[日本語] English
万見
- PDB-2bqz: Crystal structure of a ternary complex of the human histone methy... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bqz
タイトルCrystal structure of a ternary complex of the human histone methyltransferase Pr-SET7 (also known as SET8)
要素
  • HISTONE H4
  • SET8 PROTEIN
キーワードTRANSFERASE / HISTONE H4 METHYLTRANSFERSAE / LYSINE METHYLTRANSFERASE / SET DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


: / histone H4K20 monomethyltransferase activity / lysine N-methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / peptidyl-lysine monomethylation / polytene chromosome / protein-lysine N-methyltransferase activity / mitotic chromosome condensation ...: / histone H4K20 monomethyltransferase activity / lysine N-methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / peptidyl-lysine monomethylation / polytene chromosome / protein-lysine N-methyltransferase activity / mitotic chromosome condensation / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone methyltransferase activity / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / regulation of signal transduction by p53 class mediator / methyltransferase activity / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / Regulation of TP53 Activity through Methylation / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromosome / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / methylation / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / cell cycle / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Class V SAM-dependent methyltransferases / : / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain ...Class V SAM-dependent methyltransferases / : / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Beta Complex / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone-fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone H4 / SET and MYND domain-containing protein 5 / N-lysine methyltransferase KMT5A / N-lysine methyltransferase KMT5A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Xiao, B. / Jing, C. / Kelly, G. / Walker, P.A. / Muskett, F.W. / Frenkiel, T.A. / Martin, S.R. / Sarma, K. / Reinberg, D. / Gamblin, S.J. / Wilson, J.R.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2005
タイトル: Specificity and Mechanism of the Histone Methyltransferase Pr-Set7
著者: Xiao, B. / Jing, C. / Kelly, G. / Walker, P.A. / Muskett, F.W. / Frenkiel, T.A. / Martin, S.R. / Sarma, K. / Reinberg, D. / Gamblin, S.J. / Wilson, J.R.
履歴
登録2005年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SET8 PROTEIN
B: HISTONE H4
E: SET8 PROTEIN
F: HISTONE H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2926
ポリマ－39,5234
非ポリマー7692
水11,043613
1
A: SET8 PROTEIN
B: HISTONE H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1463
ポリマ－19,7612
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
E: SET8 PROTEIN
F: HISTONE H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1463
ポリマ－19,7612
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.179, 46.322, 51.998
Angle α, β, γ (deg.)64.74, 86.66, 90.61
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.98322, -0.12262, 0.13505), (-0.04742, -0.54307, -0.83835), (0.17614, -0.83069, 0.52814)
ベクター: 11.6667, 32.69479, 11.51827)
詳細THE DIMER IN THIS ENTRY IS FORMED BY THE COMPLEXOF CHAIN A WITH A PEPTIDE CHAIN B AND CHAIN E WITHPEPTIDE CHAIN F. CHAINS A AND E ARE MONOMERIC IN THEPHYSIOLOGICAL STATE.

-
要素

#1: タンパク質 SET8 PROTEIN / HISTONE-LYSINE METHYLTRANSFERASE PR-SET7


分子量: 18386.801 Da / 分子数: 2 / 断片: SET-DOMAIN, RESIDUES 192-352 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q86W83, UniProt: Q9NQR1*PLUS, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE H4


分子量: 1374.595 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 17-25 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P62805, UniProt: Q6GMV2*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 613 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF CHAINS A AND E CORRESPONDS MOST CLOSELY TO THE NCBI ENTRY NP_065115. THERE IS A ...THE SEQUENCE OF CHAINS A AND E CORRESPONDS MOST CLOSELY TO THE NCBI ENTRY NP_065115. THERE IS A SINGLE SEQUENCE DIFFERENCE BETWEEN NP_065115 AND UNIPROT ENTRY Q86W83, AT POSITION 316, WHICH IS GIVEN AS PRO IN THE NCBI ENTRY BUT ARG IN UNIPROT.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.92 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.00

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.9794
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→19.9 Å / Num. obs: 63273 / % possible obs: 89.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 9.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 3.934 / SU ML: 0.074 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.084 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 2663 5 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.188 50828 94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.79 Å20.58 Å2-0.1 Å2
2---1.87 Å20.41 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2774 0 50 613 3437
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0212870
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022568
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5791.9853840
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.72235988
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4323334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.12515537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2408
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023136
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02592
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3220.3639
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2290.32633
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1390.51
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2110.5479
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2670.358
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3520.3114
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2580.546
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8931.51694
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5822696
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.11231176
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2994.51144
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.309 202
Rwork0.255 3734
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.54020.229-0.17451.7726-0.06871.5966-0.0472-0.0387-0.1173-0.01020.02940.01370.0422-0.06630.01770.3989-0.0297-0.0190.5214-0.02440.4322-2.8050.7051.979
21.58240.21920.8311.61090.79142.38880.0145-0.00780.04540.06660.0286-0.1147-0.13090.1389-0.04310.4327-0.08750.01160.5326-0.01410.411114.15526.97720.165
30.5180.37280.21670.80350.32490.81330.0287-0.0274-0.0673-0.0098-0.01560.0136-0.0115-0.0037-0.01320.1487-0.0264-0.00460.2792-0.00610.1573.98312.29410.37
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A192 - 352
2X-RAY DIFFRACTION1B17 - 26
3X-RAY DIFFRACTION2E192 - 352
4X-RAY DIFFRACTION2F17 - 26
5X-RAY DIFFRACTION3W1 - 613

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る