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- PDB-2be6: 2.0 A crystal structure of the CaV1.2 IQ domain-Ca/CaM complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2be6
タイトル2.0 A crystal structure of the CaV1.2 IQ domain-Ca/CaM complex
要素
  • Calmodulin 2
  • Voltage-dependent L-type calcium channel alpha-1C subunit
キーワードMEMBRANE PROTEIN / calmodulin / calcium channel / IQ domain / inactivation / facilitation / calcium-dependent / gating / voltage-gated
機能・相同性
機能・相同性情報


Wnt signaling pathway, calcium modulating pathway / voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / immune system development / positive regulation of adenylate cyclase activity / inositol phosphate metabolic process / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of opsin-mediated signaling pathway / Phase 2 - plateau phase ...Wnt signaling pathway, calcium modulating pathway / voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / immune system development / positive regulation of adenylate cyclase activity / inositol phosphate metabolic process / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of opsin-mediated signaling pathway / Phase 2 - plateau phase / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / platelet degranulation / regulation of nitric-oxide synthase activity / membrane depolarization during AV node cell action potential / high voltage-gated calcium channel activity / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / cardiac conduction / L-type voltage-gated calcium channel complex / : / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / positive regulation of muscle contraction / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / NCAM1 interactions / camera-type eye development / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / embryonic forelimb morphogenesis / calcium ion transport into cytosol / glycogen catabolic process / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / positive regulation of DNA binding / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / voltage-gated calcium channel complex / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / response to corticosterone / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / nitric-oxide synthase binding / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Fc-epsilon receptor signaling pathway / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / alpha-actinin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / RHO GTPases activate PAKs / regulation of heart rate by cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcium ion import across plasma membrane / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / adenylate cyclase binding / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / regulation of synaptic vesicle endocytosis / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / viral process / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / voltage-gated calcium channel activity / calcium channel inhibitor activity / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / presynaptic cytosol / phosphatidylinositol 3-kinase binding
類似検索 - 分子機能
Calmodulin / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain ...Calmodulin / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Calmodulin-1 / Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C / Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Van Petegem, F. / Chatelain, F.C. / Minor Jr., D.L.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Insights into voltage-gated calcium channel regulation from the structure of the Ca(V)1.2 IQ domain-Ca(2+)/calmodulin complex
著者: van Petegem, F. / Chatelain, F.C. / Minor Jr., D.L.
履歴
登録2005年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 600HETEROGEN Calcium 501, 502, 503, 504 are associated with chain A, Ca 506, 507, 508, 509 with chain ...HETEROGEN Calcium 501, 502, 503, 504 are associated with chain A, Ca 506, 507, 508, 509 with chain B and Ca 511, 512, 513, 514 with chain C. Ni 505 is associated with chain A, 510 with chain B and 515 with chain C.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin 2
D: Voltage-dependent L-type calcium channel alpha-1C subunit
B: Calmodulin 2
E: Voltage-dependent L-type calcium channel alpha-1C subunit
C: Calmodulin 2
F: Voltage-dependent L-type calcium channel alpha-1C subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,67321
ポリマ－64,0166
非ポリマー65715
水4,576254
1
A: Calmodulin 2
D: Voltage-dependent L-type calcium channel alpha-1C subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5587
ポリマ－21,3392
非ポリマー2195
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3510 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area8860 Å2
手法PISA
2
B: Calmodulin 2
E: Voltage-dependent L-type calcium channel alpha-1C subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5587
ポリマ－21,3392
非ポリマー2195
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area8390 Å2
手法PISA
3
C: Calmodulin 2
F: Voltage-dependent L-type calcium channel alpha-1C subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5587
ポリマ－21,3392
非ポリマー2195
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3460 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area8310 Å2
手法PISA
4
B: Calmodulin 2
E: Voltage-dependent L-type calcium channel alpha-1C subunit
C: Calmodulin 2
F: Voltage-dependent L-type calcium channel alpha-1C subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,11614
ポリマ－42,6784
非ポリマー43810
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6380 Å2
ΔGint-163 kcal/mol
Surface area15960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.731, 37.241, 86.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.77, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin 2


分子量: 16965.703 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM2 / プラスミド: pEGST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q53S29, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Voltage-dependent L-type calcium channel alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel alpha subunit Cav1.2 / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide ...Voltage-gated calcium channel alpha subunit Cav1.2 / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide / isoform 1 / cardiac muscle


