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- PDB-5tte: Crystal Structure of an RBR E3 ubiquitin ligase in complex with a... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tte | ||||||
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Title | Crystal Structure of an RBR E3 ubiquitin ligase in complex with an E2-Ub thioester intermediate mimic | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | LIGASE / RBR E3 ubiquitin ligase / E2 / complex / transthioloation / TRANSFERASE | ||||||
Function / homology | ![]() PKR/eIFalpha signaling / ubiquitin-like protein transferase activity / Lewy body / cell cycle phase transition / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activator activity / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme binding / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity ...PKR/eIFalpha signaling / ubiquitin-like protein transferase activity / Lewy body / cell cycle phase transition / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activator activity / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme binding / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus / RSV-host interactions / ubiquitin conjugating enzyme activity / Cajal body / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / positive regulation of protein ubiquitination / Regulation of TNFR1 signaling / protein modification process / PKR-mediated signaling / Regulation of necroptotic cell death / ISG15 antiviral mechanism / modification-dependent protein catabolic process / protein polyubiquitination / protein tag activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell population proliferation / transcription coactivator activity / nuclear body / protein ubiquitination / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Yuan, L. / Lv, Z. / Olsen, S.K. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural insights into the mechanism and E2 specificity of the RBR E3 ubiquitin ligase HHARI. Authors: Yuan, L. / Lv, Z. / Atkison, J.H. / Olsen, S.K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 246.8 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 460.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 25.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 33.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4kbcS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 64284.855 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: unp residues 1-557 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9Y4X5, Transferases; Acyltransferases; Aminoacyltransferases |
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#2: Protein | Mass: 19426.289 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: unp residues 1-154 / Mutation: C17S, C86K Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P68036, E2 ubiquitin-conjugating enzyme |
#3: Protein | Mass: 9975.218 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: unp residues 1-76 Mutation: K6R, K11R, K27R, S28A, K29R, K33R, K48R, S57A, K63R Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#4: Chemical | ChemComp-ZN / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5.23 Å3/Da / Density % sol: 76.49 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.17 Details: 0.1M Sodium Cacodylate pH6.17, 0.35M Sodium Acetate, 10% Glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 108 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Nov 29, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.282 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.5→50 Å / Num. obs: 24762 / % possible obs: 95 % / Redundancy: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 9.41 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4KBC Resolution: 3.501→49.714 Å / SU ML: 0.42 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.45 / Phase error: 25.06 / Stereochemistry target values: MLHL
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.501→49.714 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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