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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2byk | ||||||
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タイトル | Histone fold heterodimer of the Chromatin Accessibility Complex | ||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / CHRAC-14 / NUCLEOSOME SLIDING / HISTONE FOLD / CHRAC-16 / DNA-BINDING PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() DNA replication initiation / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Dual Incision in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Activation of the pre-replicative complex / CHRAC / epsilon DNA polymerase complex / CENP-A containing chromatin assembly ...DNA replication initiation / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Dual Incision in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Activation of the pre-replicative complex / CHRAC / epsilon DNA polymerase complex / CENP-A containing chromatin assembly / ATAC complex / leading strand elongation / cellular response to gamma radiation / chromatin DNA binding / DNA-templated DNA replication / heterochromatin formation / molecular adaptor activity / nucleic acid binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA damage response / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Fernandez-Tornero, C. / Hartlepp, K.F. / Grune, T. / Eberharter, A. / Becker, P.B. / Muller, C.W. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The Histone Fold Subunits of Drosophila Chrac Facilitate Nucleosome Sliding Through Dynamic DNA Interactions. 著者: Hartlepp, K.F. / Fernandez-Tornero, C. / Eberharter, A. / Grune, T. / Muller, C.W. / Becker, P.B. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 77.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 57 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16020.667 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() プラスミド: PGEX2T-CHRAC14/16 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 13862.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() プラスミド: PGEX2T-CHRAC14/16 / 発現宿主: ![]() ![]() #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | PROTEOLYTIC CLEAVAGE IN THE CRYSTALLIZATION DROP MIGHT HAVE OCCURRED BUT ATTEMPTS TO CHARACTERIZE ...PROTEOLYTI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.3 % |
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結晶化 | pH: 3.5 / 詳細: 2M AMMONIUM SULFATE, 0.1M CITRIC ACID, PH 3.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9393 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→24 Å / Num. obs: 22490 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 51.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 4.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.9 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 2BYM 解像度: 2.4→23.83 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1896010.14 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 73.8532 Å2 / ksol: 0.388442 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 66 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→23.83 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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