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- PDB-2bfa: Leishmania major pteridine reductase 1 in complex with NADP and CB3717 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bfa
タイトルLeishmania major pteridine reductase 1 in complex with NADP and CB3717
要素PTERIDINE REDUCTASE 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / PTERIDINE REDUCTASE / TRYPANOSOMATIDS / DRUG RESISTANCE / PTERIN SALVAGE / SHORT-CHAIN DEHYDROGENASE/REDUCTASE / METHOTREXATE RESISTANCE / NADP
機能・相同性
機能・相同性情報


pteridine reductase / 6,7-dihydropteridine reductase activity / pteridine reductase activity / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / response to methotrexate / oxidoreductase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pteridine reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
10-PROPARGYL-5,8-DIDEAZAFOLIC ACID / Chem-NDP / Pteridine reductase 1
類似検索 - 構成要素
生物種LEISHMANIA MAJOR (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Schuettelkopf, A.W. / Hunter, W.N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Structures of Leishmania Major Pteridine Reductase Complexes Reveal the Active Site Features Important for Ligand Binding and to Guide Inhibitor Design
著者: Schuettelkopf, A.W. / Hardy, L.W. / Beverley, S.M. / Hunter, W.N.
履歴
登録2004年12月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PTERIDINE REDUCTASE 1
B: PTERIDINE REDUCTASE 1
C: PTERIDINE REDUCTASE 1
D: PTERIDINE REDUCTASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,02618
ポリマ－121,7624
非ポリマー5,26414
水3,801211
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)94.538, 103.834, 137.045
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
12A
22B
32C
42D

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111PROPROALAALAAA7 - 157 - 15
211PROPROALAALABB7 - 157 - 15
311PROPROALAALACC7 - 157 - 15
411PROPROALAALADD7 - 157 - 15
121ARGARGARGARGAA1717
221ARGARGARGARGBB1717
321ARGARGARGARGCC1717
421ARGARGARGARGDD1717
131GLYGLYGLYGLYAA1919
231GLYGLYGLYGLYBB1919
331GLYGLYGLYGLYCC1919
431GLYGLYGLYGLYDD1919
141SERSERLEULEUAA21 - 3521 - 35
241SERSERLEULEUBB21 - 3521 - 35
341SERSERLEULEUCC21 - 3521 - 35
441SERSERLEULEUDD21 - 3521 - 35
151TYRTYRHISHISAA37 - 3837 - 38
251TYRTYRHISHISBB37 - 3837 - 38
351TYRTYRHISHISCC37 - 3837 - 38
451TYRTYRHISHISDD37 - 3837 - 38
161SERSERALAALAAA40 - 4240 - 42
261SERSERALAALABB40 - 4240 - 42
361SERSERALAALACC40 - 4240 - 42
461SERSERALAALADD40 - 4240 - 42
171ALAALAALAALAAA44 - 5344 - 53
271ALAALAALAALABB44 - 5344 - 53
371ALAALAALAALACC44 - 5344 - 53
471ALAALAALAALADD44 - 5344 - 53
181ARGARGILEILEAA55 - 6055 - 60
281ARGARGILEILEBB55 - 6055 - 60
381ARGARGILEILECC55 - 6055 - 60
481ARGARGILEILEDD55 - 6055 - 60
191GLNGLNVALVALAA63 - 6963 - 69
291GLNGLNVALVALBB63 - 6963 - 69
391GLNGLNVALVALCC63 - 6963 - 69
491GLNGLNVALVALDD63 - 6963 - 69
1101PROPROPROPROAA82 - 11782 - 117
2101PROPROPROPROBB82 - 11782 - 117
3101PROPROPROPROCC82 - 11782 - 117
4101PROPROPROPRODD82 - 11782 - 117
1111THRTHRALAALAAA138 - 159138 - 159
2111THRTHRALAALABB138 - 159138 - 159
3111THRTHRALAALACC138 - 159138 - 159
4111THRTHRALAALADD138 - 159138 - 159
1121VALVALALAALAAA162 - 167162 - 167
2121VALVALALAALABB162 - 167162 - 167
3121VALVALALAALACC162 - 167162 - 167
4121VALVALALAALADD162 - 167162 - 167
1131ARGARGSERSERAA170 - 227170 - 227
2131ARGARGSERSERBB170 - 227170 - 227
3131ARGARGSERSERCC170 - 227170 - 227
4131ARGARGSERSERDD170 - 227170 - 227
1141TYRTYRSERSERAA248 - 267248 - 267
2141TYRTYRSERSERBB248 - 267248 - 267
3141TYRTYRSERSERCC248 - 267248 - 267
4141TYRTYRSERSERDD248 - 267248 - 267
1151ALAALAALAALAAA269269
2151ALAALAALAALABB269269
3151ALAALAALAALACC269269
4151ALAALAALAALADD269269
1161TYRTYRVALVALAA271 - 277271 - 277
2161TYRTYRVALVALBB271 - 277271 - 277
3161TYRTYRVALVALCC271 - 277271 - 277
4161TYRTYRVALVALDD271 - 277271 - 277
1171VALVALALAALAAA279 - 288279 - 288
2171VALVALALAALABB279 - 288279 - 288
3171VALVALALAALACC279 - 288279 - 288
4171VALVALALAALADD279 - 288279 - 288
112NDPNDPNDPNDPAE1289
212NDPNDPNDPNDPBJ1289
312NDPNDPNDPNDPCM1289
412NDPNDPNDPNDPDO1289

