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万見
- PDB-2b7x: Sequential reorganization of beta-sheet topology by insertion of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b7x
タイトルSequential reorganization of beta-sheet topology by insertion of a single strand
要素Lysozyme
キーワードHYDROLASE / sequence duplication / protein design / structural switches / tandem repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Sagermann, M. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: Sequential reorganization of beta-sheet topology by insertion of a single strand.
著者: Sagermann, M. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Long distance conformation changes in a protein engineered by modulated sequence duplication
著者: Sagermann, M. / Gay, L. / Mattews, B.W.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Structural characterization of an engineered tandem repeat contrasts the importance of context and sequence in protein folding
著者: Sagermann, M. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
履歴
登録2005年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme
B: Lysozyme
C: Lysozyme
D: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,70112
ポリマ－76,9324
非ポリマー7698
水00
1
A: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4253
ポリマ－19,2331
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2331
ポリマ－19,2331
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5214
ポリマ－19,2331
非ポリマー2883
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5214
ポリマ－19,2331
非ポリマー2883
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.380, 78.080, 143.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Lysozyme / Lysis protein / Muramidase / Endolysin


分子量: 19233.061 Da / 分子数: 4
変異: C54T, C97A, residues (YTIGIG) inserted after residue G30
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: E / プラスミド: phs1403 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): rr1 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: Polyehtylene glycol 4000, 50mM Ammonium sulfate, , pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年11月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors on si-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→20 Å / Num. all: 14371 / Num. obs: 10387 / % possible obs: 72.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 3→3.25 Å / % possible all: 66.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3LZM,

3lzm


解像度: 3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: data was collected on very fragile, thin crystal plates resulting in low occupancy of reflections in data set. Several (non-isomorphous data sets were collected to further verify ...詳細: data was collected on very fragile, thin crystal plates resulting in low occupancy of reflections in data set. Several (non-isomorphous data sets were collected to further verify interpretation. Refinement was carried out with the programs refmac and CNS.the sequence between residues 32 and 44 (new mutant numbering) were deleted from the model due to poor density. The c-terminal residues N169 and L170 (new mutant numbering) could not be identified in the density and were therefore omitted.
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.3191 521 random according to CNS
Rwork0.2387 --
all0.241 10387 -
obs0.241 10387 -
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.922 Å20 Å20 Å2
2---0.88 Å20 Å2
3---2.802 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5045 0 40 0 5085
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_refined_d0.025
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_refined_deg2.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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