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- PDB-2bvh: Crystal structure of 6-hydoxy-D-nicotine oxidase from Arthrobacte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bvh
タイトルCrystal structure of 6-hydoxy-D-nicotine oxidase from Arthrobacter nicotinovorans. Crystal Form 2 (P21)
要素6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE
キーワードOXIDASE / AUTOFLAVINYLATION / ENANTIOMERIC SUBSTRATES / FLAVOENZYMES / NICOTINE DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


(R)-6-hydroxynicotine oxidase / (R)-6-hydroxynicotine oxidase activity / nicotine catabolic process / alkaloid metabolic process / FAD binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 - #20 / Oxygen oxidoreductase covalent FAD-binding site / Oxygen oxidoreductases covalent FAD-binding site. / Berberine/berberine-like / Berberine and berberine like / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 / FAD-linked oxidase-like, C-terminal / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 ...: / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 - #20 / Oxygen oxidoreductase covalent FAD-binding site / Oxygen oxidoreductases covalent FAD-binding site. / Berberine/berberine-like / Berberine and berberine like / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 / FAD-linked oxidase-like, C-terminal / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / (R)-6-hydroxynicotine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種ARTHROBACTER NICOTINOVORANS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Koetter, J.W.A. / Schulz, G.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of 6-Hydroxy-D-Nicotine Oxidase from Arthrobacter Nicotinovorans.
著者: Koetter, J.W.A. / Schulz, G.E.
履歴
登録2005年6月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE
B: 6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE
C: 6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE
D: 6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)198,8148
ポリマ－195,6724
非ポリマー3,1424
水00
1
A: 6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7042
ポリマ－48,9181
非ポリマー7861
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: 6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7042
ポリマ－48,9181
非ポリマー7861
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: 6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7042
ポリマ－48,9181
非ポリマー7861
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: 6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7042
ポリマ－48,9181
非ポリマー7861
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.320, 90.940, 104.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.31, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.53507, 0.0859, 0.84043), (0.23497, -0.94043, 0.24572), (0.81147, 0.32896, 0.48302)119.21603, 62.40942, -79.0088
3given(0.99721, -0.05173, 0.05379), (-0.04677, 0.99487, 0.08973), (-0.05816, 0.08697, -0.99451)138.75499, -1.89308, 27.0474
4given(0.46817, -0.19496, -0.86186), (0.09795, -0.95789, 0.2699), (-0.87819, -0.21078, -0.42936)25.78508, 66.93747, 105.60591

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要素

#1: タンパク質
6-HYDROXY-D-NICOTINE OXIDASE


分子量: 48918.074 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FAD COVALENTLY BOUND TO H 72
由来: (組換発現) ARTHROBACTER NICOTINOVORANS (バクテリア)
プラスミド: PKK223-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8GAG1, (R)-6-hydroxynicotine oxidase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 433 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 433 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 433 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 433 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, CYS 433 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, CYS 433 TO SER
Has protein modificationY
配列の詳細MUTATION C433S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.36 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9787
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→44.3 Å / Num. obs: 42084 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 38.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.89→3.06 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→44.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2955351.72 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 2134 5 %RANDOM
Rwork0.274 ---
obs0.274 42286 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS BULK SOLVENT MODEL USED / Bsol: 14.437 Å2 / ksol: 0.290134 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.08 Å20 Å218.78 Å2
2--2.22 Å20 Å2
3---6.86 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.46 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.75 Å0.62 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→44.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13596 0 212 0 13808
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.553
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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