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- PDB-2d5h: Crystal Structure of Recombinant Soybean Proglycinin A3B4 subunit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d5h
タイトルCrystal Structure of Recombinant Soybean Proglycinin A3B4 subunit, its Comparison with Mature Glycinin A3B4 subunit, Responsible for Hexamer Assembly
要素glycinin A3B4 subunit
キーワードPLANT PROTEIN / GLYCININ / SOYBEAN / GLOBULIN / 11S / SEED STORAGE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


aleurone grain / protein storage vacuole / nutrient reservoir activity / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
11-S seed storage protein, conserved site / 11-S plant seed storage proteins signature. / 11-S seed storage protein, plant / : / Cupin / Cupin 1 / Cupin / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold ...11-S seed storage protein, conserved site / 11-S plant seed storage proteins signature. / 11-S seed storage protein, plant / : / Cupin / Cupin 1 / Cupin / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / Glycinin G5 / Glycinin G5
類似検索 - 構成要素
生物種Glycine max (ダイズ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Itoh, T. / Adachi, M. / Masuda, T. / Mikami, B. / Utsumi, S.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2010
タイトル: Conservation and divergence on plant seed 11S globulins based on crystal structures.
著者: Tandang-Silvas, M.R. / Fukuda, T. / Fukuda, C. / Prak, K. / Cabanos, C. / Kimura, A. / Itoh, T. / Mikami, B. / Utsumi, S. / Maruyama, N.
履歴
登録2005年11月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glycinin A3B4 subunit
B: glycinin A3B4 subunit
C: glycinin A3B4 subunit
D: glycinin A3B4 subunit
E: glycinin A3B4 subunit
F: glycinin A3B4 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)335,01818
ポリマ－334,5126
非ポリマー50612
水00
1
A: glycinin A3B4 subunit
B: glycinin A3B4 subunit
C: glycinin A3B4 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,5099
ポリマ－167,2563
非ポリマー2536
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16190 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area38930 Å2
手法PISA
2
D: glycinin A3B4 subunit
E: glycinin A3B4 subunit
F: glycinin A3B4 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,5099
ポリマ－167,2563
非ポリマー2536
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17190 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area39480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.378, 223.738, 88.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.85, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
glycinin A3B4 subunit


分子量: 55752.004 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Glycine max (ダイズ) / プラスミド: pET21d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7GC77, UniProt: P04347*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 20% MPD, 0.1M MES pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→500 Å / Num. obs: 68145 / % possible obs: 89.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 1.8 Å2 / Rsym value: 0.106
反射 シェル解像度: 2.77→2.87 Å / 冗長度: 1.3 % / Rsym value: 0.449 / % possible all: 40.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.8→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 253976.55 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.325 6336 10.1 %RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.248 62642 85.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.224659 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.27 Å20 Å26.38 Å2
2--6.88 Å20 Å2
3----4.61 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.74 Å0.64 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17673 0 30 0 17703
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.63
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.871.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it8.332
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it8.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it10.462.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.442 702 10.1 %
Rwork0.407 6222 -
obs--56.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4co3_xplor_par.txtco3_xplor_top.txt

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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