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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2che | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF THE MG2+-BOUND FORM OF CHEY AND MECHANISM OF PHOSPHORYL TRANSFER IN BACTERIAL CHEMOTAXIS | ||||||
要素 | CHEY | ||||||
キーワード | SIGNAL TRANSDUCTION PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 archaeal or bacterial-type flagellum-dependent cell motility / histidine phosphotransfer kinase activity / phosphorelay sensor kinase activity / chemotaxis / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Salmonella typhimurium (サルモネラ菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Stock, A. / Martinez-Hackert, E. / Rasmussen, B. / West, A. / Stock, J. / Ringe, D. / Petsko, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993 タイトル: Structure of the Mg(2+)-bound form of CheY and mechanism of phosphoryl transfer in bacterial chemotaxis. 著者: Stock, A.M. / Martinez-Hackert, E. / Rasmussen, B.F. / West, A.H. / Stock, J.B. / Ringe, D. / Petsko, G.A. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991 タイトル: Roles of the Highly Conserved Aspartate and Lysine Residues in the Response Regulator of Bacterial Chemotaxis 著者: Lukat, G.S. / Lee, B.H. / Mottonen, J.M. / Stock, A.M. / Stock, J.B. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Divalent Metal Ion Binding to the Chey Protein and its Significance to Phosphotransfer in Bacterial Chemotaxis 著者: Lukat, G.S. / Stock, A.M. / Stock, J.B. #3: ジャーナル: Nature / 年: 1990 タイトル: Signal Transduction in Bacteria 著者: Stock, J.B. / Stock, A.M. / Mottonen, J.M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2che.cif.gz | 38.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2che.ent.gz | 26.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2che.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2che_validation.pdf.gz | 369.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2che_full_validation.pdf.gz | 378.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2che_validation.xml.gz | 5.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2che_validation.cif.gz | 7.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ch/2che ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ch/2che | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: CIS PROLINE - PRO 110 |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14009.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌) 参照: UniProt: P0A2D5 |
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#2: 化合物 | ChemComp-MG / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.45 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. obs: 10659 / % possible obs: 95 % / Num. measured all: 49659 / Rmerge(I) obs: 0.069 |
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-解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 最高解像度: 1.8 Å / σ(F): 0 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 1.8 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: PROLSQ / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 5 Å / Num. reflection obs: 49659 / Rfactor obs: 0.19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |