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- PDB-2clw: Crystal structure of human ubiquitin-conjugating enzyme UbcH5B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2clw
タイトルCrystal structure of human ubiquitin-conjugating enzyme UbcH5B
要素(UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2) x 2
キーワードLIGASE / UBL CONJUGATION PATHWAY / UBC DOMAIN / THIOESTERIFICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Peroxisomal protein import / Regulation of TNFR1 signaling / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / protein modification process / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.945 Å
データ登録者Dodd, R.B. / Read, R.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structures of Two Human Ubiquitin-Conjugating Enzymes from Twinned Crystals
著者: Dodd, R.B. / Read, R.J.
履歴
登録2006年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2014年8月13日ID: 2C4O
改定 1.12014年8月13日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2
C: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2
D: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,7598
ポリマ－75,3874
非ポリマー3724
水4,864270
1
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1844
ポリマ－18,9041
非ポリマー2803
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8281
ポリマ－18,8281
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8281
ポリマ－18,8281
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9202
ポリマ－18,8281
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.585, 65.803, 101.677
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.96, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99982, 0.00724, -0.01767), (-0.00676, -0.99961, -0.02725), (-0.01786, -0.02713, 0.99947)22.33517, 27.01925, -24.26884
2given(0.99609, 0.00287, 0.0883), (-0.00404, 0.99991, 0.01307), (-0.08825, -0.01337, 0.99601)-3.9232, -0.24234, -50.41184
3given(0.99273, -0.02848, -0.11698), (-0.03281, -0.99884, -0.03525), (-0.11584, 0.03883, -0.99251)-18.54609, -4.85658, 28.47761

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2 / UBCH5B / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE D2 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D2 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME ...UBCH5B / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE D2 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D2 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-17 KDA 2 / E2(17)KB 2


分子量: 18903.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUE A 85 HAS BEEN MODIFIED FROM CYSTEINE BY 2-MERCAPTOETHANOL TO FORM S, S-(2-HYDROXYETHYL) THIOCYSTEINE
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM-12 (EMBL) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P62837, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2 / UBCH5B / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE D2 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D2 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME ...UBCH5B / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE D2 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D2 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-17 KDA 2 / E2(17)KB 2


分子量: 18827.666 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM-12 (EMBL) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P62837, ubiquitin-protein ligase
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 270 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RESPONSIBLE FOR THE UBIQUITINATION OF OTHER PROTEINS. IT ALSO TAKES PART IN THE DEGRADATION OF ...RESPONSIBLE FOR THE UBIQUITINATION OF OTHER PROTEINS. IT ALSO TAKES PART IN THE DEGRADATION OF ABNORMAL AND SHORT-LIVED PROTEINS.
Has protein modificationY
配列の詳細IN ADDITION TO THE RGS SEQUENCE PRECEDING THE UNIPROT UBCH5B SEQUENCE, THE FOLLOWING RESIDUES WERE ...IN ADDITION TO THE RGS SEQUENCE PRECEDING THE UNIPROT UBCH5B SEQUENCE, THE FOLLOWING RESIDUES WERE PRESENT IN THE STRUCTURE, BUT NOT LOCATED IN THE ELECTRON DENSITY MAPS,PRESUMABLY DUE TO DISORDER: MKHHHHHHPMSGLVP

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.06 %
結晶化pH: 4.6
詳細: 150 MM AMMONIUM SULPHATE, 100 MM SODIUM ACETATE TRIHYDRATE [PH 4.6], 25% W/V PEG MME 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.9821
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月7日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9821 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→30.23 Å / Num. obs: 602165 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.36 % / Biso Wilson estimate: 18.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14.43
反射 シェル解像度: 1.94→2.04 Å / 冗長度: 4.27 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2.53 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QCQ

1qcq


解像度: 1.945→30.124 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1418061.63 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ
詳細: DUE TO THE PRESENCE OF ORTHORHOMBIC PSEUDOSYMMETRY, THE TEST SET OF REFLECTIONS WERE CHOSEN IN P212121 AND THEN EXPANDED TO COVER THE MONOCLINIC SPACE GROUP. DATA WERE FOUND TO BE NEAR- ...詳細: DUE TO THE PRESENCE OF ORTHORHOMBIC PSEUDOSYMMETRY, THE TEST SET OF REFLECTIONS WERE CHOSEN IN P212121 AND THEN EXPANDED TO COVER THE MONOCLINIC SPACE GROUP. DATA WERE FOUND TO BE NEAR- PERFECTLY TWINNED AND WERE THEREFORE TREATED AS PERFECTLY TWINNED. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED DURING REFINEMENT WITH POSITIONAL RESTRAINTS OF 30 KCAL/MOL-A**2 (300 INITIALLY) AND B-FACTOR TARGET SIGMA OF 2.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 1116 2.5 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 44131 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 77.0658 Å2 / ksol: 0.371453 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.44 Å20 Å20 Å2
2--1.069 Å20 Å2
3----3.51 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.945→30.124 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4798 0 23 270 5091
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.98
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.261.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.152
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.332.5
LS精密化 シェル解像度: 1.94→2.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 116 2.2 %
Rwork0.302 5223 -
obs--97.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN_CME.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CME.PARCME.TOP
X-RAY DIFFRACTION5GOL.PARGOL.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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