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万見
- PDB-2c46: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN RNA guanylyltransferase and 5'- ph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c46
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN RNA guanylyltransferase and 5'- phosphatase
要素MRNA CAPPING ENZYME
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHATASE / HYDROLASE / MRNA PROCESSING / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA guanylyltransferase activity / inorganic triphosphate phosphatase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / phosphoprotein phosphatase activity / 7-methylguanosine mRNA capping ...RNA guanylyltransferase activity / inorganic triphosphate phosphatase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / phosphoprotein phosphatase activity / 7-methylguanosine mRNA capping / RNA processing / mRNA guanylyltransferase activity / mRNA guanylyltransferase / GTP binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
mRNA capping enzyme, bifunctional / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / : / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain ...mRNA capping enzyme, bifunctional / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / : / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / Nucleic acid-binding, OB-fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
mRNA-capping enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Debreczeni, J. / Johansson, C. / Longman, E. / Gileadi, O. / SavitskySmee, P. / Smee, C. / Bunkoczi, G. / Ugochukwu, E. / von Delft, F. / Sundstrom, M. ...Debreczeni, J. / Johansson, C. / Longman, E. / Gileadi, O. / SavitskySmee, P. / Smee, C. / Bunkoczi, G. / Ugochukwu, E. / von Delft, F. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Knapp, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Human RNA Guanylyltransferase and 5'-Phosphatase
著者: Debreczeni, J. / Johansson, C. / Longman, E. / Gileadi, O. / Savitskysmee, P. / Smee, C. / Bunkoczi, G. / Ugochukwu, E. / von Delft, F. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Knapp, S.
履歴
登録2005年10月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年12月5日Group: Database references / Structure summary
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MRNA CAPPING ENZYME
B: MRNA CAPPING ENZYME
C: MRNA CAPPING ENZYME
D: MRNA CAPPING ENZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,7534
ポリマ－110,7534
非ポリマー00
水8,287460
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: MRNA CAPPING ENZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6881
ポリマ－27,6881
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: MRNA CAPPING ENZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6881
ポリマ－27,6881
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
C: MRNA CAPPING ENZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6881
ポリマ－27,6881
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
D: MRNA CAPPING ENZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6881
ポリマ－27,6881
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.400, 161.600, 60.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.25252, -0.00603, -0.96757), (-0.01609, -0.99987, 0.00203), (-0.96746, 0.01506, -0.25258)10.41836, -31.93671, 8.84349
2given(0.24694, 0.00835, 0.96899), (0.01351, 0.99984, -0.01206), (-0.96894, 0.01607, 0.24679)4.83173, 39.30937, 12.57283
3given(0.86098, 0.01896, 0.50829), (0.02088, -0.99978, 0.00194), (0.50822, 0.00894, -0.86118)0.60225, -72.99242, 0.5283

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要素

#1: タンパク質
MRNA CAPPING ENZYME / HUMAN RNA GUANYLYLTRANSFERASE AND 5'-PHOSPHATASE / HCE / HCAP1


分子量: 27688.188 Da / 分子数: 4 / 断片: TPASE REGION, RESIDUES 1-219 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O60942, mRNA guanylyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 460 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE N-TERMINAL MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQS IS AN UNCLEAVED HIS TAG CLONING ARTEFACT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.6 %
結晶化詳細: 2 M POTASSIUM CITRATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9998
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→47.9 Å / Num. obs: 133485 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.79 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.29
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 2.73 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.71 / % possible all: 87.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1I9S

1i9s


解像度: 1.6→80.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 4.64 / SU ML: 0.08 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.089 / ESU R Free: 0.091 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 6714 5 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.206 126725 90.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3 Å20 Å2-0.12 Å2
2--0.82 Å20 Å2
3----1.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→80.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6215 0 0 460 6675
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0226442
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025720
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3421.9658753
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.892313283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8765790
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.78423.694314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.109151028
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.7921547
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2926
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027207
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021352
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.21373
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1790.25673
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.23181
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.23557
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1770.2330
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1070.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2660.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1340.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7021.54047
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.08326372
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.61232715
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4214.52374
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.362 437
Rwork0.301 8334
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.18810.00340.92121.718-0.66832.86030.04020.0364-0.0089-0.0632-0.01610.14830.0087-0.052-0.0241-0.2276-0.0183-0.002-0.1592-0.0154-0.1664-19.2616-53.4159-9.1112
21.8683-0.660.17641.564-0.35725.0489-0.04080.03490.07080.1425-0.0625-0.0159-0.04270.0080.1033-0.2502-0.0142-0.0078-0.2172-0.0103-0.1444-6.026822.409228.6762
31.8958-0.2824-0.82663.1508-0.12424.0111-0.0530.0174-0.1114-0.0998-0.1013-0.15690.11940.07220.15440.0774-0.02890.0104-0.1844-0.0053-0.0873-9.1667-14.327627.9593
42.24840.8635-0.15833.2288-0.50243.57890.0944-0.00720.17320.2569-0.10230.3505-0.2168-0.07030.00780.0788-0.01410.1005-0.1165-0.0456-0.0364-15.3408-20.7059-0.8801
54.2065-0.4641-1.85983.40540.06612.25720.3218-0.02720.56250.1513-0.00431.0316-0.437-0.8827-0.31750.15620.09440.10760.2298-0.01740.4365-31.1919-18.0438-2.8708
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A20 - 199
2X-RAY DIFFRACTION2B20 - 199
3X-RAY DIFFRACTION3C19 - 199
4X-RAY DIFFRACTION4D29 - 56
5X-RAY DIFFRACTION4D120 - 200
6X-RAY DIFFRACTION5D59 - 113

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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