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- PDB-2cfb: Glutamate-1-semialdehyde 2,1-Aminomutase from Thermosynechococcus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cfb
タイトルGlutamate-1-semialdehyde 2,1-Aminomutase from Thermosynechococcus elongatus
要素GLUTAMATE-1-SEMIALDEHYDE 2,1-AMINOMUTASE
キーワードISOMERASE / TETRAPYRROLE BIOSYNTHESIS / PYRIDOXAL PHOSPHATE DEPENDENT / AMINOTRANSFERASE / PORPHYRIN BIOSYNTHESIS / CHLOROPHYLL BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase / glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase activity / chlorophyll biosynthetic process / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / transaminase activity / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tetrapyrrole biosynthesis, glutamate-1-semialdehyde aminotransferase / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Tetrapyrrole biosynthesis, glutamate-1-semialdehyde aminotransferase / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PLR / Glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase
類似検索 - 構成要素
生物種SYNECHOCOCCUS ELONGATUS (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Schulze, J.O. / Schubert, W.-D. / Moser, J. / Jahn, D. / Heinz, D.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Evolutionary Relationship between Initial Enzymes of Tetrapyrrole Biosynthesis
著者: Schulze, J.O. / Schubert, W.-D. / Moser, J. / Jahn, D. / Heinz, D.W.
履歴
登録2006年2月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: PROVIDED BY DEPOSITIOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE-1-SEMIALDEHYDE 2,1-AMINOMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7872
ポリマ－43,5541
非ポリマー2331
水23413
1
A: GLUTAMATE-1-SEMIALDEHYDE 2,1-AMINOMUTASE
ヘテロ分子

A: GLUTAMATE-1-SEMIALDEHYDE 2,1-AMINOMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,5744
ポリマ－87,1082
非ポリマー4662
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)108.920, 108.920, 93.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMATE-1-SEMIALDEHYDE 2,1-AMINOMUTASE / GSA / GLUTAMATE-1-SEMIALDEHYDE AMINOTRANSFERASE / GSA-AT


分子量: 43553.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SYNECHOCOCCUS ELONGATUS (バクテリア)
株: BP-1 / プラスミド: PETM30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q8DLK8, glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase
#2: 化合物 ChemComp-PLR / (5-HYDROXY-4,6-DIMETHYLPYRIDIN-3-YL)METHYL DIHYDROGEN PHOSPHATE / 4'-DEOXYPYRIDOXINE PHOSPHATE / 5-(ホスホノオキシメチル)-2,4-ジメチル-3-ピリジノ-ル


分子量: 233.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H12NO5P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: (S)-4-AMINO-5-OXOPENTANOATE = 5-AMINOLEVULINATE.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 100 MM PIPES PH 6.5, 200 MM MAGNESIUM SULFATE, 17% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU R-AXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 24944 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 48.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 10.42
反射 シェル解像度: 2.85→2.95 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GSA

2gsa


解像度: 2.85→19.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 26.669 / SU ML: 0.225 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.606 / ESU R Free: 0.294 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 1-18, 132-159 AND 278-282 ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 678 5 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs0.176 12865 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.75 Å20 Å20 Å2
2---3.75 Å20 Å2
3---7.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2717 0 15 13 2745
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0222794
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022559
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8261.9683790
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81835928
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0075357
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.65623.793116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.81115436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8531514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2420
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023146
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02568
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2460.2675
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2070.22662
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2090.21432
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.10.21723
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.276
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1510.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2110.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2640.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.72222187
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.65832826
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.37621170
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6663964
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.92 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.223 49
Rwork0.28 926
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 29.132 Å / Origin y: 86.121 Å / Origin z: 39.495 Å
111213212223313233
T0.0974 Å2-0.0098 Å2-0.0558 Å2-0.2643 Å2-0.0825 Å2---0.0159 Å2
L2.8818 °2-0.0683 °2-0.7584 °2-1.6432 °2-0.0421 °2--0.9277 °2
S0.0822 Å °-0.4847 Å °0.2496 Å °0.2421 Å °-0.0461 Å °-0.0034 Å °-0.0592 Å °0.0828 Å °-0.0362 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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