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- PDB-2ctz: Crystal structure of o-acetyl homoserine sulfhydrylase from Therm... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ctz
タイトルCrystal structure of o-acetyl homoserine sulfhydrylase from Thermus thermophilus HB8
要素O-acetyl-L-homoserine sulfhydrylase
キーワードTRANSFERASE / Crystal / o-acetyl homoserine sulfhydrase / Structural Genomics / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


O-acetylhomoserine sulfhydrylase activity / L-homocysteine biosynthetic process / cysteine synthase activity / 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; - / transsulfuration / cysteine biosynthetic process from serine / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
O-acetylhomoserine/O-acetylserine sulfhydrylase / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...O-acetylhomoserine/O-acetylserine sulfhydrylase / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / O-acetyl-L-homoserine sulfhydrylase 1 / O-acetyl-L-homoserine sulfhydrylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Imagawa, T. / Kousumi, Y. / Tsuge, H. / Utsunomiya, H. / Ebihara, A. / Nakagawa, N. / Yokoyama, S. / Kuramitsu, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of o-acetyl homoserine sulfhydrylase from Thermus thermophilus HB8
著者: Imagawa, T. / Kousumi, Y. / Tsuge, H. / Utsunomiya, H. / Ebihara, A. / Nakagawa, N. / Yokoyama, S. / Kuramitsu, S.
履歴
登録2005年5月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-acetyl-L-homoserine sulfhydrylase
B: O-acetyl-L-homoserine sulfhydrylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,7834
ポリマ－92,2892
非ポリマー4942
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2840 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area33720 Å2
手法PISA
2
A: O-acetyl-L-homoserine sulfhydrylase
B: O-acetyl-L-homoserine sulfhydrylase
ヘテロ分子

A: O-acetyl-L-homoserine sulfhydrylase
B: O-acetyl-L-homoserine sulfhydrylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,5668
ポリマ－184,5784
非ポリマー9894
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_665-x+1,-y+1,z1
Buried area23540 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area49580 Å2
手法PISA
3
A: O-acetyl-L-homoserine sulfhydrylase
ヘテロ分子

B: O-acetyl-L-homoserine sulfhydrylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,7834
ポリマ－92,2892
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_665-x+1,-y+1,z1
Buried area6740 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area29820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.095, 149.095, 219.299
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 O-acetyl-L-homoserine sulfhydrylase


分子量: 46144.465 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
プラスミド: PET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q93I77, UniProt: Q5SK88*PLUS, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; -
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 6.599191 Å3/Da / 溶媒含有率: 81.361351 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.25% dichloromethane, 1.8M sodim/potassium phosphate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / タイプ: SPRING-8 BEAMLINE / 波長: 0.9791, 0.9794, 0.9000
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月11日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
20.97941
30.91
反射解像度: 2.6→19.88 Å / Num. obs: 69366 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.111
反射 シェル解像度: 2.6→2.666 Å / Rmerge(I) obs: 0.27 / Num. unique all: 5060 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→19.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 5.645 / SU ML: 0.121 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.197 / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21716 3690 5.1 %RANDOM
Rwork0.18706 ---
obs0.18857 69366 100 %-
all-73056 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.018 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6522 0 30 174 6726
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.030.0226722
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.5171.9619148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7625840
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.06623.401294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.001151066
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5051544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2060.21008
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.025140
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2670.23495
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3320.24497
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1760.2269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3190.2190
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1950.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5141.54295
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.42826678
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.75632789
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.8744.52470
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.666 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 260 -
Rwork0.27 5060 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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