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- PDB-2c0t: Src family kinase Hck with bound inhibitor A-641359 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c0t
タイトルSrc family kinase Hck with bound inhibitor A-641359
要素TYROSINE-PROTEIN KINASE HCK
キーワードTRANSFERASE / ATP-BINDING / KINASE / LIPOPROTEIN / MYRISTATE / NUCLEOTIDE-BINDING / PALMITATE / SH2 DOMAIN / SH3 DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


leukocyte degranulation / leukocyte migration involved in immune response / respiratory burst after phagocytosis / regulation of podosome assembly / innate immune response-activating signaling pathway / : / FLT3 signaling through SRC family kinases / regulation of phagocytosis / Nef and signal transduction / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis ...leukocyte degranulation / leukocyte migration involved in immune response / respiratory burst after phagocytosis / regulation of podosome assembly / innate immune response-activating signaling pathway / : / FLT3 signaling through SRC family kinases / regulation of phagocytosis / Nef and signal transduction / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / mesoderm development / positive regulation of actin filament polymerization / FCGR activation / type II interferon-mediated signaling pathway / transport vesicle / Signaling by CSF3 (G-CSF) / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell projection / phosphotyrosine residue binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-specific protein-tyrosine kinase / Regulation of signaling by CBL / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / caveola / cytoplasmic side of plasma membrane / cytokine-mediated signaling pathway / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / protein autophosphorylation / regulation of cell shape / protein tyrosine kinase activity / regulation of inflammatory response / cytoskeleton / protein phosphorylation / cell differentiation / lysosome / cell adhesion / intracellular signal transduction / defense response to Gram-positive bacterium / inflammatory response / signaling receptor binding / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / lipid binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase HCK, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. ...Tyrosine-protein kinase HCK, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Roll / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-L3G / Tyrosine-protein kinase HCK
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Borhani, D.W. / Burchat, A. / Calderwood, D.J. / Hirst, G.C. / Li, B. / Loew, A.
引用
ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2006
タイトル: Discovery of A-770041, a Src-Family Selective Orally Active Lck Inhibitor that Prevents Organ Allograft Rejection.
著者: Burchat, A. / Borhani, D.W. / Calderwood, D.J. / Hirst, G.C. / Li, B. / Stachlewitz, R.F.
#1: ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2004
タイトル: A-420983: A Potent, Orally Active Inhibitor of Lck with Efficacy in a Model of Transplant Rejection
著者: Borhani, D.W. / Calderwood, D.J. / Friedman, M.M. / Hirst, G.C. / Li, B. / Leung, A.K.W. / Mcrae, B. / Ratnofsky, S. / Ritter, K. / Waegell, W.
履歴
登録2005年9月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年3月6日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE-PROTEIN KINASE HCK
B: TYROSINE-PROTEIN KINASE HCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,3228
ポリマ－104,0002
非ポリマー1,3226
水3,603200
1
A: TYROSINE-PROTEIN KINASE HCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6614
ポリマ－52,0001
非ポリマー6613
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TYROSINE-PROTEIN KINASE HCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6614
ポリマ－52,0001
非ポリマー6613
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.861, 72.909, 180.002
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.87, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.943572, 0.02456, -0.330255), (0.021373, -0.999683, -0.013277), (-0.330476, 0.005469, -0.943798)
ベクター: 13.22352, 136.30692, 89.06069)

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要素

#1: タンパク質 TYROSINE-PROTEIN KINASE HCK / HAEMATOPOETIC CELL KINASE HCK / P59-HCK/P60-HCK HEMOPOIETIC CELL KINASE


分子量: 52000.227 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3-SH2-SH1, RESIDUES 80-525 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SRC NUMBERING USED. ADD 20 TO THE RESIDUE NUMBERS IN THIS ENTRY TO OBTAIN ACTUAL HUMAN HCK RESIDUE NUMBERS. RESIDUE Y501 (HCK Y521) IS PHOSPHORYLATED
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: LYMPHOCYTE / プラスミド: PBC HCK002 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P08631, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-L3G / N-(4-{4-AMINO-1-[1-(TETRAHYDRO-2H-PYRAN-4-YL)PIPERIDIN-4-YL]-1H-PYRAZOLO[3,4-D]PYRIMIDIN-3-YL}-2-METHOXYPHENYL)-1-METHYL-1H-INDOLE-2-CARBOXAMIDE


