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- PDB-2dwy: Crystal Structure Analysis of GGA1-GAE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dwy
タイトルCrystal Structure Analysis of GGA1-GAE
要素ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / IG FOLD / ADAPTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to ciliary membrane / Golgi to plasma membrane transport / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde transport, endosome to Golgi / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / phosphatidylinositol binding / ubiquitin binding / intracellular protein transport / protein catabolic process ...protein localization to ciliary membrane / Golgi to plasma membrane transport / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde transport, endosome to Golgi / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / phosphatidylinositol binding / ubiquitin binding / intracellular protein transport / protein catabolic process / trans-Golgi network / small GTPase binding / positive regulation of protein catabolic process / intracellular protein localization / early endosome membrane / early endosome / endosome membrane / Amyloid fiber formation / intracellular membrane-bounded organelle / Golgi apparatus / protein-containing complex / nucleoplasm / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain ...ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / ENTH/VHS / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Inoue, M. / Shiba, T. / Yamada, Y. / Ihara, K. / Kawasaki, M. / Kato, R. / Nakayama, K. / Wakatsuki, S.
引用ジャーナル: Traffic / 年: 2007
タイトル: Molecular Basis for Autoregulatory Interaction Between GAE Domain and Hinge Region of GGA1
著者: Inoue, M. / Shiba, T. / Ihara, K. / Yamada, Y. / Hirano, S. / Kamikubo, H. / Kataoka, M. / Kawasaki, M. / Kato, R. / Nakayama, K. / Wakatsuki, S.
履歴
登録2006年8月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA1
B: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA1
C: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA1
D: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,5654
ポリマ－59,5654
非ポリマー00
水2,666148
1
A: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8911
ポリマ－14,8911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8911
ポリマ－14,8911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8911
ポリマ－14,8911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8911
ポリマ－14,8911
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
C: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA1
D: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7832
ポリマ－29,7832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2930 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area12890 Å2
手法PISA, PQS
6
A: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA1
B: ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7832
ポリマ－29,7832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area12250 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)47.482, 88.238, 67.224
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
ADP-RIBOSYLATION FACTOR BINDING PROTEIN GGA1 / GOLGI-LOCALIZED / GAMMA EAR-CONTAINING / ARF-BINDING PROTEIN 1 / GAMMA-ADAPTIN RELATED PROTEIN 1


分子量: 14891.319 Da / 分子数: 4 / 断片: GAE DOMAIN, RESIDUES 507-639 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX4T-2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UJY5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG3350, DI-AMMONIUM TARTRATE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月28日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 24237 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.296 / % possible all: 93.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IU1

1iu1


解像度: 2.3→41.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 8.891 / SU ML: 0.208 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.468 / ESU R Free: 0.267 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1182 5.1 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.219 22062 96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.56 Å20 Å21.01 Å2
2--3.69 Å20 Å2
3----2.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→41.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4083 0 0 148 4231
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0224196
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023917
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3561.9715736
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83139156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1995511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2661
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024526
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02778
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.2708
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.240.24511
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.22650
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.160.2100
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1710.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2150.273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1550.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9651.52613
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.79524320
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.72431583
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0094.51416
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.335 73
Rwork0.304 1390

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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