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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2dym | ||||||
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タイトル | The crystal structure of Saccharomyces cerevisiae Atg5- Atg16(1-46) complex | ||||||
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![]() | PROTEIN TURNOVER/PROTEIN TURNOVER / ubiquitin-fold / herix-bundle / PROTEIN TURNOVER-PROTEIN TURNOVER COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | ![]() Receptor Mediated Mitophagy / cargo receptor ligand activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / vacuole-isolation membrane contact site / phagophore / Macroautophagy / cellular response to potassium ion starvation / transferase complex / aggrephagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway ...Receptor Mediated Mitophagy / cargo receptor ligand activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / vacuole-isolation membrane contact site / phagophore / Macroautophagy / cellular response to potassium ion starvation / transferase complex / aggrephagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / nucleophagy / autophagosome organization / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site / cellular response to nitrogen starvation / autophagosome assembly / mitophagy / autophagosome / macroautophagy / enzyme activator activity / autophagy / protein-macromolecule adaptor activity / hydrolase activity / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Matsushita, M. / Suzuki, N.N. / Inagaki, F. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of Atg5.Atg16, a complex essential for autophagy 著者: Matsushita, M. / Suzuki, N.N. / Obara, K. / Fujioka, Y. / Ohsumi, Y. / Inagaki, F. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2006 タイトル: Expression, purification and crystallization of the Atg5-Atg16 complex essential for autophagy 著者: Matsushita, M. / Suzuki, N.N. / Fujioka, Y. / Ohsumi, Y. / Inagaki, F. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 236.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 189.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 482.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 509.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 44.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 61.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a hetero-dimer consisting of chain A and B, C and D, E and F, or G and H. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33862.148 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: ATG5 / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5500.188 Da / 分子数: 4 / Fragment: residues 1-46 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: ATG16 / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: ![]() ![]() #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.09 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 10 詳細: 24% PEG 3350, 0.1M CAPS, pH 10, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 90 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 88015 / Num. obs: 88015 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 26.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 15 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.306 / % possible all: 95.7 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() ![]() 解像度: 2.2→49.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 408111.63 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.4423 Å2 / ksol: 0.352691 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 44.1 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→49.38 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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