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999978, 0.004116, 0.00511), (0.004331, 0.999081, 0.042642), (-0.00493, 0.042664, -0.999077)22.749, -2.9804, 136.7392
2given(-0.799087, -0.012076, 0.601094), (-0.01298, -0.999219, -0.037329), (0.601075, -0.037631, 0.798306)-20.0824, 94.7936, 8.6798
3given(0.796163, 0.007856, -0.605031), (0.010659, -0.999943, 0.001043), (-0.604988, -0.007279, -0.796201)44.097, 91.86, 131.9711

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要素

#1: タンパク質
PTERIDINE REDUCTASE 1 / H REGION METHOTREXATE RESISTANCE PROTEIN


分子量: 30440.580 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LEISHMANIA MAJOR (大形リーシュマニア)
プラスミド: PET 15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q01782, pteridine reductase
#2: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE


分子量: 745.421 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-CB3 / 10-PROPARGYL-5,8-DIDEAZAFOLIC ACID


分子量: 477.469 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H23N5O6
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTION: EXHIBITS A NADPH-DEPENDENT BIOPTERIN REDUCTASE ACTIVITY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 293 K / pH: 5.5
詳細: 15 MG/ML PROTEIN, 0.1M NAAC/HAC BUFFER PH 5.5, 10% MPEG 5000, 0.065M CAAC2, 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1.033
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 35456 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 37.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E92

1e92


解像度: 2.7→24.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU ML: 0.217 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 4.192 / ESU R Free: 0.324 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1764 5 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.205 33423 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.46 Å20 Å20 Å2
2--0.86 Å20 Å2
3----0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→24.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7752 0 356 211 8319
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0218271
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9872.00411287
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.9851025
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.21314
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.026150
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.24255
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2459
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2880.268
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2270.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8281.55190
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.69728305
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2433081
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6864.52982
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1560tight positional0.10.05
12B1560tight positional0.110.05
13C1560tight positional0.080.05
14D1560tight positional0.120.05
21A48tight positional0.040.05
22B48tight positional0.040.05
23C48tight positional0.040.05
24D48tight positional0.040.05
11A1560tight thermal0.130.5
12B1560tight thermal0.130.5
13C1560tight thermal0.110.5
14D1560tight thermal0.110.5
21A48tight thermal0.150.5
22B48tight thermal0.140.5
23C48tight thermal0.160.5
24D48tight thermal0.150.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.281 122
Rwork0.252 2441

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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