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- PDB-2bhg: 3C protease from type A10(61) foot-and-mouth disease virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bhg
タイトル3C protease from type A10(61) foot-and-mouth disease virus
要素FOOT-AND-MOUTH DISEASE VIRUS 3C PROTEASE
キーワードHYDROLASE / FOOT-AND-MOUTH DISEASE VIRUS / PROTEASE / CHYMOTRYPSIN-LIKE CYSTEINE PROTEASE / CAPSID PROTEIN / CORE PROTEIN / COVALENT PROTEIN-RNA LINKAGE / LIPOPROTEIN / MYRISTATE / POLYPROTEIN / RNA-DIRECTED RNA POLYMERASE / THIOL PROTEASE / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-peptidase / modulation by virus of host chromatin organization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / regulation of translation ...L-peptidase / modulation by virus of host chromatin organization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / regulation of translation / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity / viral protein processing / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Aphthovirus leader protease (L(pro)) domain profile. / Peptidase C28, foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth disease virus VP1 coat / Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. ...Aphthovirus leader protease (L(pro)) domain profile. / Peptidase C28, foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth disease virus VP1 coat / Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種FOOT-AND-MOUTH DISEASE VIRUS (口蹄疫ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Birtley, J.R. / Brick, P. / Curry, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of Foot-and-Mouth Disease Virus 3C Protease: New Insights Into Catalytic Mechanism and Cleavage Specificity
著者: Birtley, J.R. / Knox, S.R. / Jaulent, A.M. / Brick, P. / Leatherbarrow, R.J. / Curry, S.
履歴
登録2005年1月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD BC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD BC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FOOT-AND-MOUTH DISEASE VIRUS 3C PROTEASE
B: FOOT-AND-MOUTH DISEASE VIRUS 3C PROTEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9282
ポリマ－45,9282
非ポリマー00
水1,76598
1
A: FOOT-AND-MOUTH DISEASE VIRUS 3C PROTEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9641
ポリマ－22,9641
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: FOOT-AND-MOUTH DISEASE VIRUS 3C PROTEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9641
ポリマ－22,9641
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)141.589, 141.589, 43.677
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.87858, 0.45631, -0.14099), (0.45779, -0.88875, -0.023683), (-0.14099, -0.043737, -0.98973)
ベクター: 0.26814, 4.6677, 10.78)

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要素

#1: タンパク質 FOOT-AND-MOUTH DISEASE VIRUS 3C PROTEASE


分子量: 22963.785 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) FOOT-AND-MOUTH DISEASE VIRUS (口蹄疫ウイルス)
株: A10(61) / プラスミド: PETM-11(3C) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P03306, picornain 3C
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A B, CYS 95 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A B, CYS 142 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A B, CYS 95 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A B, CYS 142 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A B, CYS 163 TO ALA THIS PROTEIN CONTAINS THREE SUBSTITUTED CYS RESIDUES (C95K, C142S) TO ENHANCE SOLUBILITY AND ONE (C163A) WHICH SUBSTITUTES THE ACTIVE SITE NUCLEOPHILE AND THEREFORE INACTIVATES THE ENZYME.
配列の詳細CRYSTALLISED SEQUENCE CONTAINS AN ADDITIONAL GLY AT N-TERM (RESIDUE NUMBER -1). ALSO CONTAINS ...CRYSTALLISED SEQUENCE CONTAINS AN ADDITIONAL GLY AT N-TERM (RESIDUE NUMBER -1). ALSO CONTAINS TRUNCATED C-TERMINUS (BY 6 RESIDUES). DATABASE ENTRY CONTAINS A PROTEIN SEQUENCE ERROR. THE SEQUENCE 78-RTGHALRRGTHW-89 IN THE DATABASE ENTRY SHOULD BE REPLACED BY 78-GQDMLSDAALMV-89. THIS IS NOT EXPLICITLY CORRECTED IN THE SEQUENCE CONFLICTS GIVEN BELOW (CONFINED TO ENGINEERED MUTATIONS). THE FOLLOWING RESIDUES ARE CONFLICTS BETWEEN THE PROTEIN AND THE UNIPROT ENTRY, BUT SINCE THEY ARE NOT OBSERVED IN THE STRUCTURE, THEY CANNOT BE GIVEN SEQADV RECORDS: B78 (GLY), B79 (GLN), B80 (ASP), B81 (MSE) RESIDUES A142 (SER) AND B142 (SER) ARE ENGINEERED MUTATIONS, BUT THEY ARE NOT OBSERVED AND ARE NOT THEREFORE RECORDED WITH SEQADV RECORDS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: SEE PAPER, pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月4日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 - CHANNEL CUT MONOCHROMATOR
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→26.8 Å / Num. obs: 25640 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 23 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→26.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 4405866.34 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1288 5 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 25721 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.6554 Å2 / ksol: 0.38098 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.94 Å2-1.29 Å20 Å2
2---5.94 Å20 Å2
3---11.89 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→26.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2732 0 0 98 2830
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 209 4.9 %
Rwork0.304 4065 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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