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- PDB-2d9q: Crystal Structure of the Human GCSF-Receptor Signaling Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d9q
タイトルCrystal Structure of the Human GCSF-Receptor Signaling Complex
要素
  • CSF3
  • Granulocyte colony-stimulating factor receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN/CYTOKINE / CYTOKINE / LIGAND-RECEPTOR COMPLEX / SIGNALING PROTEIN-CYTOKINE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


granulocyte colony-stimulating factor binding / granulocyte colony-stimulating factor receptor binding / regulation of myeloid cell differentiation / granulocyte colony-stimulating factor signaling pathway / positive regulation of myeloid cell differentiation / granulocyte differentiation / amelogenesis / regulation of actin filament organization / cytokine receptor activity / Other interleukin signaling ...granulocyte colony-stimulating factor binding / granulocyte colony-stimulating factor receptor binding / regulation of myeloid cell differentiation / granulocyte colony-stimulating factor signaling pathway / positive regulation of myeloid cell differentiation / granulocyte differentiation / amelogenesis / regulation of actin filament organization / cytokine receptor activity / Other interleukin signaling / positive regulation of actin filament polymerization / Interleukin-10 signaling / cellular response to cytokine stimulus / cytokine binding / Signaling by CSF3 (G-CSF) / neutrophil chemotaxis / endocytic vesicle lumen / lysosomal lumen / cytokine activity / growth factor activity / defense response / cytokine-mediated signaling pathway / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Transcriptional regulation of granulopoiesis / endocytic vesicle membrane / signaling receptor activity / cellular response to lipopolysaccharide / response to ethanol / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / cell adhesion / immune response / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / positive regulation of cell population proliferation / enzyme binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GCSF/MGF / Granulocyte colony-stimulating factor / Interleukin-6/GCSF/MGF, conserved site / Interleukin-6 / G-CSF / MGF signature. / Interleukin-6/GCSF/MGF / Interleukin-6 homologues / : / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding / Ig-like C2-type domain / Long hematopoietin receptor, Gp130 family 2, conserved site ...GCSF/MGF / Granulocyte colony-stimulating factor / Interleukin-6/GCSF/MGF, conserved site / Interleukin-6 / G-CSF / MGF signature. / Interleukin-6/GCSF/MGF / Interleukin-6 homologues / : / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding / Ig-like C2-type domain / Long hematopoietin receptor, Gp130 family 2, conserved site / Long hematopoietin receptor, gp130 family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Granulocyte colony-stimulating factor / Granulocyte colony-stimulating factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換, 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tamada, T. / Kuroki, R.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Homodimeric cross-over structure of the human granulocyte colony-stimulating factor (GCSF) receptor signaling complex
著者: Tamada, T. / Honjo, E. / Maeda, Y. / Okamoto, T. / Ishibashi, M. / Tokunaga, M. / Kuroki, R.
#1: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.F / 年: 2005
タイトル: Crystallization of a 2:2 complex of granulocyte-colony stimulating factor (GCSF) with the ligand-binding region of the GCSF receptor
著者: Honjo, E. / Tamada, T. / Meada, Y. / Koshiba, T. / Matsukura, Y. / Okamoto, T. / Ishibashi, M. / Tokunaga, M. / Kuroki, R.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Thermodynamic analysis of the activation mechanism of the GCSF receptor induced by ligand binding
著者: Mine, S. / Koshiba, T. / Honjo, E. / Okamoto, T. / Tamada, T. / Maeda, Y. / Matsukura, Y. / Horie, A. / Ishibashi, M. / Sato, M. / Azuma, M. / Tokunaga, M. / Nitta, K. / Kuroki, R.
履歴
登録2005年12月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月10日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CSF3
B: Granulocyte colony-stimulating factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8203
ポリマ－53,3952
非ポリマー4241
水25214
1
A: CSF3
B: Granulocyte colony-stimulating factor receptor
ヘテロ分子

A: CSF3
B: Granulocyte colony-stimulating factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,6396
ポリマ－106,7914
非ポリマー8492
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)134.777, 134.777, 105.468
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 CSF3 / Granulocyte colony stimulating factor / GCSF


分子量: 18685.564 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-174 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09919
#2: タンパク質 Granulocyte colony-stimulating factor receptor / G-CSF-R / CD114 antigen / GCSF-R


分子量: 34709.715 Da / 分子数: 1 / 断片: Ig-CRH DOMAIN / Mutation: C79S, C164S, C229S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q99062
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 0.2M ammonium phosphate, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月19日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 25214 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 43.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.355 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 2129 / % possible all: 78

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
SHARP位相決定
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換, 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CD9

1cd9


解像度: 2.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 18.388 / SU ML: 0.302 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.464 / ESU R Free: 0.327 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28445 1264 5 %RANDOM
Rwork0.25145 ---
all0.25311 23837 --
obs0.25311 23837 91.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 68.031 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.32 Å21.66 Å20 Å2
2--3.32 Å20 Å2
3----4.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3605 0 28 14 3647
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0370.0213738
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023371
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.9751.985105
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.18237893
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.7485464
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1430.2576
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.024085
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02660
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3140.31037
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2960.34287
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1260.52406
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2410.5169
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.350.317
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3080.354
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3470.54
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.08922340
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.66733773
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.87821398
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.20931332
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.871 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.439 60
Rwork0.439 1494

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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