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万見
- PDB-2b4v: Structural Basis for UTP Specificity of RNA Editing TUTases From ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b4v
タイトルStructural Basis for UTP Specificity of RNA Editing TUTases From Trypanosoma Brucei
要素RNA editing complex protein MP57
キーワードTRANSFERASE/RNA BINDING PROTEIN / TbRET2 / Tbmp57 / RNA editing / terminal Uridylyl transferase / Trypanosoma brucei / editosome / TRANSFERASE-RNA BINDING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial mRNA editing complex / RNA uridylyltransferase / RNA 3'-end processing / RNA uridylyltransferase activity / mRNA processing / nucleotide binding / mitochondrion / RNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Beta Polymerase; domain 2 - #50 / Alpha-Beta Plaits - #1970 / RNA editing 3' terminal uridylyl transferase 2 middle domain / RNA editing 3' terminal uridylyl transferase 2 middle domain / Poly(a)-polymerase, middle domain - #10 / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Poly(a)-polymerase, middle domain ...Beta Polymerase; domain 2 - #50 / Alpha-Beta Plaits - #1970 / RNA editing 3' terminal uridylyl transferase 2 middle domain / RNA editing 3' terminal uridylyl transferase 2 middle domain / Poly(a)-polymerase, middle domain - #10 / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Poly(a)-polymerase, middle domain / Beta Polymerase; domain 2 / Nucleotidyltransferase superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Terminal uridylyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Deng, J. / Ernst, N.L. / Turley, S. / Stuart, K.D. / Hol, W.G.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2005
タイトル: Structural basis for UTP specificity of RNA editing TUTases from Trypanosoma brucei.
著者: Deng, J. / Ernst, N.L. / Turley, S. / Stuart, K.D. / Hol, W.G.
履歴
登録2005年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA editing complex protein MP57
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8852
ポリマ－54,8461
非ポリマー391
水9,404522
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.573, 91.573, 163.283
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 RNA editing complex protein MP57


分子量: 54846.098 Da / 分子数: 1 / 断片: TbRET2 / 変異: W94R W122R W207R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
遺伝子: Tbmp57 / プラスミド: pProEX HTa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 gold DE3 / 参照: UniProt: Q86MV5
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 522 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 3.0 M KCl, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 19-ID10.95667
シンクロトロンAPS 19-ID20.97943
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.956671
20.979431
反射解像度: 1.77→50 Å / Num. all: 65185 / Num. obs: 65185 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 22.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 39.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.662 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 6299 / Rsym value: 0.662 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→50 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 3265 -RANDOM
Rwork0.196 ---
all0.197 61639 --
obs0.197 61639 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.755 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å20 Å20 Å2
2---0.27 Å20 Å2
3---0.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3549 0 1 522 4072
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.191

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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