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万見
- PDB-2d5r: Crystal Structure of a Tob-hCaf1 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d5r
タイトルCrystal Structure of a Tob-hCaf1 Complex
要素
  • CCR4-NOT transcription complex subunit 7
  • Tob1 protein
キーワードTRANSCRIPTION / poly(A) deadenylase / antiproliferative protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / poly(A)-specific ribonuclease / piRNA binding / piRNA-mediated gene silencing by mRNA destabilization / poly(A)-specific ribonuclease activity / RNA exonuclease activity / CCR4-NOT core complex / CCR4-NOT complex ...regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / poly(A)-specific ribonuclease / piRNA binding / piRNA-mediated gene silencing by mRNA destabilization / poly(A)-specific ribonuclease activity / RNA exonuclease activity / CCR4-NOT core complex / CCR4-NOT complex / miRNA-mediated gene silencing by mRNA destabilization / positive regulation of mRNA catabolic process / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / Deadenylation of mRNA / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / P-body assembly / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / intracellular membraneless organelle / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of viral genome replication / P-body / receptor tyrosine kinase binding / transcription corepressor activity / regulation of translation / regulation of gene expression / 3'-5'-RNA exonuclease activity / defense response to virus / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of translation / nuclear speck / nuclear body / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tob1/2 / Anti-proliferative protein, N-terminal domain / BTG family signature 1. / BTG family signature 2. / Anti-proliferative protein / BTG-like domain superfamily / BTG family / tob/btg1 family / CCR4-NOT transcription complex subunit 7/8/Pop2 / Ribonuclease CAF1 ...Tob1/2 / Anti-proliferative protein, N-terminal domain / BTG family signature 1. / BTG family signature 2. / Anti-proliferative protein / BTG-like domain superfamily / BTG family / tob/btg1 family / CCR4-NOT transcription complex subunit 7/8/Pop2 / Ribonuclease CAF1 / CAF1 family ribonuclease / Actin; Chain A, domain 4 / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Tob1 / CCR4-NOT transcription complex subunit 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Horiuchi, M. / Suzuki, N.N. / Muroya, N. / Takahasi, K. / Nishida, M. / Yoshida, Y. / Ikematsu, N. / Nakamura, T. / Kawamura-Tsuzuku, J. / Yamamoto, T. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for the antiproliferative activity of the Tob-hCaf1 complex.
著者: Horiuchi, M. / Takeuchi, K. / Noda, N. / Muroya, N. / Suzuki, T. / Nakamura, T. / Kawamura-Tsuzuku, J. / Takahasi, K. / Yamamoto, T. / Inagaki, F.
履歴
登録2005年11月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CCR4-NOT transcription complex subunit 7
B: Tob1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9302
ポリマ－42,9302
非ポリマー00
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)151.505, 151.505, 114.181
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-329-

HOH

詳細The biological assembly is a hetero dimer generated from the dimer in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 CCR4-NOT transcription complex subunit 7 / CCR4-associated factor 1 / CAF1 / BTG1 binding factor 1


分子量: 29376.572 Da / 分子数: 1 / 断片: POLY(A) DEADENYLASE / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET-11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR (DE3)/pLysS / 参照: UniProt: Q9UIV1
#2: タンパク質 Tob1 protein / Transducer of erbB-2 1


分子量: 13553.520 Da / 分子数: 1 / 断片: BTG/TOB DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR (DE3)/pLysS / 参照: UniProt: P50616
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 12% PEG4000, 0.08M Tris, 0.16M sodium acetate, 0.01M dithiothreitol, 12% glycerol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: OXFORD PX210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→58.27 Å / Num. all: 23275 / Num. obs: 23262 / % possible obs: 80.9 % / Biso Wilson estimate: 46.3 Å2
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / % possible all: 83.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→58.27 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1267432.84 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 2327 10 %RANDOM
Rwork0.223 ---
all0.225 ---
obs0.225 18832 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.4297 Å2 / ksol: 0.357063 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.62 Å20 Å20 Å2
2--3.62 Å20 Å2
3----7.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→58.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3023 0 0 90 3113
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.431.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.422
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.22
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.472.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 413 10.8 %
Rwork0.309 3403 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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