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- PDB-2ce8: An EH1 peptide bound to the Groucho-TLE WD40 domain. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ce8
タイトルAn EH1 peptide bound to the Groucho-TLE WD40 domain.
要素
  • EH1 PEPTIDE
  • TRANSDUCIN-LIKE ENHANCER PROTEIN 1
キーワードTRANSCRIPTION REGULATION / TRANSCRIPTIONAL CO-REPRESSOR / WD40 DOMAIN / WNT SIGNALING PATHWAY / NUCLEAR PROTEIN / PHOSPHORYLATION / REPRESSOR / TRANSCRIPTION / WD REPEAT
機能・相同性
機能・相同性情報


Repression of WNT target genes / beta-catenin-TCF complex / negative regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of anoikis / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / animal organ morphogenesis / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription ...Repression of WNT target genes / beta-catenin-TCF complex / negative regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of anoikis / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / animal organ morphogenesis / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Wnt signaling pathway / transcription corepressor activity / transcription regulator complex / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / signal transduction / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Groucho/TLE, N-terminal Q-rich domain / Groucho/TLE N-terminal Q-rich domain / Groucho/transducin-like enhancer / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. ...Groucho/TLE, N-terminal Q-rich domain / Groucho/TLE N-terminal Q-rich domain / Groucho/transducin-like enhancer / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transducin-like enhancer protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Pickles, L.M. / Roe, S.M. / Pearl, L.H.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Molecular Recognition of Transcriptional Repressor Motifs by the Wd Domain of the Groucho/Tle Corepressor.
著者: Jennings, B.H. / Pickles, L.M. / Wainwright, S.M. / Roe, S.M. / Pearl, L.H. / Ish-Horowicz, D.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of the C-Terminal Wd40 Repeat Domain of the Human Groucho-Tle1 Transcriptional Corepressor.
著者: Pickles, L.M. / Roe, S.M. / Hemingway, E.J. / Stifani, S. / Pearl, L.H.
履歴
登録2006年2月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSDUCIN-LIKE ENHANCER PROTEIN 1
B: TRANSDUCIN-LIKE ENHANCER PROTEIN 1
C: TRANSDUCIN-LIKE ENHANCER PROTEIN 1
D: TRANSDUCIN-LIKE ENHANCER PROTEIN 1
X: EH1 PEPTIDE
Y: EH1 PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,4606
ポリマ－149,4606
非ポリマー00
水19,4021077
1
A: TRANSDUCIN-LIKE ENHANCER PROTEIN 1
B: TRANSDUCIN-LIKE ENHANCER PROTEIN 1
X: EH1 PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,7303
ポリマ－74,7303
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: TRANSDUCIN-LIKE ENHANCER PROTEIN 1
D: TRANSDUCIN-LIKE ENHANCER PROTEIN 1
Y: EH1 PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,7303
ポリマ－74,7303
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)107.585, 56.352, 125.245
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.32, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
TRANSDUCIN-LIKE ENHANCER PROTEIN 1 / ESG1 / E(SP1) HOMOLOG


分子量: 36853.469 Da / 分子数: 4 / 断片: PARTIAL SP AND WHOLE WD40 DOMAINS, RESIDUES 443-770 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: Q04724
#2: タンパク質・ペプチド EH1 PEPTIDE


分子量: 1023.204 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1077 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細TRANSCRIPTIONAL COREPRESSOR THAT BINDS TO A NUMBER OF TRANSCRIPTION FACTORS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 287 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5
詳細: 6MG/ML PROTEIN WAS MIXED 1:1 WITH 12% PEG8000 100MM NACACODYLATE, 100MM CAACETATE AT 14C IN MICROBATCH. PEPTIDES WERE ADDED TO THE PROTEIN CRYSTALS IN 125 MM NACL, 25 MM TRIS PH8.0, 0.5 MM ...詳細: 6MG/ML PROTEIN WAS MIXED 1:1 WITH 12% PEG8000 100MM NACACODYLATE, 100MM CAACETATE AT 14C IN MICROBATCH. PEPTIDES WERE ADDED TO THE PROTEIN CRYSTALS IN 125 MM NACL, 25 MM TRIS PH8.0, 0.5 MM EDTA TO A FINAL CONCENTRATION OF 0.76 MM, AND INCUBATED FOR 16 H BEFORE HARVESTING AND WASHING IN 50MM NA CACODYLATE PH6.5, 12 % PEG 8K, AND CRYO-PROTECTED IN 30% ETHYLENE GLYCOL 50MM NA CACODYLATE PH6.5, 12 % PEG 8K, pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年9月2日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→30 Å / Num. obs: 87651 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.02→2.12 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 74.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GXR

1gxr


解像度: 2.03→116.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 7.923 / SU ML: 0.117 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.209 / ESU R Free: 0.185 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 4380 5 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.182 83258 96.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.84 Å20 Å2-0.29 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3---0.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→116.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10488 0 0 1077 11565
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02210752
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8041.94214642
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2451360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.46924.454458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.59151698
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3311544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.130.21620
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.028218
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.24780
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.27034
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.21072
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2060.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2330.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1261.56974
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.872210968
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.62734394
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9084.53674
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.02→2.08 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.321 251
Rwork0.213 4628
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.38590.05580.04270.1331-0.02040.2659-0.00660.00710.0142-0.02050.00580.0237-0.00460.00340.0008-0.00390.00270.0005-0.0323-0.0043-0.0018-17.88171.595344.7312
20.3834-0.02010.04440.1730.0250.31460.0134-0.01920.01830.0266-0.0306-0.020.01280.01170.0172-0.0086-0.00450.0019-0.0257-0.0016-0.006825.6969-0.817371.3182
30.474-0.03240.03250.1118-0.04830.3662-0.0146-0.00990.0391-0.01940.00660.00340.0115-0.010.0079-0.00740.0006-0.0091-0.0309-0.0089-0.00575.96131.355-13.0493
40.5668-0.10290.17730.1413-0.00080.4109-0.0199-0.00530.0530.0199-0.02480.0040.01870.01630.0447-0.0091-0.0057-0.0019-0.03060.0072-0.010549.4822-1.803113.5743
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A434 - 770
2X-RAY DIFFRACTION1X1 - 9
3X-RAY DIFFRACTION2B434 - 770
4X-RAY DIFFRACTION3C434 - 770
5X-RAY DIFFRACTION3Y1 - 9
6X-RAY DIFFRACTION4D434 - 770

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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