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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2cri | ||||||
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タイトル | Solution structure of the MSP domain of mouse VAMP-associated proteinA | ||||||
![]() | Vesicle-associated membrane protein-associated protein A | ||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / VAP-A / VAP-33 / beta sandwitch fold / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI | ||||||
機能・相同性 | ![]() FFAT motif binding / endoplasmic reticulum-plasma membrane tethering / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / sphingomyelin biosynthetic process / ceramide transport / COPII-coated vesicle budding / positive regulation by host of viral genome replication / negative regulation by host of viral genome replication / sterol transport / protein localization to endoplasmic reticulum ...FFAT motif binding / endoplasmic reticulum-plasma membrane tethering / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / sphingomyelin biosynthetic process / ceramide transport / COPII-coated vesicle budding / positive regulation by host of viral genome replication / negative regulation by host of viral genome replication / sterol transport / protein localization to endoplasmic reticulum / phospholipid transport / cholesterol transport / viral release from host cell / bicellular tight junction / Neutrophil degranulation / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / nuclear membrane / vesicle / protein heterodimerization activity / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / torsion angle dynamics | ||||||
![]() | Endo, H. / Hayashi, F. / Yoshida, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Solution structure of the MSP domain of mouse VAMP-associated proteinA 著者: Endo, H. / Hayashi, F. / Yoshida, M. / Yokoyama, S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 886.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 745.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16310.604 Da / 分子数: 1 / 断片: MSP (residues 1-147) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||
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NMR実験 |
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試料調製
詳細 | 内容: 0.52mM 13C,15N-labeled protein; 20mM d-Tris-HCl(pH7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3 溶媒系: 90% H2O/10% D2O |
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試料状態 | イオン強度: 120 mM / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: target function, structures with the lowest energy, structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |