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- PDB-2crk: MUSCLE CREATINE KINASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2crk
タイトルMUSCLE CREATINE KINASE
要素PROTEIN (CREATINE KINASE)
キーワードTRANSFERASE / CREATINE KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


creatine kinase / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / response to heat / extracellular space / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain ...Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Creatine kinase M-type
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Rao, J.K. / Bujacz, G. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of rabbit muscle creatine kinase.
著者: Rao, J.K. / Bujacz, G. / Wlodawer, A.
履歴
登録1998年9月28日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CREATINE KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6855
ポリマ－43,3011
非ポリマー3844
水7,764431
1
A: PROTEIN (CREATINE KINASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (CREATINE KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,37110
ポリマ－86,6022
非ポリマー7698
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)199.600, 199.600, 71.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CREATINE KINASE)


分子量: 43301.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 器官: HEART / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00563, creatine kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 431 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化pH: 7.2
詳細: 55% TO 60% SATURATED AMMONIUM SULFATE, 2.5% PEG400 IN HEPES BUFFER AT PH 7.2, ABOUT 5MM/MG PROTEIN CONCENTRATION
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: standing drop
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
250 mMNa-HEPES1drop
355 %satammonium sulfate1reservoir
42.5 %PEG4001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAC Science DIP-2020 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年10月15日 / 詳細: FRANKS DOUBLE MIRROR OPTICS
放射モノクロメーター: PT AND NI COATED GLASS MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→20 Å / Num. obs: 29042 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9.4 % / Rsym value: 0.101 / Net I/σ(I): 16.45
反射 シェル解像度: 2.35→2.39 Å / 冗長度: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.78 / Rsym value: 0.339 / % possible all: 89.2
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.101

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
AMoRE位相決定
MADIRA(UNPUBLISHED)モデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MADIRA(UNPUBLISHED)位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: 1CRK

1crk


解像度: 2.35→7 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 -9 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 27515 96.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.3 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2929 0 20 431 3380
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d17.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor%反射
Rfree0.285 9 %
Rwork0.377 -
obs-89 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19X.PRO / Topol file: TOPH19X.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 7 Å / σ(F): 2 / Num. reflection Rfree: 2943 / % reflection Rfree: 9 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 26.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg17.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.285 / % reflection Rfree: 9 % / Rfactor Rwork: 0.377

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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