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- PDB-2c0y: THE CRYSTAL STRUCTURE OF A CYS25ALA MUTANT OF HUMAN PROCATHEPSIN S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c0y
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF A CYS25ALA MUTANT OF HUMAN PROCATHEPSIN S
要素PROCATHEPSIN S
キーワードHYDROLASE / PROCATHEPSIN S / PROENZYME / PROTEINASE / THIOL PROTEASE / PROSEGMENT BINDING LOOP / GLYCOPROTEIN / LYSOSOME / PROTEASE / ZYMOGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin S / regulation of antigen processing and presentation / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / response to acidic pH / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin S / regulation of antigen processing and presentation / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / response to acidic pH / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / toll-like receptor signaling pathway / antigen processing and presentation / fibronectin binding / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / laminin binding / collagen binding / phagocytic vesicle / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / protein processing / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / late endosome / tertiary granule lumen / : / adaptive immune response / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / immune response / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kaulmann, G. / Palm, G.J. / Schilling, K. / Hilgenfeld, R. / Wiederanders, B.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: The Crystal Structure of a Cys25 -> Ala Mutant of Human Procathepsin S Elucidates Enzyme-Prosequence Interactions.
著者: Kaulmann, G. / Palm, G.J. / Schilling, K. / Hilgenfeld, R. / Wiederanders, B.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of Human Cathepsin S
著者: Mcgrath, M.E. / Palmer, J.T. / Bromme, D. / Somoza, J.R.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Structure of a Cys25 to Ser Mutant of Human Cathepsin S
著者: Turkenburg, J.P. / Lamers, M.B. / Brzozowski, A.M. / Wright, L.M. / Hubbard, R.E. / Sturt, S.L. / Williams, D.H.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Specificity Determinants of Human Cathepsin S Revealed by Crystal Structures of Complexes
著者: Pauly, T.A. / Sulea, T. / Ammirati, M. / Sivaraman, J. / Danley, D.E. / Griffor, M.C. / Kamath, A.V. / Wang, I.K. / Laird, E.R. / Seddon, A.P. / Menard, R. / Cygler, M. / Rath, V.L.
履歴
登録2005年9月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月29日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / struct_biol / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.72024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROCATHEPSIN S


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8391
ポリマ－35,8391
非ポリマー00
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)59.860, 140.540, 78.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2053-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROCATHEPSIN S


分子量: 35839.477 Da / 分子数: 1 / 断片: PROENZYME, RESIDUES 17-331 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: TESTIS / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P25774, cathepsin S
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細PROTEASE RESPONSIBLE FOR THE REMOVAL OF THE INVARIANT CHAIN FROM MHC CLASS II MOLECULES ENGINEERED ...PROTEASE RESPONSIBLE FOR THE REMOVAL OF THE INVARIANT CHAIN FROM MHC CLASS II MOLECULES ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 139 TO ALA
Has protein modificationY
配列の詳細CLONED WITHOUT SIGNAL PEPTIDE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: CRYSTALLISATION WAS PERFORMED BY THE HANGING-DROP VAPOUR DIFFUSION METHOD. EQUAL VOLUMES PROCATHEPSIN S (CYS25ALA) AT 7.0 MG/ML AND WELL SOLUTION WERE COMBINED AND PLACED OVER A WELL ...詳細: CRYSTALLISATION WAS PERFORMED BY THE HANGING-DROP VAPOUR DIFFUSION METHOD. EQUAL VOLUMES PROCATHEPSIN S (CYS25ALA) AT 7.0 MG/ML AND WELL SOLUTION WERE COMBINED AND PLACED OVER A WELL CONTAINING 0.1M TRIS/HCL, 0.2M MAGNESIUM ACETATE AND 20% PEG 8000, PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.803
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月18日
詳細: TRIANGULAR SI (111) MONOCHROMATOR AND A CONTINUOUS BENT RH-COATED MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.803 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. obs: 19350 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 24.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 88.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BY8

1by8


解像度: 2.1→19.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1874964.9 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 972 5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 19350 97.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 62.2678 Å2 / ksol: 0.406382 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2---0.48 Å20 Å2
3---0.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2459 0 0 242 2701
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.771.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.922.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 87 4.9 %
Rwork0.247 1691 -
obs--93 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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