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- PDB-2ckj: Human milk xanthine oxidoreductase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ckj
タイトルHuman milk xanthine oxidoreductase
要素XANTHINE OXIDOREDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / FAD / NAD / IRON / 2FE-2S / MOLYBDENUM / PEROXISOME / REVERSIBLE INTERCONVERSION / XANTHINE DEHYDROGENASE / XANTHINE OXIDOREDUCTASE / XANTHINE OXIDASE / IRON-SULFUR / POLYMORPHISM / FLAVOPROTEIN / METAL-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxanthine catabolic process / hypoxanthine dehydrogenase activity / hypoxanthine oxidase activity / negative regulation of vasculogenesis / guanine catabolic process / deoxyguanosine catabolic process / dGMP catabolic process / negative regulation of endothelial cell differentiation / xanthine dehydrogenase / xanthine oxidase ...hypoxanthine catabolic process / hypoxanthine dehydrogenase activity / hypoxanthine oxidase activity / negative regulation of vasculogenesis / guanine catabolic process / deoxyguanosine catabolic process / dGMP catabolic process / negative regulation of endothelial cell differentiation / xanthine dehydrogenase / xanthine oxidase / xanthine oxidase activity / xanthine catabolic process / xanthine dehydrogenase activity / GMP catabolic process / Butyrophilin (BTN) family interactions / amide catabolic process / deoxyinosine catabolic process / adenosine catabolic process / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / inosine catabolic process / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / AMP catabolic process / IMP catabolic process / Purine catabolism / allantoin metabolic process / molybdopterin cofactor binding / Azathioprine ADME / positive regulation of p38MAPK cascade / iron-sulfur cluster assembly / negative regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / lactation / negative regulation of protein phosphorylation / FAD binding / sarcoplasmic reticulum / : / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / peroxisome / flavin adenine dinucleotide binding / iron ion binding / negative regulation of gene expression / protein homodimerization activity / extracellular space / cytosol
類似検索 - 分子機能
Xanthine dehydrogenase, small subunit / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase ...Xanthine dehydrogenase, small subunit / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, first molybdopterin binding domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead superfamily / [2Fe-2S]-binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, second molybdopterin binding domain / [2Fe-2S] binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PHOSPHATE ION / Xanthine dehydrogenase/oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.59 Å
データ登録者Pearson, A.R. / Godber, B.L.J. / Eisenthal, R. / Taylor, G.L. / Harrison, R.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human Milk Xanthine Dehydrogenase is Incompletely Converted to the Oxidase Form in the Absence of Proteolysis. A Structural Explanation.
著者: Pearson, A.R. / Godber, B.L.J. / Eisenthal, R. / Taylor, G.L. / Harrison, R.
履歴
登録2006年4月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: XANTHINE OXIDOREDUCTASE
B: XANTHINE OXIDOREDUCTASE
C: XANTHINE OXIDOREDUCTASE
D: XANTHINE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)591,47922
ポリマ－586,4074
非ポリマー5,07218
水00
1
A: XANTHINE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子

A: XANTHINE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)295,66210
ポリマ－293,2042
非ポリマー2,4598
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
手法PQS
2
B: XANTHINE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子

B: XANTHINE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)295,66210
ポリマ－293,2042
非ポリマー2,4598
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+2/31
手法PQS
3
C: XANTHINE OXIDOREDUCTASE
D: XANTHINE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)295,81712
ポリマ－293,2042
非ポリマー2,61410
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)197.734, 197.734, 285.538
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A6 - 422
2111B6 - 422
3111C6 - 422
4111D6 - 422
1211A435 - 503
2211B435 - 503
3211C435 - 503
4211D435 - 503
1311A515 - 523
2311B515 - 523
3311C515 - 523
4311D515 - 523
1411A557 - 590
2411B557 - 590
3411C557 - 590
4411D557 - 590
1511A600 - 745
2511B600 - 745
3511C600 - 745
4511D600 - 745
1611A755 - 1310
2611B755 - 1310
3611C755 - 1310
4611D755 - 1310
1711A3001 - 3006
2711B3001 - 3006
3711C3001 - 3006
4711D3001 - 3006

