[日本語] English
万見
- PDB-2bg9: REFINED STRUCTURE OF THE NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR AT 4A R... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bg9
タイトルREFINED STRUCTURE OF THE NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR AT 4A RESOLUTION.
要素
  • ACETYLCHOLINE RECEPTOR PROTEIN, ALPHA CHAIN
  • ACETYLCHOLINE RECEPTOR PROTEIN, BETA CHAIN
  • ACETYLCHOLINE RECEPTOR PROTEIN, DELTA CHAIN
  • ACETYLCHOLINE RECEPTOR PROTEIN, GAMMA CHAIN
キーワードION CHANNEL/RECEPTOR / ACETYLCHOLINE RECEPTOR / ION CHANNEL / ION TRANSPORT / POSTSYNAPTIC MEMBRANE / ION CHANNEL-RECEPTOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine-gated channel complex / acetylcholine-gated monoatomic cation-selective channel activity / acetylcholine receptor signaling pathway / transmembrane signaling receptor activity / postsynaptic membrane
類似検索 - 分子機能
Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Nicotinic acetylcholine receptor / Acetylcholine Binding Protein; Chain: A, / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor ...Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Nicotinic acetylcholine receptor / Acetylcholine Binding Protein; Chain: A, / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Distorted Sandwich / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylcholine receptor subunit alpha / Acetylcholine receptor delta subunit / Acetylcholine receptor gamma subunit / Acetylcholine receptor beta subunit
類似検索 - 構成要素
生物種TORPEDO MARMORATA (エイ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Unwin, N.
引用
ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2005
タイトル: Refined structure of the nicotinic acetylcholine receptor at 4A resolution.
著者: Nigel Unwin /
要旨: We present a refined model of the membrane-associated Torpedo acetylcholine (ACh) receptor at 4A resolution. An improved experimental density map was obtained from 342 electron images of helical ...We present a refined model of the membrane-associated Torpedo acetylcholine (ACh) receptor at 4A resolution. An improved experimental density map was obtained from 342 electron images of helical tubes, and the refined structure was derived to an R-factor of 36.7% (R(free) 37.9%) by standard crystallographic methods, after placing the densities corresponding to a single molecule into an artificial unit cell. The agreement between experimental and calculated phases along the helical layer-lines was used to monitor progress in the refinement and to give an independent measure of the accuracy. The atomic model allowed a detailed description of the whole receptor in the closed-channel form, including the ligand-binding and intracellular domains, which have not previously been interpreted at a chemical level. We confirm that the two ligand-binding alpha subunits have a different extended conformation from the three other subunits in the closed channel, and identify several interactions on both pairs of subunit interfaces, and within the alpha subunits, which may be responsible for their "distorted" structures. The ACh-coordinating amino acid side-chains of the alpha subunits are far apart in the closed channel, indicating that a localised rearrangement, involving closure of loops B and C around the bound ACh molecule, occurs upon activation. A comparison of the structure of the alpha subunit with that of AChBP having ligand present, suggests how the localised rearrangement overcomes the distortions and initiates the rotational movements associated with opening of the channel. Both vestibules of the channel are strongly electronegative, providing a cation-stabilising environment at either entrance of the membrane pore. Access to the pore on the intracellular side is further influenced by narrow lateral windows, which would be expected to screen out electrostatically ions of the wrong charge and size.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: Structure and gating mechanism of the acetylcholine receptor pore.
著者: Atsuo Miyazawa / Yoshinori Fujiyoshi / Nigel Unwin /
要旨: The nicotinic acetylcholine receptor controls electrical signalling between nerve and muscle cells by opening and closing a gated, membrane-spanning pore. Here we present an atomic model of the ...The nicotinic acetylcholine receptor controls electrical signalling between nerve and muscle cells by opening and closing a gated, membrane-spanning pore. Here we present an atomic model of the closed pore, obtained by electron microscopy of crystalline postsynaptic membranes. The pore is shaped by an inner ring of 5 alpha-helices, which curve radially to create a tapering path for the ions, and an outer ring of 15 alpha-helices, which coil around each other and shield the inner ring from the lipids. The gate is a constricting hydrophobic girdle at the middle of the lipid bilayer, formed by weak interactions between neighbouring inner helices. When acetylcholine enters the ligand-binding domain, it triggers rotations of the protein chains on opposite sides of the entrance to the pore. These rotations are communicated through the inner helices, and open the pore by breaking the girdle apart.
履歴
登録2004年12月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月2日Group: Author supporting evidence / Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell / em_single_particle_entity
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.42019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62025年4月2日Group: Data processing / カテゴリ: em_3d_reconstruction
Item: _em_3d_reconstruction.resolution / _em_3d_reconstruction.resolution_method
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINE RECEPTOR PROTEIN, ALPHA CHAIN
B: ACETYLCHOLINE RECEPTOR PROTEIN, BETA CHAIN
C: ACETYLCHOLINE RECEPTOR PROTEIN, DELTA CHAIN
D: ACETYLCHOLINE RECEPTOR PROTEIN, ALPHA CHAIN
E: ACETYLCHOLINE RECEPTOR PROTEIN, GAMMA CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,7505
ポリマ－211,7505
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS

