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- PDB-2bqq: X-ray Structure of the N-terminal Domain of Human Doublecortin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bqq
タイトルX-ray Structure of the N-terminal Domain of Human Doublecortin
要素NEURONAL MIGRATION PROTEIN DOUBLECORTIN
キーワードTRANSFERASE / DCX DOMAIN / UBIQUITIN-LIKE FOLD / MICROTUBULE ASSOCIATED / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


axoneme assembly / Neurofascin interactions / microtubule associated complex / central nervous system development / neuron migration / nervous system development / retina development in camera-type eye / microtubule binding / microtubule / cytoskeleton ...axoneme assembly / Neurofascin interactions / microtubule associated complex / central nervous system development / neuron migration / nervous system development / retina development in camera-type eye / microtubule binding / microtubule / cytoskeleton / neuron projection / intracellular signal transduction / protein kinase binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Doublecortin domain / Neuronal migration protein doublecortin, chordata / Doublecortin / Doublecortin domain profile. / Domain in the Doublecortin (DCX) gene product / Doublecortin domain / Doublecortin domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neuronal migration protein doublecortin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kim, M.H. / Cooper, D.R. / Derewenda, U. / Derewenda, Z.S.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2006
タイトル: The Dc-Module of Doublecortin: Dynamics, Domain Boundaries, and Functional Implications.
著者: Cierpicki, T. / Kim, M.H. / Cooper, D.R. / Derewenda, U. / Bushweller, J.H. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録2005年4月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22013年10月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
改定 1.32015年4月1日Group: Structure summary
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEURONAL MIGRATION PROTEIN DOUBLECORTIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9441
ポリマ－12,9441
非ポリマー00
水1,820101
1
A: NEURONAL MIGRATION PROTEIN DOUBLECORTIN

A: NEURONAL MIGRATION PROTEIN DOUBLECORTIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8892
ポリマ－25,8892
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_566x,-y+1,-z+11
Buried area1830 Å2
ΔGint-6.3 kcal/mol
Surface area10470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.655, 61.655, 116.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 NEURONAL MIGRATION PROTEIN DOUBLECORTIN / DOUBLECORTIN / LISSENCEPHALIN-X / LIS-X / DOUBLIN


分子量: 12944.309 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 45-150 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGSTUNI1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O43602
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 134 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 135 TO ASP
配列の詳細K134D, K135D MUTATIONS WERE TO AID CRYSTALLIZATION, INITIAL GAMDPEFA ARE CLONING ARTIFACT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.9 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.4
詳細: 1.4 M NAH2PO4, 0.35 M K2HPO4, 0.6% PEG 150, SITTING DROP, pH 4.40

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.9793
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 6002 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 36.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 28.3
反射 シェル解像度: 2→2.28 Å / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MG4

1mg4


解像度: 2.2→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 9.956 / SU ML: 0.137 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.269 / ESU R Free: 0.218 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 581 9.7 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs0.179 5996 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 46.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.247 Å20 Å20 Å2
2---0.247 Å20 Å2
3---0.495 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数781 0 0 101 882
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.022797
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.5251.9421075
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.438595
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.40323.33345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.57515132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.199158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2111
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02628
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1870.2328
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.2543
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.271
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2140.268
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2480.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6161.5486
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.1182764
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8893357
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9684.5311
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 9.57→40 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.304 9
Rwork0.238 85
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.987 Å / Origin y: 36.321 Å / Origin z: 44.075 Å
111213212223313233
T-0.2674 Å20.0324 Å2-0.0196 Å2--0.1349 Å2-0.0077 Å2---0.1855 Å2
L3.5966 °2-0.3224 °2-0.6415 °2-3.8869 °20.3138 °2--3.3573 °2
S0.1299 Å °0.1174 Å °0.1306 Å °-0.0173 Å °-0.1787 Å °0.2593 Å °-0.185 Å °-0.6208 Å °0.0488 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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