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万見
- PDB-2car: Crystal Structure Of Human Inosine Triphosphatase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2car
タイトルCrystal Structure Of Human Inosine Triphosphatase
要素INOSINE TRIPHOSPHATE PYROPHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / INOSINE TRIPHOSPHATE PYROPHOSPHOHYDROLASE / INOSINE TRIPHOSPHATASE DEFICIENCY / ITP / IMP / DISEASE MUTATION / NUCLEOTIDE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


ITP catabolic process / deoxyribonucleoside triphosphate catabolic process / XTP/dITP diphosphatase / ITP diphosphatase activity / XTP diphosphatase activity / dITP diphosphatase activity / nucleoside triphosphate catabolic process / nucleoside triphosphate diphosphatase activity / Ribavirin ADME / Purine catabolism ...ITP catabolic process / deoxyribonucleoside triphosphate catabolic process / XTP/dITP diphosphatase / ITP diphosphatase activity / XTP diphosphatase activity / dITP diphosphatase activity / nucleoside triphosphate catabolic process / nucleoside triphosphate diphosphatase activity / Ribavirin ADME / Purine catabolism / chromosome organization / nucleotide binding / intracellular membrane-bounded organelle / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inosine triphosphate pyrophosphatase / Ham1-like protein / Ham1 family / Maf protein - #10 / Inosine triphosphate pyrophosphatase-like / Maf protein / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Inosine triphosphate pyrophosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.09 Å
データ登録者Stenmark, P. / Kursula, P. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Edwards, A. / Ehn, M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. ...Stenmark, P. / Kursula, P. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Edwards, A. / Ehn, M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hallberg, B.M. / Hogbom, M. / Holmberg Schiavone, L. / Kotenyova, T. / Nilsson-Ehle, P. / Nyman, T. / Ogg, D. / Persson, C. / Sagemark, J. / Schuler, H. / Sundstrom, M. / Thorsell, A.G. / van den Berg, S. / Weigelt, J. / Nordlund, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure of Human Inosine Triphosphatase. Substrate Binding and Implication of the Inosine Triphosphatase Deficiency Mutation P32T.
著者: Stenmark, P. / Kursula, P. / Flodin, S. / Graslund, S. / Landry, R. / Nordlund, P. / Schuler, H.
履歴
登録2005年12月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INOSINE TRIPHOSPHATE PYROPHOSPHATASE
B: INOSINE TRIPHOSPHATE PYROPHOSPHATASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2262
ポリマ－43,2262
非ポリマー00
水11,674648
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)31.230, 105.000, 50.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.99999, -0.00266, 0.00228), (0.00266, -1, 0.00148), (0.00227, 0.00149, 1)
ベクター: 78.04881, 104.64251, -0.1113)

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要素

#1: タンパク質 INOSINE TRIPHOSPHATE PYROPHOSPHATASE / INOSINE TRIPHOSPHATASE / ITPASE / ONCOGENE PROTEIN HLC14-06-P


分子量: 21612.756 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET28A-LIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9BY32, nucleoside-triphosphate diphosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 648 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細HYDROLYZES ITP AND DITP TO THEIR RESPECTIVE MONOPHOSPHATE DERIVATIVES

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 %
解説: THE CRYSTAL WAS PSEUDO MEROHEDRALLY TWINNED. THE TWINNING OPERATION IS -K,-H, L. THE TWINNING FRACTION IS 0.50. THE TEST SET IS NOT RELATED TO THE WORKING SET BY THE TWIN OPERATION.
結晶化詳細: 0.2 M POTASSIUM CHLORIDE, 27 % (W/V) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9781
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9781 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.09→40 Å / Num. obs: 123899 / % possible obs: 92.5 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.09→1.2 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 86.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
MOLREP位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B78

1b78


解像度: 1.09→40 Å / Num. parameters: 35184 / Num. restraintsaints: 45253 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1534 2636 2.2 %RANDOM
all0.0974 121263 --
obs0.0954 -90.7 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 35 / Occupancy sum hydrogen: 2881 / Occupancy sum non hydrogen: 3674.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.09→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3028 0 0 648 3676
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.041
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0311
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.101
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.095
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.066
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.098

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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