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- PDB-2di4: Crystal structure of the FtsH protease domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2di4
タイトルCrystal structure of the FtsH protease domain
要素Cell division protein ftsH homolog
キーワードHYDROLASE / METALLOPROTEINASE / HEXAMER-RING
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M41 / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site ...Peptidase M41 / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Suno, R. / Niwa, H. / Tsuchiya, D. / Zhang, X. / Yoshida, M. / Morikawa, K.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Structure of the Whole Cytosolic Region of ATP-Dependent Protease FtsH
著者: Suno, R. / Niwa, H. / Tsuchiya, D. / Zhang, X. / Yoshida, M. / Morikawa, K.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Hexameric ring structure of the ATPase domain of the membrane-integrated metalloprotease FtsH from Thermus thermophilus HB8
著者: Niwa, H. / Tsuchiya, D. / Makyio, H. / Yoshida, M. / Morikawa, K.
履歴
登録2006年3月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein ftsH homolog
B: Cell division protein ftsH homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3334
ポリマ－53,9322
非ポリマー4012
水27015
1
A: Cell division protein ftsH homolog
B: Cell division protein ftsH homolog
ヘテロ分子

A: Cell division protein ftsH homolog
B: Cell division protein ftsH homolog
ヘテロ分子

A: Cell division protein ftsH homolog
B: Cell division protein ftsH homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,00012
ポリマ－161,7976
非ポリマー1,2046
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area15010 Å2
ΔGint-225 kcal/mol
Surface area44850 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)116.800, 116.800, 63.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 6

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERILEILEAA408 - 44112 - 45
21SERSERPROPROBB408 - 44212 - 46
32LYSLYSARGARGAA458 - 52462 - 128
42HISHISARGARGBB459 - 52463 - 128
53THRTHRLYSLYSAA535 - 607139 - 211
63THRTHRLYSLYSBB535 - 607139 - 211
詳細The biological assembly is a hexamer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operations: -Y+1, X-Y, Z and -X+Y+1, -X+1, Z.

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要素

#1: タンパク質 Cell division protein ftsH homolog / Zinc protease


分子量: 26966.096 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 403-634 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / プラスミド: pGEX-6P-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: O67077, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M MES (pH 6.0), 5% PEG8K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1.00000, 1.05000, 1.00524, 1.00714
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月4日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.051
31.005241
41.007141
反射解像度: 2.79→100 Å / Num. all: 12436 / Num. obs: 12436 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Net I/σ(I): 42.9
反射 シェル解像度: 2.79→2.89 Å / Mean I/σ(I) obs: 9.9 / % possible all: 93.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.79→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 28.172 / SU ML: 0.283 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.233 / ESU R Free: 0.411 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29903 876 7.1 %RANDOM
Rwork0.25092 ---
all0.2544 11487 --
obs0.2544 11487 99.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.51 Å2-2.25 Å20 Å2
2---4.51 Å20 Å2
3---6.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.79→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2628 0 2 15 2645
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222667
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.361.9733609
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1075345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.48524.857105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.1415456
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.21512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2428
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021956
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2460.21260
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.21832
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1110.274
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2990.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2210.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3490.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7421.51783
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.152756
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0253993
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.944.5853
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1221 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
loose positional0.395
loose thermal1.3710
LS精密化 シェル解像度: 2.79→2.861 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 60 -
Rwork0.302 787 -
obs--95.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.142-0.8146-0.58051.54270.13320.76890.02580.1163-0.2674-0.0542-0.0606-0.1450.1166-0.03420.03480.00250.019-0.0169-0.0901-0.0132-0.155371.42772.99537.8189
21.0815-0.5168-0.37845.07150.47550.7597-0.02560.0019-0.1896-0.0694-0.00330.220.0604-0.07660.029-0.0495-0.0347-0.0184-0.03970.0072-0.201938.37216.8837.5309
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA408 - 44112 - 45
2X-RAY DIFFRACTION1AA458 - 52462 - 128
3X-RAY DIFFRACTION1AA535 - 607139 - 211
4X-RAY DIFFRACTION2BB408 - 44212 - 46
5X-RAY DIFFRACTION2BB459 - 52463 - 128
6X-RAY DIFFRACTION2BB535 - 607139 - 211

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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