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- PDB-2dhf: CRYSTAL STRUCTURES OF RECOMBINANT HUMAN DIHYDROFOLATE REDUCTASE C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dhf
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF RECOMBINANT HUMAN DIHYDROFOLATE REDUCTASE COMPLEXED WITH FOLATE AND 5-DEAZOFOLATE
要素DIHYDROFOLATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / OXIDO-REDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / response to methotrexate / sequence-specific mRNA binding / axon regeneration / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / G1/S-Specific Transcription ...regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / response to methotrexate / sequence-specific mRNA binding / axon regeneration / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / G1/S-Specific Transcription / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / NADPH binding / tetrahydrofolate biosynthetic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / one-carbon metabolic process / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / NADP binding / negative regulation of translation / mRNA binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-DEAZAFOLIC ACID / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Davies /II, J.F. / Kraut, J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Crystal structures of recombinant human dihydrofolate reductase complexed with folate and 5-deazafolate.
著者: Davies 2nd., J.F. / Delcamp, T.J. / Prendergast, N.J. / Ashford, V.A. / Freisheim, J.H. / Kraut, J.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1988
タイトル: Expression and Site-Directed Mutagenesis of Human Dihydrofolate Reductase
著者: Prendergast, N.J. / Delcamp, T.J. / Smith, P.L. / Freisheim, J.H.
履歴
登録1989年10月25日処理サイト: BNL
改定 1.01990年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf ...pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type / struct_keywords
Item: _pdbx_database_status.process_site / _struct_keywords.text
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX IN EACH CHAIN, RESIDUES ASP 21 - LEU 22 - PRO 23 - TRP 24 - PRO 25 - PRO 26 ARE IN LEFT- ...HELIX IN EACH CHAIN, RESIDUES ASP 21 - LEU 22 - PRO 23 - TRP 24 - PRO 25 - PRO 26 ARE IN LEFT-HANDED POLYPROLINE HELIX CONFORMATION.
Remark 700SHEET THE FOLLOWING REMARKS APPLY TO EACH CHAIN. IN THE *HELIX*, *SHEET* AND *TURN* RECORDS BELOW, ...SHEET THE FOLLOWING REMARKS APPLY TO EACH CHAIN. IN THE *HELIX*, *SHEET* AND *TURN* RECORDS BELOW, AN *A* OR *B* HAS BEEN APPENDED TO THE NAMES USED IN THIS REMARK TO DISTINGUISH CHAINS. RESIDUE GLN 102 PARTICIPATES IN BOTH HELIX E AND EP. RESIDUES LYS 108 AND VAL 109 PARTICIPATE IN BOTH HELIX EP AND STRAND E. RESIDUE GLU 172 IS IN TIGHT-TURN 8 AND BETA STRAND G. RESIDUE ILE 175 IS IN TIGHT-TURN 8 AND BETA STRAND H. RESIDUES ASP 110 - MET 111 FORM A BETA-BULGE IN STRAND E. RESIDUES VAL 115 - GLY 116 FORM A BETA-BULGE IN STRAND E. TIGHT TURN 7 DISRUPTS STRAND G. THIS IS REPRESENTED ON THE SHEET RECORDS BELOW BY PRESENTING THE SHEET TWICE WITH STRAND 8 DIFFERENT.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROFOLATE REDUCTASE
B: DIHYDROFOLATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5804
ポリマ－42,6992
非ポリマー8812
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.100, 38.500, 76.800
Angle α, β, γ (deg.)93.90, 91.40, 111.50
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Atom site foot note1: RESIDUES PRO A 66 AND PRO B 66 ARE CIS PROLINES.
2: IN EACH CHAIN, THE PEPTIDE BOND LINKING GLY 116 TO GLY 117 IS IN THE CIS CONFORMATION.

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要素

#1: タンパク質 DIHYDROFOLATE REDUCTASE


分子量: 21349.525 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00374, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-DZF / 5-DEAZAFOLIC ACID / 5-デアザ葉酸


分子量: 440.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H20N6O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.89 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 5.9 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.025 Mpotassium phosphate1drop
21 mMdithioerythritol1drop
310 mg/mlenzyme1drop
50.17 Msodium acetate1reservoir
620 %(w/v)PEG40001reservoir
77 %(v/v)ethanol1reservoir
4folate1drop3-fold molar ecess of substrate to enzyme

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 15545 / % possible obs: 95 % / Rmerge(I) obs: 0.05

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.194 / 最高解像度: 2.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2948 0 64 111 3123
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0210.018
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0350.023
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0440.035
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it4.842
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it6.413
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it5.692
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it7.683
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0150.013
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.3370.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2220.4
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.290.4
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2270.4
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.35
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor25.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor23.115
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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