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- PDB-2b6b: Cryo EM structure of Dengue complexed with CRD of DC-SIGN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b6b
タイトルCryo EM structure of Dengue complexed with CRD of DC-SIGN
要素
  • CD209 antigen
  • envelope glycoprotein
キーワードVirus/Receptor / Cryo EM dengue CRD DC-SIGN / Icosahedral virus / Virus-Receptor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


B cell adhesion / cell-cell recognition / intracellular transport of virus / peptide antigen transport / Butyrophilin (BTN) family interactions / positive regulation of viral life cycle / virion binding / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / leukocyte cell-cell adhesion / pattern recognition receptor activity ...B cell adhesion / cell-cell recognition / intracellular transport of virus / peptide antigen transport / Butyrophilin (BTN) family interactions / positive regulation of viral life cycle / virion binding / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / leukocyte cell-cell adhesion / pattern recognition receptor activity / antigen processing and presentation / RSV-host interactions / D-mannose binding / regulation of T cell proliferation / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / positive regulation of T cell proliferation / CD209 (DC-SIGN) signaling / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral genome replication / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / peptide antigen binding / endocytosis / viral capsid / double-stranded RNA binding / host cell / virus receptor activity / channel activity / carbohydrate binding / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / adaptive immune response / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / intracellular signal transduction / host cell endoplasmic reticulum membrane / immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / external side of plasma membrane / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / cell surface / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold ...CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / CD209 antigen / CD209 antigen / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Dengue virus (デング熱ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 25 Å
データ登録者Pokidysheva, E. / Zhang, Y. / Battisti, A.J. / Bator-Kelly, C.M. / Chipman, P.R. / Gregorio, G. / Hendrickson, W.A. / Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2006
タイトル: Cryo-EM reconstruction of dengue virus in complex with the carbohydrate recognition domain of DC-SIGN.
著者: Elena Pokidysheva / Ying Zhang / Anthony J Battisti / Carol M Bator-Kelly / Paul R Chipman / Chuan Xiao / G Glenn Gregorio / Wayne A Hendrickson / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann /
要旨: Dengue virus (DENV) is a significant human pathogen that causes millions of infections and results in about 24,000 deaths each year. Dendritic cell-specific ICAM3 grabbing nonintegrin (DC-SIGN), ...Dengue virus (DENV) is a significant human pathogen that causes millions of infections and results in about 24,000 deaths each year. Dendritic cell-specific ICAM3 grabbing nonintegrin (DC-SIGN), abundant in immature dendritic cells, was previously reported as being an ancillary receptor interacting with the surface of DENV. The structure of DENV in complex with the carbohydrate recognition domain (CRD) of DC-SIGN was determined by cryo-electron microscopy at 25 A resolution. One CRD monomer was found to bind to two glycosylation sites at Asn67 of two neighboring glycoproteins in each icosahedral asymmetric unit, leaving the third Asn67 residue vacant. The vacancy at the third Asn67 site is a result of the nonequivalence of the glycoprotein environments, leaving space for the primary receptor binding to domain III of E. The use of carbohydrate moieties for receptor binding sites suggests a mechanism for avoiding immune surveillance.
履歴
登録2005年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE The proteins in this entry contain CA only.

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1166
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1167
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: envelope glycoprotein
B: envelope glycoprotein
C: envelope glycoprotein
D: CD209 antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,3784
ポリマ－151,3784
非ポリマー00
水00
1
A: envelope glycoprotein
B: envelope glycoprotein
C: envelope glycoprotein
D: CD209 antigen
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,082,692240
ポリマ－9,082,692240
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: envelope glycoprotein
B: envelope glycoprotein
C: envelope glycoprotein
D: CD209 antigen
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 757 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)756,89120
ポリマ－756,89120
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: envelope glycoprotein
B: envelope glycoprotein
C: envelope glycoprotein
D: CD209 antigen
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 908 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)908,26924
ポリマ－908,26924
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 envelope glycoprotein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 43819.391 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Dengue virus (デング熱ウイルス) / 属: Flavivirus / 参照: GenBank: 323503, UniProt: Q9WDA7*PLUS
#2: タンパク質 CD209 antigen / Dendritic cell-specific ICAM-3-grabbing nonintegrin 1 / DC-SIGN1 / DC-SIGN / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 19920.029 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD209 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96QQ4, UniProt: Q9NNX6*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DENGUE VIRUS COMPLEXED WITH CRD OF DC-SIGN / タイプ: VIRUS
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: INSECT / タイプ: VIRION
天然宿主株: C6/36
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50mM Tris 50mM NaCl 0.5 mM EDTA, 5 mM CaCl2, pH 7.5
試料濃度: 20 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: SAMPLES WERE PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE AND MAINTAINED AT LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2004年11月15日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 87 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 27 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: EACH VIRAL IMAGE WAS CTF CORRECTED BEFORE RECONSTRUCTION, BASED ON THE FOLLOWING EQUATION: F(CORR)=F(OBS)/[|CTF|+WIENER*(1-|CTF|)]
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: MODEL-BASED / 解像度: 25 Å / 粒子像の数: 830 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.95 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 詳細: METHOD--PLEASE SEE CITATION
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11THD

1thd

11THD1PDBexperimental model
21K9I

1k9i

11K9I2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1295 0 0 0 1295

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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