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- PDB-2bf4: A second FMN-binding site in yeast NADPH-cytochrome P450 reductas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bf4
タイトルA second FMN-binding site in yeast NADPH-cytochrome P450 reductase suggests a novel mechanism of electron transfer by diflavin reductases.
要素NADPH-CYTOCHROME P450 REDUCTASE
キーワードREDUCTASE / NADPH-CYTOCHROME P450 REDUCTASE / CPR / DIFLAVIN REDUCTASE / FAD / FMN / NADP / ELECTRON TRANSFER
機能・相同性
機能・相同性情報


Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / Ion homeostasis / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / ergosterol biosynthetic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / Peroxisomal protein import / VEGFR2 mediated vascular permeability / ROS and RNS production in phagocytes ...Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / Ion homeostasis / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / ergosterol biosynthetic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / Peroxisomal protein import / VEGFR2 mediated vascular permeability / ROS and RNS production in phagocytes / NADPH dehydrogenase activity / NADPH-hemoprotein reductase / NADPH-hemoprotein reductase activity / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / mitochondrial outer membrane / electron transfer activity / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome P450 reductase / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Flavodoxin domain / Translation factors / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like ...NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome P450 reductase / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Flavodoxin domain / Translation factors / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH--cytochrome P450 reductase
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Podust, L.M. / Lepesheva, G.I. / Kim, Y. / Yermalitskaya, L.V. / Yermalitsky, V.N. / Lamb, D.C. / Kelly, S.L. / Waterman, M.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: A Second Fmn-Binding Site in Yeast Nadph-Cytochrome P450 Reductase Suggests a Mechanism of Electron Transfer by Diflavin Reductases.
著者: Lamb, D.C. / Kim, Y. / Yermalitskaya, L.V. / Yermalitsky, V.N. / Lepesheva, G.I. / Kelly, S.L. / Waterman, M.R. / Podust, L.M.
履歴
登録2004年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADPH-CYTOCHROME P450 REDUCTASE
B: NADPH-CYTOCHROME P450 REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,85813
ポリマ－151,6862
非ポリマー5,17111
水2,720151
1
A: NADPH-CYTOCHROME P450 REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,5738
ポリマ－75,8431
非ポリマー2,7307
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: NADPH-CYTOCHROME P450 REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,2855
ポリマ－75,8431
非ポリマー2,4424
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)77.751, 87.094, 259.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.17445, -0.98425, 0.02856), (0.9844, -0.175, -0.01823), (0.02294, 0.02494, 0.99943)
ベクター: 62.15195, 38.60347, 63.59497)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NADPH-CYTOCHROME P450 REDUCTASE / CPR / P450R


分子量: 75843.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET-15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3) / 参照: UniProt: P16603, NADPH-hemoprotein reductase

-
非ポリマー , 5種, 162分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#4: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細FUNCTION: TRANSFER OF TWO REDUCING EQUIVALENTS IN A FORM OF THE HYDRID ION FROM NADPH VIA FAD AND ...FUNCTION: TRANSFER OF TWO REDUCING EQUIVALENTS IN A FORM OF THE HYDRID ION FROM NADPH VIA FAD AND FMN TO CYTOCHROME P450 IN ONE-ELECTRON TRANSFER STEPS
配列の詳細33 N-TERMINAL RESIDUES ARE TRUNCATED. 6XHIS RESIDUES AT THE N-TERMINUS ARE PRECEDED BY 4 AND ...33 N-TERMINAL RESIDUES ARE TRUNCATED. 6XHIS RESIDUES AT THE N-TERMINUS ARE PRECEDED BY 4 AND FOLLOWED BY 15 RESIDUES FROM THE CLONING SITE. RESIDUES NUMBERING IN THE STRUCTURE BEGINS FROM THE START METHIONINE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化温度: 293 K / pH: 5
詳細: 1.6 M AMMONIUM SULFATE,100 MM SODIUM CITRATE (PH 5.0),T=20 C

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9794
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月13日
詳細: SAGITTAL FOCUSING CRYSTAL AND VERTICALLY FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: SI (220) DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 67872 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 74.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 28
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→43.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 190408.62 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD USING AMPLITUDES AND PHASE PROBABILITY DISTRIBUTION
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 6560 10 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 65903 96.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.4716 Å2 / ksol: 0.365566 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 53.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.05 Å20 Å20 Å2
2--14.42 Å20 Å2
3----20.47 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.65 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→43.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10148 0 325 151 10624
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.221.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.862.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 975 9.3 %
Rwork0.292 9525 -
obs--92.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PROSTETIC_2.PARPROSTETIC_1.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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