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- PDB-2br9: 14-3-3 Protein Epsilon (Human) Complexed to Peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2br9
タイトル14-3-3 Protein Epsilon (Human) Complexed to Peptide
要素
  • 14-3-3 PROTEIN EPSILON
  • CONSENSUS PEPTIDE FOR 14-3-3 PROTEINS
キーワードCELL REGULATOR PROTEIN / 14-3-3 / PHOSPHOSERINE / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / YWHAE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of heart rate by hormone / positive regulation of hippo signaling / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / protein localization to endoplasmic reticulum / regulation of membrane repolarization / NADE modulates death signalling / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / Signaling by Hippo / regulation of potassium ion transmembrane transport ...regulation of heart rate by hormone / positive regulation of hippo signaling / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / protein localization to endoplasmic reticulum / regulation of membrane repolarization / NADE modulates death signalling / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / Signaling by Hippo / regulation of potassium ion transmembrane transport / protein phosphatase inhibitor activity / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / regulation of heart rate by cardiac conduction / phosphoserine residue binding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein localization to nucleus / regulation of cytosolic calcium ion concentration / HSF1 activation / potassium channel regulator activity / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / calcium channel inhibitor activity / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / signaling adaptor activity / substantia nigra development / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein sequestering activity / regulation of mitotic cell cycle / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of protein export from nucleus / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium channel regulator activity / TP53 Regulates Metabolic Genes / hippocampus development / phosphoprotein binding / mitochondrial membrane / cerebral cortex development / histone deacetylase binding / neuron migration / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / MHC class II protein complex binding / melanosome / intracellular protein localization / MAPK cascade / cellular response to heat / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / transmembrane transporter binding / intracellular signal transduction / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / signal transduction / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein epsilon
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Yang, X. / Elkins, J.M. / Soundararajan, M. / Fedorov, O. / Sundstrom, M. / Edwards, A. / Arrowsmith, C. / Doyle, D.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2006
タイトル: Structural Basis for Protein-Protein Interactions in the 14-3-3 Protein Family.
著者: Yang, X. / Lee, W.H. / Sobott, F. / Papagrigoriou, E. / Robinson, C.V. / Grossmann, J.G. / Sundstrom, M. / Doyle, D.A. / Elkins, J.M.
履歴
登録2005年5月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22013年12月4日Group: Derived calculations / Source and taxonomy
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 PROTEIN EPSILON
P: CONSENSUS PEPTIDE FOR 14-3-3 PROTEINS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7442
ポリマ－27,7442
非ポリマー00
水2,630146
1
A: 14-3-3 PROTEIN EPSILON
P: CONSENSUS PEPTIDE FOR 14-3-3 PROTEINS

A: 14-3-3 PROTEIN EPSILON
P: CONSENSUS PEPTIDE FOR 14-3-3 PROTEINS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4894
ポリマ－55,4894
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area3790 Å2
ΔGint-27.1 kcal/mol
Surface area22690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.011, 81.533, 80.966
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細THE PROTEIN EXISTS IN PHYSIOGICALLY STATE AS A DIMER, HOWEVER, SINCE IN THIS STRUCTURE THIS IS IN COMPLEX WITH A SHORT PEPTIDE (CHAIN P), THE OVERALL COMPLEX IS DESIGNATED AS A TETRAMER.

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 PROTEIN EPSILON / 14-3-3E


分子量: 26791.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
解説: THE MAMMALIAN GENE COLLECTION, I.M.A.G.E. CONSORTIUM CLONE ID 3139004
プラスミド: PLIC-SGC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62258
#2: タンパク質・ペプチド CONSENSUS PEPTIDE FOR 14-3-3 PROTEINS


分子量: 952.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PHOSPHOSERINE AT RESIDUE P 5 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE UNIPROT CROSS-REFERENCE GIVEN IN THE DBREF RECORDS BELOW CORRESPONDS TO GENBANK ENTRY BC000179. ...THE UNIPROT CROSS-REFERENCE GIVEN IN THE DBREF RECORDS BELOW CORRESPONDS TO GENBANK ENTRY BC000179.2 (HOMO SAPIENS TYROSINE 3-MONOOXYGENASE ACTIVATION PROTEIN EPSILON POLYPEPTIDE TRANSCRIPT VARIANT 2). THE FIRST RESIDUE IS A CLONING ARTEFACT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.5 %
結晶化pH: 8
詳細: 40% MPD, 5% PEG10000, 0.1M CACODYLATE PH6.5. PROTEIN IN 150MM NACL, 50MM TRIS PH8, pH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.968
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→36.42 Å / Num. obs: 138812 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.75→1.84 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1O9D

1o9d


解像度: 1.75→56.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 4.503 / SU ML: 0.074 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.113 / ESU R Free: 0.119 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 628 2.4 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.19 25529 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.78 Å20 Å20 Å2
2--0.59 Å20 Å2
3---1.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→56.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1857 0 0 146 2003
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0221896
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6441.982563
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9615234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.50424.54588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.02715.043348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2691513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1310.2292
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021406
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2925
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21359
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2134
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.210.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1420.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3931.51220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.81721890
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5023777
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2544.5673
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.79 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.313 40
Rwork0.238 1785
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -18.8416 Å / Origin y: -5.327 Å / Origin z: 19.6695 Å
111213212223313233
T-0.1257 Å2-0.03 Å20.0037 Å2--0.1478 Å2-0.0058 Å2---0.1147 Å2
L1.3635 °2-0.483 °2-0.3692 °2-0.9972 °20.1461 °2--1.2913 °2
S-0.0528 Å °-0.0329 Å °-0.0713 Å °-0.004 Å °-0.0128 Å °0.0678 Å °-0.0069 Å °0.015 Å °0.0656 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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