分子量: 4373.104 Da / 分子数: 3 / Fragment: IQ domain, residues 1659-1692 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CACNA1C, CACH2, CACN2, CACNL1A1, CCHL1A1 / プラスミド: pEGST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q13933, UniProt: Q13936*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.21 %
結晶化温度: 284 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.05M Bis-Tris, pH 6.5, 10-15% PEG4000, 0.25mM protein, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 284K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 8.3.111.116
シンクロトロンALS 8.3.120.97972
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2004年12月11日
ADSC QUANTUM 2102CCD2004年11月21日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1double crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2double crystalMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.1161
20.979721
Reflection
ID数Rmerge(I) obsΧ2D res high (Å)D res low (Å)% possible obs
1253770.0740.6362.83099.9
2405150.0841.0212.43099.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squared
6.023098.710.0291.005
4.786.0210010.0540.859
4.184.7810010.060.849
3.84.1810010.0730.76
3.533.810010.0970.688
3.323.5310010.1140.537
3.153.3210010.1570.455
3.023.1510010.2040.409
2.93.0210010.2850.391
2.82.910010.4010.408
5.163099.620.0361.698
4.15.1610020.0621.706
3.584.110020.081.617
3.263.5810020.1031.323
3.023.2610020.1360.966
2.853.0210020.1850.71
2.72.8510020.2570.611
2.592.799.920.3440.528
2.492.5999.720.4990.492
2.42.4999.620.6560.467
反射解像度: 1.95→40.6 Å / Num. all: 39554 / Num. obs: 38548 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Χ2: 1.242
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.464 / Num. measured obs: 3838 / Χ2: 0.565 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 8.165 / SU ML: 0.13 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.182 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 1810 5 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.205 35999 --
obs0.205 35999 97.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.709 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.86 Å20 Å20.51 Å2
2---1.76 Å20 Å2
3---1.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3773 0 15 254 4042
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0223901
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.351.9565243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8045481
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.21425.64211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.98915708
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6761521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2582
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022973
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.22124
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.22779
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2370.2268
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2060.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2190.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1420.221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8061.52488
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.17123852
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.05231565
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0894.51391
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 144 -
Rwork0.219 2553 -
all-2697 -
obs--98.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.166-0.6429-4.53263.278-0.24138.7864-0.0886-0.4732-0.05960.2125-0.0015-0.2601-0.28270.4880.09010.13710.01740.02970.0520.0229-0.1193-42.258-1.835-19.449
212.247-1.702810.98092.7234-6.655920.4256-0.2858-0.29290.41110.76460.17830.4085-0.8627-0.93590.10750.25060.0670.11780.036-0.034-0.1066-48.1338.716-29.642
31.9770.4544-0.04655.67830.13722.62550.1213-0.06410.02240.4667-0.06860.05120.0343-0.1763-0.0527-0.1009-0.00820.01610.0012-0.0005-0.1424-40.85713.81-35.733
46.8335-1.049-5.53666.5426-6.003211.84530.00890.2281-0.44190.0184-0.807-1.08770.05710.08670.79810.173-0.0250.07630.10710.0131-0.0389-24.55816.4643.898
537.2406-4.0968-12.664810.65772.21598.7286-0.43730.3203-1.3392-0.67810.2099-0.23680.60040.14670.22730.3967-0.02070.18810.2117-0.02310.1935-21.9748.0212.145
611.52840.5343.19296.6175-0.3873.3117-0.07-0.98750.17630.46620.07580.5749-0.1433-0.296-0.00580.17140.0218-0.05580.18960.07830.1765-7.430.8983.185
73.4349-1.4486-0.85822.796-0.81885.006-0.1507-0.37610.17570.42250.0598-0.4468-0.08220.03390.09090.02410.0292-0.11740.1073-0.03140.0119-14.92413.936-26.633
87.707-1.6796-2.26796.68870.45063.4329-0.2703-0.532-0.2570.2672-0.0111-0.23220.10710.25690.2815-0.11060.01210.01840.03170.02130.09150.0771.729-37.042
925.1901-4.5688-2.39475.15310.10248.1294-0.4993-2.6045-0.19790.33260.5351-0.457-0.08230.9729-0.0358-0.00110.0373-0.0530.3058-0.01750.1331-4.0586.729-28.114
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA3 - 774 - 78
22DB1612 - 16405 - 33
33AA81 - 14682 - 147
44BC4 - 785 - 79
55ED1612 - 16255 - 18
66BC82 - 14683 - 147
77CE4 - 755 - 76
88CE82 - 14683 - 147
99FF1615 - 16368 - 29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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