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- PDB-1crk: MITOCHONDRIAL CREATINE KINASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1crk
タイトルMITOCHONDRIAL CREATINE KINASE
要素CREATINE KINASE
キーワードTRANSFERASE / CREATINE KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


creatine kinase / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / mitochondrial inner membrane / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain ...Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Creatine kinase S-type, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 単一同系置換, PHASEEXTENS / 解像度: 3 Å
データ登録者Fritz-Wolf, K. / Schnyder, T. / Wallimann, T. / Kabsch, W.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: Structure of mitochondrial creatine kinase.
著者: Fritz-Wolf, K. / Schnyder, T. / Wallimann, T. / Kabsch, W.
履歴
登録1996年3月8日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CREATINE KINASE
B: CREATINE KINASE
C: CREATINE KINASE
D: CREATINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,79712
ポリマ－173,0384
非ポリマー7608
水00
1
A: CREATINE KINASE
B: CREATINE KINASE
C: CREATINE KINASE
D: CREATINE KINASE
ヘテロ分子

A: CREATINE KINASE
B: CREATINE KINASE
C: CREATINE KINASE
D: CREATINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)347,59524
ポリマ－346,0758
非ポリマー1,52016
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)126.000, 126.000, 144.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number77
Space group name H-MP42

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要素

#1: タンパク質
CREATINE KINASE


分子量: 43259.418 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Cell: SARCOMER / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRIA / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P11009, creatine kinase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 7

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 %
結晶化pH: 6.7 / 詳細: pH 6.7
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
117 %PEG10001reservoir
225 mMsodium phosphate1reservoir
31 mM1reservoirNaN3
42 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
50.2 mMNa2 EDTA1reservoir
62.5 mg/mlprotein1drop
78.5 %PEG10001drop
825 mMsodium phosphate1drop
91 mM1dropNaN3
102 mMbeta-mercaptoethanol1drop
110.2 mMNa2 EDTA1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-18 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年8月27日 / 詳細: FRANKS DOUBLE MIRROR OPTICS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→100 Å / Num. obs: 45021 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 14.84
反射 シェル解像度: 3→3.5 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.397 / Mean I/σ(I) obs: 2.32 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称分類
多重同系置換モデル構築
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換, PHASEEXTENS / 解像度: 3→8 Å / σ(F): 0
詳細: DISORDERED RESIDUES 1 - 5, 318 - 326 WERE MODELED STEREOCHEMICALLY.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 -10 %
Rwork0.217 --
obs0.217 40730 99.6 %
原子変位パラメータBiso mean: 37.7 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12144 0 40 0 12184
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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