-
要素

#1: タンパク質 ACETYLCHOLINE RECEPTOR PROTEIN, ALPHA CHAIN / NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR


分子量: 42501.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TORPEDO MARMORATA (エイ) / 器官: ELECTRIC ORGAN / 組織: DERIVED FROM MUSCLE / 参照: UniProt: P02711
#2: タンパク質 ACETYLCHOLINE RECEPTOR PROTEIN, BETA CHAIN / NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR


分子量: 42167.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TORPEDO MARMORATA (エイ) / 器官: ELECTRIC ORGAN / 組織: DERIVED FROM MUSCLE / 参照: UniProt: Q6S3I0
#3: タンパク質 ACETYLCHOLINE RECEPTOR PROTEIN, DELTA CHAIN / NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR


分子量: 42280.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TORPEDO MARMORATA (エイ) / 器官: ELECTRIC ORGAN / 組織: DERIVED FROM MUSCLE / 参照: UniProt: Q6S3H8
#4: タンパク質 ACETYLCHOLINE RECEPTOR PROTEIN, GAMMA CHAIN / NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR


分子量: 42299.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: INHABITS THE EUROPEAN COAST / 由来: (天然) TORPEDO MARMORATA (エイ) / 器官: ELECTRIC ORGAN / 組織: DERIVED FROM MUSCLE / 参照: UniProt: Q6S3H9
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR in postsynaptic membrane
タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 100MM SODIUM CACODYLATE / pH: 6.8 / 詳細: 100MM SODIUM CACODYLATE
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結詳細: LIQUID ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3000SFF / 日付: 2000年10月1日
詳細: THE SPECIMENS WERE TUBULAR CRYSTALS GROWN IN LOW SALT BUFFER FROM ISOLATED TORPEDO POSTSYNAPTIC MEMBRANES. THEY WERE APPLIED TO THE MICROSCOPE GRIDS AND FROZEN IN THE SAME SOLUTION. THESE ...詳細: THE SPECIMENS WERE TUBULAR CRYSTALS GROWN IN LOW SALT BUFFER FROM ISOLATED TORPEDO POSTSYNAPTIC MEMBRANES. THEY WERE APPLIED TO THE MICROSCOPE GRIDS AND FROZEN IN THE SAME SOLUTION. THESE CRYSTALS WERE TOO SMALL AND DISTORTED TO YIELD MEANINGFUL ELECTRON DIFFRACTION PATTERNS, SO BOTH THE AMPLITUDE AND THE PHASE TERMS HAD TO BE MEASURED FROM FOURIER TRANSFORMS OF THE IMAGES. THE IMAGES WERE RECORDED USING A DOSE OF 2000 ELECTRONS/NM2 DURING THE PERIOD: JAN-1996 TO OCT-2002. THE DATASETS INVOLVED 4 HELICAL FAMILIES OF TUBES. STRUCTURES WERE SYNTHESISED FROM THE AMPLITUDE AND PHASE TERMS DERIVED FROM EACH FAMILY. THE FINAL DATASET WAS OBTAINED BY AVERAGING THESE 4 STRUCTURES IN REAL SPACE.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 40000 X / 倍率（補正後）: 36800 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 1.3 mm
試料ホルダ温度: 4.2 K
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 342
放射波長相対比: 1

-
解析

3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: OTHER / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化最高解像度: 4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14924 0 0 0 14924

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る