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- PDB-2ci9: Nck1 SH2-domain in complex with a dodecaphosphopeptide from EPEC ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ci9
タイトルNck1 SH2-domain in complex with a dodecaphosphopeptide from EPEC protein Tir
要素
  • CYTOPLASMIC PROTEIN NCK1
  • TRANSLOCATED INTIMIN RECEPTOR
キーワードPROTEIN BINDING / PROTEIN-BINDING / SH2-DOMAIN-COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cap-dependent translational initiation / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / : / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / protein phosphatase type 1 complex / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cap-independent translational initiation / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension ...positive regulation of cap-dependent translational initiation / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / : / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / protein phosphatase type 1 complex / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cap-independent translational initiation / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / signal complex assembly / Activation of RAC1 / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / vesicle membrane / lamellipodium assembly / positive regulation of actin filament polymerization / RHOV GTPase cycle / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / protein kinase inhibitor activity / RHOU GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / ephrin receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of T cell proliferation / signaling adaptor activity / antiviral innate immune response / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / response to endoplasmic reticulum stress / ephrin receptor binding / regulation of cell migration / Downstream signal transduction / T cell activation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / actin filament organization / molecular condensate scaffold activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / PKR-mediated signaling / receptor tyrosine kinase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of neuron projection development / cell-cell junction / cell migration / signaling receptor complex adaptor activity / protein-macromolecule adaptor activity / Potential therapeutics for SARS / ribosome / cadherin binding / protein domain specific binding / signaling receptor binding / host cell plasma membrane / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translocated intimin receptor, central domain / Translocated intimin receptor, N-terminal / Translocated intimin receptor / Translocated intimin receptor, C-terminal / Translocated intimin receptor, central domain superfamily / Translocated intimin receptor (Tir) intimin-binding domain / Translocated intimin receptor (Tir) C-terminus / Translocated intimin receptor (Tir) N-terminus / Nck1, SH3 domain 1 / Nck1, SH3 domain 2 ...Translocated intimin receptor, central domain / Translocated intimin receptor, N-terminal / Translocated intimin receptor / Translocated intimin receptor, C-terminal / Translocated intimin receptor, central domain superfamily / Translocated intimin receptor (Tir) intimin-binding domain / Translocated intimin receptor (Tir) C-terminus / Translocated intimin receptor (Tir) N-terminus / Nck1, SH3 domain 1 / Nck1, SH3 domain 2 / Nck1, SH3 domain 3 / Nck1, SH2 domain / Cytoplasmic protein NCK / : / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Translocated intimin receptor Tir / Translocated intimin receptor Tir / SH2/SH3 adapter protein NCK1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Frese, S. / Schubert, W.-D. / Findeis, A.C. / Marquardt, T. / Roske, Y.S. / Stradal, T.E.B. / Heinz, D.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: The Phosphotyrosine Peptide Binding Specificity of Nck1 and Nck2 Src Homology 2 Domains.
著者: Frese, S. / Schubert, W.-D. / Findeis, A.C. / Marquardt, T. / Roske, Y.S. / Stradal, T.E.B. / Heinz, D.W.
履歴
登録2006年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年5月15日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYTOPLASMIC PROTEIN NCK1
B: CYTOPLASMIC PROTEIN NCK1
L: TRANSLOCATED INTIMIN RECEPTOR
M: TRANSLOCATED INTIMIN RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4394
ポリマ－26,4394
非ポリマー00
水4,594255
1
A: CYTOPLASMIC PROTEIN NCK1
L: TRANSLOCATED INTIMIN RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2202
ポリマ－13,2202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-7.7 kcal/mol
Surface area6800 Å2
手法PISA
2
B: CYTOPLASMIC PROTEIN NCK1
M: TRANSLOCATED INTIMIN RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2202
ポリマ－13,2202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-8.3 kcal/mol
Surface area6890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.092, 60.518, 65.061
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CYTOPLASMIC PROTEIN NCK1 / NCK ADAPTOR PROTEIN 1 / SH2/SH3 ADAPTOR PROTEIN NCK-ALPHA


分子量: 11751.317 Da / 分子数: 2 / 断片: SH2-DOMAIN, RESIDUES 281-377 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P-1 (AMERSHAM BIOSCIENCES) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P16333
#2: タンパク質・ペプチド TRANSLOCATED INTIMIN RECEPTOR


分子量: 1468.391 Da / 分子数: 2 / 断片: PHOSPHOPEPTIDE LIGAND OF NCK-SH2, RESIDUES 469-480 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THE PEPTIDE WAS SYNTHESIZED CHEMICALLY / 由来: (合成) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O50190, UniProt: B7UM99*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 255 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: TECHNIQUE: HANGING-DROP, VAPOR-DIFFUSION PROTEIN CONCENTRATION: 8MG/ML PROTEIN:LIGAND = 1:1.1 RESERVOIRE: 2.4M (NH4)2HPO4, 0.1M TRIS, PH 8.5 CRYOCONDITIONS: 50% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月1日 / 詳細: 2 AU-COATED X-RAY MIRRORS
放射モノクロメーター: ROEMO TYPE DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→30 Å / Num. obs: 38419 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 88

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NCK1-APO

解像度: 1.5→28.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 3.033 / SU ML: 0.059 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.105 / ESU R Free: 0.105 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1532 5 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.198 28813 85.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→28.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1825 0 0 255 2080
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0212038
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.021395
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1711.9592775
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.57233435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6725261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.80924.857105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.25215374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.083158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2284
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022323
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02411
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2322
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.160.21360
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.170.2911
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0760.21053
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1220.2188
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.130.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1690.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1370.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.70321244
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.47331968
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8572892
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5483795
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.286 119
Rwork0.239 2419
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.28180.56790.11551.5021-0.28781.1550.00220.0367-0.13970.00020.0161-0.05240.08130.0359-0.0184-0.1770.00480.0068-0.0476-0.004-0.146632.6112.6698.711
21.66260.956-0.37991.97730.10223.70320.05310.1040.1057-0.13360.106-0.0448-0.49090.229-0.1591-0.1016-0.01860.0414-0.0261-0.0108-0.130947.04445.189.53
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A275 - 377
2X-RAY DIFFRACTION1L472 - 480
3X-RAY DIFFRACTION2B278 - 377
4X-RAY DIFFRACTION2M470 - 481

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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