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.507, -0.862, -0.006), (-0.862, 0.507, -0.023), (0.023, -0.007, -1)97.69203, 173.79907, 237.25742
2given(0.462, -0.886, 0.029), (0.887, 0.463, 0.009), (-0.021, 0.022, 1)39.08794, -63.1065, -25.20313
3given(-0.999, -0.033, -0.032), (-0.033, 0.999, -0.002), (0.032, -0.001, -0.999)46.84574, -62.02838, 259.46573

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
XANTHINE OXIDOREDUCTASE / XDH / XANTHINE DEHYDROGENASE / XO / XANTHINE OXIDASE / OXIDOREDUCTASE


分子量: 146601.781 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
詳細: MILK KINDLY DONATED BY MOTHERS AT THE INTENSIVE CARE BABY UNITS AT THE BRISTOL ROYAL INFIRMARY AND SOUTHMEAD HOSPITAL, BRISTOL, UK
由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BREAST MILK
参照: UniProt: P47989, 1.1.1.204, EC: 1.2.3.2, xanthine oxidase

-
非ポリマー , 5種, 18分子

#2: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#3: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.8 %
結晶化pH: 6
詳細: 26% (W/V) PEG 4K, 0.1M SODIUM ACETATE, PH 6, 0.25M AMMONIUM ACETATE, 10MM DTT, 10% (W/V) GLUCOSE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.9326
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9326 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→30 Å / Num. obs: 75088 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 3.6
反射 シェル解像度: 3.5→3.62 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 95.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FO4

1fo4


解像度: 3.59→30.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.841 / SU B: 68.993 / SU ML: 0.511 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.71 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES A1-2, A166-192, A426-429, A534-557, A1231-A1328, A1330-1333, B1, B166-192, B548-556, B1320-1325, B1333, C1-2, C166-192, C429-431, ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES A1-2, A166-192, A426-429, A534-557, A1231-A1328, A1330-1333, B1, B166-192, B548-556, B1320-1325, B1333, C1-2, C166-192, C429-431, C548-556, C1320-1327, C1333, D1-2, D166-192, D542-556, D1321-1325, D1333 ARE NOT PRESENT IN THE ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 3745 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.182 70696 98.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.59→30.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数39530 0 277 0 39807
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0450.02240686
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg3.4611.97255080
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg15.0855101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.73823.9681681
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg25.79156980
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.10615242
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2210.26192
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0230316
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3170.216918
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3540.226141
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2180.21154
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.360.2110
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1820.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1931.527044
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.759241134
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.564316864
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9934.513890
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 9345 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.140.05
2Btight positional0.140.05
3Ctight positional0.140.05
4Dtight positional0.150.05
1Atight thermal0.250.5
2Btight thermal0.250.5
3Ctight thermal0.260.5
4Dtight thermal0.260.5
LS精密化 シェル解像度: 3.59→3.68 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.277 244
Rwork0.181 4917
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.51550.2349-0.1480.68170.10510.38-0.0058-0.1876-0.2273-0.12160.0291-0.19610.09420.1721-0.0233-0.44470.0333-0.029-0.45120.0442-0.505388.78789.394137.152
20.8937-0.1702-0.01510.8879-0.08630.31090.0176-0.0546-0.3802-0.0422-0.0254-0.00330.08050.00320.0079-0.50140.0032-0.0484-0.58420.0071-0.462-25.145139.338101.533
30.6626-0.28580.03670.7838-0.09930.4619-0.0539-0.04120.1360.15640.0506-0.35960.02510.12510.0033-0.47510.0464-0.1349-0.5883-0.0738-0.44274.96858.133112.002
40.2503-0.0031-0.07850.8149-0.16830.5802-0.01410.01-0.0078-0.06880.06190.18780.2281-0.1993-0.0478-0.275-0.0743-0.1325-0.52640.0381-0.5614-49.18924.034125.044
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 1318
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 1318
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 1318
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 1318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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