分子量: 580.680 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H36N8O3
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 502 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 503 TO GLU ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 502 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 503 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 504 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 502 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 503 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 504 TO ILE
Has protein modificationY
配列の詳細THE PROTEIN CRYSTALLIZED INCLUDED EIGHT NON-NATIVE N-TERMINAL RESIDUES: GLY-ALA-MET-GLY-SER-GLY-ILE- ...THE PROTEIN CRYSTALLIZED INCLUDED EIGHT NON-NATIVE N-TERMINAL RESIDUES: GLY-ALA-MET-GLY-SER-GLY-ILE-ARG. Q502E, Q503E, Q504I TRIPLE MUTANT TO INCREASE THE PHOSPHORYLATION OF Y501 (ALL SRC NUMBERING).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.9 %
解説: INTENSITIES WERE CONVERTED TO STRUCTURE FACTORS USING CCP4 PROGRAM TRUNCATE.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: CRYSTALLIZATION CONDITIONS: HCK (10 MG/ML IN 150 MM NACL, 20 MM TRIS.HCL PH 8.0) WAS MIXED WITH A-641359 [100 MM STOCK SOLUTION OF THE MALEIC ACID SALT IN DMSO) TO GIVE A FINAL A-641359 ...詳細: CRYSTALLIZATION CONDITIONS: HCK (10 MG/ML IN 150 MM NACL, 20 MM TRIS.HCL PH 8.0) WAS MIXED WITH A-641359 [100 MM STOCK SOLUTION OF THE MALEIC ACID SALT IN DMSO) TO GIVE A FINAL A-641359 CONCENTRATION OF 1 MM. HCK/A-641359 WAS THEN MIXED WITH RESERVOIR SOLUTION (12% PEG 6000, 3% 1, 5-DIAMINOPENTANE, 20% GLYCEROL, 200 MM CA(OAC)2, 100 MM TRIS.HCL PH 8.0) AND EQUILBRATED AGAINST THE RESERVOIR SOLUTION BY VAPOR DIFFUSION (SITTING DROPS) AT 277 K.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月22日
放射モノクロメーター: SI(111) DOUBLE MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→50 Å / Num. obs: 52558 / % possible obs: 75.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 38.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.14→2.22 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 24.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AD5

1ad5


解像度: 2.15→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 11.085 / SU ML: 0.148 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.307 / ESU R Free: 0.246 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE ACTIVATION LOOP (RESIDUES A386-A398 AND B386-B398) IS DISORDERED IN BOTH HCK MOLECULES (CHAINS A AND B). HCK CHAIN A IS SLIGHTLY BETTER ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE ACTIVATION LOOP (RESIDUES A386-A398 AND B386-B398) IS DISORDERED IN BOTH HCK MOLECULES (CHAINS A AND B). HCK CHAIN A IS SLIGHTLY BETTER ORDERED THAN CHAIN B. SIMILARLY, THE LIGAND A1506 IS BETTER ORDERED THAN B1506. SEVEN N-TERMINAL RESIDUES (FROM THE EXPRESSION VECTOR, GLY-ALA -MET-GLY-SER-GLY-ILE) ARE DISORDERED IN BOTH CHAINS. RESIDUE ARG-59 IS NON-NATIVE (EXPRESSION VECTOR).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 2440 5 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.197 46145 70.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.99 Å20 Å2-0.98 Å2
2---0.92 Å20 Å2
3----2.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6925 0 90 200 7215
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0227201
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4271.989738
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9515853
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.25523.777323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.593151280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9741546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.21023
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025414
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.22968
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.24838
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.2312
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1860.218
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1370.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8731.54419
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.47526936
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.10533271
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3444.52802
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 62 -
Rwork0.223 1251 -
obs--26.27 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.53180.39190.27734.46-1.11181.7536-0.0588-0.04910.05070.2839-0.0666-0.0915-0.3579-0.00460.12540.09240.0072-0.1105-0.1040.0105-0.08336.499692.986410.028
21.3416-0.83921.41492.3647-2.13834.6912-0.39360.130.25130.4993-0.1629-0.3312-0.80550.48220.55640.0349-0.1017-0.1541-0.03270.10220.000526.135784.711230.5042
30.5198-0.1450.87180.7089-0.56772.33370.0415-0.0695-0.0408-0.07540.03170.11820.2077-0.1878-0.0731-0.06310.01310.0067-0.0939-0.0001-0.0963.786261.103923.0489
41.4146-0.6102-0.51773.7839-1.20974.48690.0868-0.05690.0244-0.0541-0.0610.0860.3145-0.0229-0.02580.39410.00220.0682-0.04960.0129-0.164918.4543.416577.9755
51.6395-0.5784-0.23872.8314-0.5964.7534-0.0785-0.07190.06650.0736-0.02-0.20780.43970.39570.0986-0.00580.04750.0033-0.04710.0248-0.108430.012551.520151.9203
60.3232-0.0651-0.40120.7481-0.34034.4480.0186-0.03020.03050.3132-0.09330.0943-0.609-0.44670.07470.16880.09130.023-0.0157-0.0528-0.083910.597275.003266.4428
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A59 - 115
2X-RAY DIFFRACTION1A223 - 228
3X-RAY DIFFRACTION2A116 - 222
4X-RAY DIFFRACTION2A495 - 505
5X-RAY DIFFRACTION2A1507
6X-RAY DIFFRACTION3A229 - 494
7X-RAY DIFFRACTION3A1506
8X-RAY DIFFRACTION4B59 - 115
9X-RAY DIFFRACTION4B223 - 228
10X-RAY DIFFRACTION5B116 - 222
11X-RAY DIFFRACTION5B495 - 505
12X-RAY DIFFRACTION5B1507
13X-RAY DIFFRACTION6B229 - 494
14X-RAY DIFFRACTION6B1506

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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