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- PDB-2bj4: ESTROGEN RECEPTOR ALPHA LBD IN COMPLEX WITH A PHAGE-DISPLAY DERIV... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bj4
タイトルESTROGEN RECEPTOR ALPHA LBD IN COMPLEX WITH A PHAGE-DISPLAY DERIVED PEPTIDE ANTAGONIST
要素
  • (ESTROGEN RECEPTOR) x 2
  • PEPTIDE ANTAGONIST
キーワードNUCLEAR RECEPTOR / TRANSCRIPTION FACTOR / PEPTIDE ANTAGONIST / LIGAND-BINDING DOMAIN (LBD) / DNA-BINDING / NUCLEAR PROTEIN STEROID-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / epithelial cell development / prostate epithelial cord elongation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / mammary gland branching involved in pregnancy / uterus development / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / steroid hormone receptor signaling pathway / mammary gland alveolus development / estrogen receptor signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / : / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / protein localization to chromatin / 14-3-3 protein binding / TBP-class protein binding / nitric-oxide synthase regulator activity / steroid binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / ESR-mediated signaling / transcription corepressor binding / negative regulation of miRNA transcription / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / cellular response to estradiol stimulus / transcription coregulator binding / stem cell differentiation / nuclear estrogen receptor binding / SUMOylation of intracellular receptors / euchromatin / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / beta-catenin binding / transcription coactivator binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / Regulation of RUNX2 expression and activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / nuclear receptor activity / male gonad development / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of fibroblast proliferation / Ovarian tumor domain proteases / PIP3 activates AKT signaling / response to estradiol / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / fibroblast proliferation / regulation of inflammatory response / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Estrogen-dependent gene expression / transcription regulator complex / Extra-nuclear estrogen signaling / calmodulin binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. ...Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
4-HYDROXYTAMOXIFEN / Estrogen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kong, E. / Heldring, N. / Gustafsson, J.A. / Treuter, E. / Hubbard, R.E. / Pike, A.C.W.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2005
タイトル: Delineation of a Unique Protein-Protein Interaction Site on the Surface of the Estrogen Receptor
著者: Kong, E. / Heldring, N. / Gustafsson, J.A. / Treuter, E. / Hubbard, R.E. / Pike, A.C.W.
履歴
登録2005年1月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ESTROGEN RECEPTOR
B: ESTROGEN RECEPTOR
C: PEPTIDE ANTAGONIST
D: PEPTIDE ANTAGONIST
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7856
ポリマ－60,0104
非ポリマー7752
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5900 Å2
ΔGint-37.6 kcal/mol
Surface area20370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.760, 98.760, 105.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.97651, -0.2018, 0.07552), (-0.21237, 0.96061, -0.17926), (-0.03637, -0.19109, -0.9809)26.17764, 6.96425, 45.18856
2given(-0.97513, -0.20806, 0.07633), (-0.21901, 0.95737, -0.18837), (-0.03388, -0.2004, -0.97913)26.42859, 7.67486, 45.78958

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要素

#1: タンパク質 ESTROGEN RECEPTOR / ER / ESTRADIOL RECEPTOR / ER-ALPHA


分子量: 28672.541 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 305-533 (LIGAND-BINDING DOMAIN) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P03372
#2: タンパク質 ESTROGEN RECEPTOR / ER / ESTRADIOL RECEPTOR / ER-ALPHA


分子量: 28730.576 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 305-533 (LIGAND-BINDING DOMAIN) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P03372
#3: タンパク質・ペプチド PEPTIDE ANTAGONIST


分子量: 1303.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#4: 化合物 ChemComp-OHT / 4-HYDROXYTAMOXIFEN / cis-4-ヒドロキシタモキシフェン


分子量: 387.514 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H29NO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTION: NUCLEAR HORMONE RECEPTOR
配列の詳細N-TERMINAL HIS-TAG LBD TRUNCATED AT END OF H11

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.59 %
結晶化pH: 8
詳細: 20% PEG2000MME 0.6M SODIUM FORMATE 0.1M TRIS PH8, PH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 34714 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 26.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 78.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0000精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ERE

1ere


解像度: 2→28.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU ML: 0.107 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.185 / ESU R Free: 0.156 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 1725 5 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.189 32933 94.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→28.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3649 0 58 179 3886
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0213817
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023595
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3781.9755156
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8383.0028256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3665455
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.00324.037161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.75915691
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7961520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2597
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024108
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02722
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.2918
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.170.23493
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.22194
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2197
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1570.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2090.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1940.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9651.52507
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.35823699
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.16231652
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1634.51457
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.219 85
Rwork0.196 1905
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5623-0.53860.62032.564-0.84562.48870.014-0.0358-0.0557-0.0573-0.0426-0.07410.05180.12450.0286-0.1419-0.02650.026-0.1259-0.0223-0.147115.685948.486228.9369
21.31790.16340.15582.91310.33222.7056-0.0330.0779-0.0543-0.0463-0.01910.17140.11120.01470.0522-0.1361-0.01010.0019-0.1205-0.0019-0.13462.519644.41426.8058
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A305 - 528
2X-RAY DIFFRACTION1C1 - 11
3X-RAY DIFFRACTION2B304 - 529
4X-RAY DIFFRACTION2D1 - 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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