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- PDB-2bcj: Crystal Structure of G Protein-Coupled Receptor Kinase 2 in Compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bcj
タイトルCrystal Structure of G Protein-Coupled Receptor Kinase 2 in Complex with Galpha-q and Gbetagamma Subunits
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 3
  • G-protein-coupled receptor kinase 2
キーワードTRANSFERASE/HYDROLASE / Peripheral membrane complex / protein kinase / RGS domain / WD40 protein / heterotrimeric G protein / TRANSFERASE-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / Acetylcholine regulates insulin secretion / PLC beta mediated events / forebrain neuron development / regulation of melanocyte differentiation / Calmodulin induced events / beta-adrenergic-receptor kinase / negative regulation of the force of heart contraction by chemical signal / negative regulation of relaxation of smooth muscle / Activation of SMO ...Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / Acetylcholine regulates insulin secretion / PLC beta mediated events / forebrain neuron development / regulation of melanocyte differentiation / Calmodulin induced events / beta-adrenergic-receptor kinase / negative regulation of the force of heart contraction by chemical signal / negative regulation of relaxation of smooth muscle / Activation of SMO / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Thromboxane signalling through TP receptor / beta-adrenergic receptor kinase activity / G protein-coupled receptor kinase activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Edg-2 lysophosphatidic acid receptor binding / alpha-2A adrenergic receptor binding / Extra-nuclear estrogen signaling / G-protein activation / Adenylate cyclase inhibitory pathway / G alpha (q) signalling events / endothelin receptor signaling pathway / ion channel modulating, G protein-coupled receptor signaling pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / Olfactory Signaling Pathway / developmental pigmentation / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / negative regulation of striated muscle contraction / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of protein localization to cilium / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / cranial skeletal system development / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / regulation of platelet activation / regulation of the force of heart contraction / Activation of the phototransduction cascade / maternal behavior / G protein-coupled receptor internalization / positive regulation of smoothened signaling pathway / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / glutamate receptor signaling pathway / GTPase activating protein binding / negative regulation of synaptic transmission / G alpha (i) signalling events / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / G alpha (12/13) signalling events / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Ca2+ pathway / G alpha (z) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / G alpha (i) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / embryonic digit morphogenesis / neuron remodeling / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / action potential / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of potassium ion transport / regulation of signal transduction / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of cAMP-mediated signaling / D2 dopamine receptor binding / G protein-coupled serotonin receptor binding / enzyme regulator activity / cardiac muscle contraction / regulation of mitotic spindle organization / cellular response to forskolin / GTPase activator activity / G protein activity / post-embryonic development / skeletal system development / caveola / cell projection / G protein-coupled receptor binding / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / intracellular protein transport / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of insulin secretion
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1270 / G-protein alpha subunit, group Q / GPCR kinase / Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Regulator of G protein signaling domain ...Helix Hairpins - #1270 / G-protein alpha subunit, group Q / GPCR kinase / Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Regulator of G protein signaling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein alpha subunit, group I / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / GGL domain / G-protein gamma-like domain superfamily / G-protein gamma-like domain / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / Few Secondary Structures / Irregular / Helix Hairpins / PH-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / WD40-repeat-containing domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAFLUOROALUMINATE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Beta-adrenergic receptor kinase 1 / Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.061 Å
データ登録者Tesmer, J.J.G.
引用ジャーナル: Science / 年: 2005
タイトル: Snapshot of Activated G Proteins at the Membrane: The Gq-GRK2-G Complex
著者: Tesmer, V.M. / Kawano, T. / Shankaranarayanan, A. / Kozasa, T. / Tesmer, J.J.G.
履歴
登録2005年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年6月28日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_fragment / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G-protein-coupled receptor kinase 2
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
Q: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1, Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,7767
ポリマ－166,2064
非ポリマー5703
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.918, 129.954, 122.764
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.81, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 G-protein-coupled receptor kinase 2 / Beta-ARK-1 / Beta-adrenergic receptor kinase 1


分子量: 79749.922 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 28-689 / 変異: S670A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GRK2, ADRBK1 / プラスミド: pVL1392 / 細胞株 (発現宿主): High-5 cells / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P21146, beta-adrenergic-receptor kinase

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Guanine nucleotide-binding protein ... , 3種, 3分子 BGQ

#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 37311.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNB1 / プラスミド: pVL1393 / 細胞株 (発現宿主): High-5 cells / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P62871
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7845.078 Da / 分子数: 1 / 変異: C68S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNG2 / プラスミド: pVL1392 / 細胞株 (発現宿主): High-5 cells / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P63212
#4: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1, Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha chimera / Adenylate cyclase-inhibiting G alpha protein / Guanine nucleotide-binding protein alpha-q


分子量: 41298.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
属: Rattus, Mus / 生物種: , / 遺伝子: Gnai1, Gnai-1, Gnaq / プラスミド: pFastBacHTA / 細胞株 (発現宿主): High-5 cells / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P10824, UniProt: P21279

-
非ポリマー , 4種, 8分子

#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#7: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 9% PEG8000, 1M NaCl, 0.1M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.116 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月7日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.116 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.06→46.78 Å / Num. all: 37836 / Num. obs: 37836 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 75 Å2 / Rsym value: 0.133 / Net I/σ(I): 13.55
反射 シェル解像度: 3.06→3.21 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique all: 3738 / Rsym value: 0.849 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OMW, homology model of Galphaq

1omw


解像度: 3.061→46.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / SU B: 50.535 / SU ML: 0.343 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Rfree was not used for the last three rounds of refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 1900 -Random
Rwork0.243 ---
all0.236 38314 --
obs0.236 37811 98.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 99.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.58 Å20 Å2-0.36 Å2
2--5.78 Å20 Å2
3----5.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.061→46.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10839 0 34 5 10878
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.02211104
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.029987
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9171.96114976
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.681323268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.54451339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.92623.849543
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.653152014
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3891584
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0530.21622
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0212257
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022309
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1860.22358
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1550.210527
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1720.25335
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0780.26679
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1320.2263
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0710.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1060.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1260.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1740.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7128748
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.03522722
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.817410790
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.97565225
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.41684186
LS精密化 シェル解像度: 3.061→3.141 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.397 2363 -
obs-2363 83.68 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.358 Å / Origin y: -1.5957 Å / Origin z: 6.6176 Å
111213212223313233
T0.0081 Å2-0.0443 Å20.005 Å2-0.2777 Å20.0451 Å2---0.2513 Å2
L0.4074 °20.004 °2-0.0396 °2-0.1177 °20.2395 °2--0.4931 °2
S-0.0149 Å °-0.0433 Å °-0.041 Å °-0.0076 Å °0.0771 Å °-0.0527 Å °0.0447 Å °0.1079 Å °-0.0623 Å °
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Refine TLS-ID: 1 / Selection: ALL

IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1AA28 - 66728 - 667
2BB1 - 3401 - 339
3GC4 - 674 - 67
4QD38 - 35432 - 348

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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