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- PDB-2dbq: Crystal Structure of Glyoxylate Reductase (PH0597) from Pyrococcu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dbq
タイトルCrystal Structure of Glyoxylate Reductase (PH0597) from Pyrococcus horikoshii OT3, Complexed with NADP (I41)
要素Glyoxylate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / glyoxylate reductase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


glyoxylate reductase / glyoxylate reductase (NADH) activity / hydroxypyruvate reductase [NAD(P)H] activity / glyoxylate reductase (NADPH) activity / NAD binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyoxylate reductase GyaR / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Glyoxylate reductase GyaR / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Glyoxylate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Yoshikawa, S. / Arai, R. / Kinoshita, Y. / Uchikubo-Kamo, T. / Akasaka, R. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: Structure of archaeal glyoxylate reductase from Pyrococcus horikoshii OT3 complexed with nicotinamide adenine dinucleotide phosphate.
著者: Yoshikawa, S. / Arai, R. / Kinoshita, Y. / Uchikubo-Kamo, T. / Wakamatsu, T. / Akasaka, R. / Masui, R. / Terada, T. / Kuramitsu, S. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2005年12月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyoxylate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7359
ポリマ－38,3391
非ポリマー1,3968
水6,846380
1
A: Glyoxylate reductase
ヘテロ分子

A: Glyoxylate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,46918
ポリマ－76,6772
非ポリマー2,79216
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_665-x+1,-y+1,z1
Buried area12660 Å2
ΔGint-125 kcal/mol
Surface area26260 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)114.252, 114.252, 119.598
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 Glyoxylate reductase / Glycolate reductase / PH0597


分子量: 38338.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 遺伝子: PH0597 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)pRARE / 参照: UniProt: O58320, glyoxylate reductase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 380 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 2.0M Ammonium Sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 0.97892 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月27日 / 詳細: two dimensional focusing mirror
放射モノクロメーター: Si double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97892 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 7.4 % / 数: 84158 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 1.006 / D res high: 1.7 Å / D res low: 50 Å / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
3.665099.910.0530.9997.2
2.913.6610010.060.9997.5
2.542.9110010.0751.0027.5
2.312.5499.910.08817.5
2.142.3199.910.1011.0027.5
2.022.1410010.1251.0067.5
1.912.0210010.1711.0067.5
1.831.9110010.2381.0117.5
1.761.8310010.3441.0127.4
1.71.7699.810.4321.0236.5
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 84158 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 15.8 Å2 / Rsym value: 0.08 / Χ2: 1.006 / Net I/σ(I): 21.94
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 6.5 % / Mean I/σ(I) obs: 4.697 / Num. unique all: 8368 / Rsym value: 0.432 / Χ2: 1.023 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
HKL-2000データ削減
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→36.29 Å / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: THIS IS A TWINNED STRUCTURE. THE TWINNING OPERATOR IS (H,K,L) -> (H,-K,-L) AND THE TWINNING FRACTION IS 0.3201. THE R-FACTOR IS 0.1318 AND THE R-FREE IS 0.1431 WHEN THIS TWINNING OPERATOR IS USED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1429 8071 9.75 %RANDOM
Rwork0.131 ---
obs-82804 98.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.508 Å2 / ksol: 0.388 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.025 Å20 Å20 Å2
2--0.025 Å20 Å2
3----0.051 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.14 Å0.13 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→36.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2673 0 88 380 3141
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0054
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.392
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.29
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.041.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.5972
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.5022.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.78 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.179 994 9.97 %
Rwork0.1852 8674 -
obs-9668 92.53 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2NAP.paramNAP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3so4.paramSO4.TOP
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.paramWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION5gol.paramGOL.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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