[日本語] English
万見
- PDB-2cgl: Crystal Structure of L-rhamnulose kinase from Escherichia coli in... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cgl
タイトルCrystal Structure of L-rhamnulose kinase from Escherichia coli in complex with L-fructose, ADP and a modeled ATP gamma phosphate.
要素RHAMNULOKINASE
キーワードTRANSFERASE / L-RHAMNULOSE KINASE / RHAMNOSE DEGRADATION / HEXOKINASE-HSP70- ACTIN SUPERFAMILY / INDUCED FIT / IN-LINE PHOSPHORYL TRANSFER / KINASE / RHAMNOSE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


rhamnulokinase / rhamnulokinase activity / rhamnose catabolic process / glycerol kinase activity / glycerol metabolic process / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rhamnulokinase / Carbohydrate kinase, FGGY, N-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, N-terminal domain / Carbohydrate kinase, FGGY, C-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, C-terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / beta-L-fructofuranose / PHOSPHITE ION / L-Rhamnulokinase / Rhamnulokinase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Grueninger, D. / Schulz, G.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structure and Reaction Mechanism of L-Rhamnulose Kinase from Escherichia Coli.
著者: Grueninger, D. / Schulz, G.E.
履歴
登録2006年3月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年10月24日Group: Advisory / Data collection / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RHAMNULOKINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1104
ポリマ－54,4241
非ポリマー6863
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.781, 50.966, 158.102
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 RHAMNULOKINASE / L-RHAMNULOSE KINASE / RHAMNULOSE KINASE


分子量: 54423.660 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌)
プラスミド: PKK223-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105
参照: UniProt: Q8X899, UniProt: P32171*PLUS, rhamnulokinase
#2: 糖 ChemComp-LFR / beta-L-fructofuranose


タイプ: L-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
LFrufbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-L-fructofuranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-L-FrufIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
FruSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-PO3 / PHOSPHITE ION / ホスファイト


分子量: 78.972 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 69 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 70 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 69 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 70 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 73 TO ALA
配列の詳細THE SEQUENCE DISCREPANCIES ARE BECAUSE THE DATABASE SEQUENCE IS FROM E.COLI STRAIN O157-H7. THE ...THE SEQUENCE DISCREPANCIES ARE BECAUSE THE DATABASE SEQUENCE IS FROM E.COLI STRAIN O157-H7. THE GENE WHICH WAS USED FOR PROTEIN EXPRESSION AND STRUCTURE DETERMINATION WAS ISOLATED FROM E.COLI BL21 (DE3).

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 %
結晶化詳細: 17% PEG 8000, 120 MM LICL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9793, 0.9795, 0.9686
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月26日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
20.97951
30.96861
反射解像度: 1.88→79 Å / Num. obs: 61818 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 1.88→1.93 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 72.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoSHARPモデル構築
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
SHELXE位相決定
SHARP位相決定
autoSHARP位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.88→48.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 5.812 / SU ML: 0.094 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. A THEORETICAL GAMMA PHOSPHATE WAS MODELLED IN THE FINAL STRUCTURE WITH AN OCCUPANCY OF 0.00. THIS WAS NOT USED IN REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 1644 5 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.169 31242 95.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.41 Å20 Å20 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.88→48.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3707 0 43 192 3942
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223844
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5291.9575252
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9875486
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.82524.402184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.22515608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6451528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022952
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.21907
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.22630
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2237
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2390.2100
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2330.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.971.52455
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.39923850
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.31431583
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4024.51398
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.88→1.93 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.268 92
Rwork0.183 1738
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3928-0.0472-0.49371.1861-0.29652.31830.0554-0.28110.09030.0966-0.0473-0.112-0.20560.3538-0.0081-0.1025-0.0207-0.0103-0.0382-0.0154-0.041969.07578.35825.501
20.43240.0196-0.34961.5689-0.07341.5778-0.02470.01590.0092-0.1216-0.00330.19250.173-0.13180.0281-0.07990.0119-0.0161-0.10030.0123-0.001954.2465.59413.431
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 235
2X-RAY DIFFRACTION2A240 - 476

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る