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- PDB-2d1i: Structure of human Atg4b -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d1i
タイトルStructure of human Atg4b
要素Cysteine protease APG4B
キーワードHYDROLASE / CYSTEINE PROTEASE / AUTOPHAGY / ATG / APG
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-phosphatidylethanolamide deconjugating activity / otolith mineralization completed early in development / protein delipidation / microautophagy / aggrephagy / protein localization to phagophore assembly site / piecemeal microautophagy of the nucleus / Macroautophagy / autophagosome membrane / mitophagy ...protein-phosphatidylethanolamide deconjugating activity / otolith mineralization completed early in development / protein delipidation / microautophagy / aggrephagy / protein localization to phagophore assembly site / piecemeal microautophagy of the nucleus / Macroautophagy / autophagosome membrane / mitophagy / autophagosome assembly / cysteine-type peptidase activity / macroautophagy / protein processing / autophagy / protein transport / cytoplasmic vesicle / scaffold protein binding / endopeptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / cysteine-type endopeptidase activity / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase C54, catalytic domain / Cysteine protease ATG4, F-type LIR motif / ATG4, F-type LIR motif / Peptidase C54 / Peptidase family C54 / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cysteine protease ATG4B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kumanomidou, T. / Mizushima, T. / Komatsu, M. / Suzuki, A. / Tanida, I. / Sou, Y.S. / Ueno, T. / Kominami, E. / Tanaka, K. / Yamane, T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: The Crystal Structure of Human Atg4b, a Processing and De-conjugating Enzyme for Autophagosome-forming Modifiers
著者: Kumanomidou, T. / Mizushima, T. / Komatsu, M. / Suzuki, A. / Tanida, I. / Sou, Y.S. / Ueno, T. / Kominami, E. / Tanaka, K. / Yamane, T.
履歴
登録2005年8月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine protease APG4B
B: Cysteine protease APG4B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,5292
ポリマ－89,5292
非ポリマー00
水6,089338
1
A: Cysteine protease APG4B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7651
ポリマ－44,7651
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cysteine protease APG4B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7651
ポリマ－44,7651
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.278, 161.321, 51.271
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cysteine protease APG4B / Autophagy 4 homolog B / hAPG4B / Autophagin-1 / Autophagy-related cysteine endopeptidase 1 / AUT- ...Autophagy 4 homolog B / hAPG4B / Autophagin-1 / Autophagy-related cysteine endopeptidase 1 / AUT-like 1 cysteine endopeptidase / Atg4b


分子量: 44764.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX6P / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9Y4P1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 338 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 7

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.4 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.65M tri-Sodium citrate dihydrate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→44.59 Å / Num. obs: 48166 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 33.018 Å2
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2→44.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 4.916 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.226 / ESU R Free: 0.205 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28317 2435 5.1 %RANDOM
Rwork0.22033 ---
all0.22351 45690 --
obs0.22351 45690 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.978 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20 Å20.06 Å2
2---0.22 Å20 Å2
3---0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→44.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5386 0 0 338 5724
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0225538
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4221.9517528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0855674
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.55223.651252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.78915900
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8191534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2812
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024246
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.22726
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.23779
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.2388
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2110.2119
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1860.229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9551.53467
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.64825488
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.81632379
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8384.52040
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 199 -
Rwork0.246 3411 -
obs--98.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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