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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bii
タイトルcrystal structure of nitrate-reducing fragment of assimilatory nitrate reductase from Pichia angusta
要素NITRATE REDUCTASE [NADPH]
キーワードOXIDOREDUCTASE / FAD / FLAVOPROTEIN / HEME / MOLYBDENUM / NADP / NITRATE ASSIMILATION
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrate reductase (NADPH) / nitrate reductase (NADPH) activity / sulfite oxidase activity / sulfur compound metabolic process / molybdenum ion binding / molybdopterin cofactor binding / nitrate assimilation / nitric oxide biosynthetic process / FAD binding / heme binding
類似検索 - 分子機能
Nitrate reductase NADH dependent / Immunoglobulin-like - #650 / Sulfite Oxidase; Chain A, domain 2 / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain / Moybdenum cofactor oxidoreductase, dimerisation / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductase / Mo-co oxidoreductase dimerisation domain / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain / Oxidoreductase molybdopterin binding domain / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain superfamily ...Nitrate reductase NADH dependent / Immunoglobulin-like - #650 / Sulfite Oxidase; Chain A, domain 2 / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain / Moybdenum cofactor oxidoreductase, dimerisation / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductase / Mo-co oxidoreductase dimerisation domain / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain / Oxidoreductase molybdopterin binding domain / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain superfamily / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / Cytochrome b5, heme-binding site / Cytochrome b5 family, heme-binding domain signature. / Cytochrome b5 family, heme-binding domain profile. / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain superfamily / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Immunoglobulin E-set / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(MOLYBDOPTERIN-S,S)-DIOXO-THIO-MOLYBDENUM(IV) / Nitrate reductase [NADPH]
類似検索 - 構成要素
生物種PICHIA ANGUSTA (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Fischer, K. / Barbier, G. / Hecht, H.-J. / Mendel, R.R. / Campbell, W.H. / Schwarz, G.
引用ジャーナル: Plant Cell / 年: 2005
タイトル: Structural Basis of Eukaryotic Nitrate Reduction: Crystal Structures of the Nitrate Reductase Active Site
著者: Fischer, K. / Barbier, G. / Hecht, H.-J. / Mendel, R.R. / Campbell, W.H. / Schwarz, G.
履歴
登録2005年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NITRATE REDUCTASE [NADPH]
B: NITRATE REDUCTASE [NADPH]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,24017
ポリマ－97,1292
非ポリマー2,11115
水14,322795
1
A: NITRATE REDUCTASE [NADPH]
ヘテロ分子

A: NITRATE REDUCTASE [NADPH]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,14816
ポリマ－97,1292
非ポリマー2,01914
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
手法PQS
2
B: NITRATE REDUCTASE [NADPH]
ヘテロ分子

B: NITRATE REDUCTASE [NADPH]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,33218
ポリマ－97,1292
非ポリマー2,20316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)122.722, 123.080, 149.509
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2319-

HOH

21B-2320-

HOH

31B-2321-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NITRATE REDUCTASE [NADPH] / ASSIMILATORY NITRATE REDUCTASE


分子量: 48564.398 Da / 分子数: 2
断片: MOCO-BINDING DOMAIN, DIMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 1-13,20-478
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PICHIA ANGUSTA (菌類) / プラスミド: SNAR1-PPICZB / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 株 (発現宿主): Y-11430 / 参照: UniProt: P49050, EC: 1.7.1.2

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非ポリマー , 5種, 810分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-MTV / (MOLYBDOPTERIN-S,S)-DIOXO-THIO-MOLYBDENUM(IV)


分子量: 518.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H9MoN5O8PS2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 795 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE AUTHORS INDICATE THAT THE CONFLICT DESCRIBED BELOW IS PROBABLY DUE TO ERROR IN THE SEQUENCE ...THE AUTHORS INDICATE THAT THE CONFLICT DESCRIBED BELOW IS PROBABLY DUE TO ERROR IN THE SEQUENCE DATABASE ANNOTATION, SINCE IN THIS STRUCTURE, NO SIDE CHAIN DENSITY FOR AN ARGININE COULD BE OBSERVED. THE N-TERMINAL SEQUENCING OF THE PROTEIN CRYSTAL CONFIRMS THAT THE SEQUENCE BEGINS AT RESIDUE 61. RESIDUES 479-484 ARE NOT VISIBLE IN THIS CRYSTAL STRUCTURE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.3 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.005
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月23日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.005 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→25 Å / Num. obs: 2235039 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BIH

2bih


解像度: 1.7→87.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 3.529 / SU ML: 0.06 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.096 / ESU R Free: 0.094 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 6133 5 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.186 116173 98.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 24.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.58 Å20 Å20 Å2
2--0.93 Å20 Å2
3----1.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→87.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6704 0 118 795 7617
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0227001
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9961.9599496
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8925828
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.4523.354328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.031151171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7121556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.2955
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0380.025352
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.23225
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.24647
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.2638
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1820.2107
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2640.274
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8621.54123
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.55826661
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5933241
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9284.52835
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.311 457
Rwork0.253 8591

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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