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万見
- PDB-2b13: Truncated S. aureus LytM, P41 crystal form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b13
タイトルTruncated S. aureus LytM, P41 crystal form
要素Glycyl-glycine endopeptidase lytM
キーワードHYDROLASE / LytM / lysostaphin / peptidoglycan amidase / peptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


lysostaphin / cobalt ion binding / peptide catabolic process / nickel cation binding / cell wall organization / metalloendopeptidase activity / manganese ion binding / proteolysis / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / : / Peptidase M23 / Peptidase family M23 / Duplicated hybrid motif / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L(+)-TARTARIC ACID / Glycyl-glycine endopeptidase LytM
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Firczuk, M. / Mucha, A. / Bochtler, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal structures of active LytM.
著者: Firczuk, M. / Mucha, A. / Bochtler, M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Latent LytM at 1.3A resolution.
著者: Odintsov, S.G. / Sabala, I. / Marcyjaniak, M. / Bochtler, M.
履歴
登録2005年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月19日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年5月17日Group: Non-polymer description
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycyl-glycine endopeptidase lytM
B: Glycyl-glycine endopeptidase lytM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5616
ポリマ－29,1302
非ポリマー4314
水6,161342
1
A: Glycyl-glycine endopeptidase lytM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7803
ポリマ－14,5651
非ポリマー2152
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glycyl-glycine endopeptidase lytM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7803
ポリマ－14,5651
非ポリマー2152
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.962, 65.962, 62.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Glycyl-glycine endopeptidase lytM / Autolysin lytM


分子量: 14564.811 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: lytM / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O33599, lysostaphin
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30 % PEG 8000, 0.2 M L(+)-tartrate, 0.1 M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年3月17日 / 詳細: Osmic Max-Flux
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→14.8 Å / Num. all: 38546 / Num. obs: 38546 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 1.55→1.58 Å / Rmerge(I) obs: 0.152 / Mean I/σ(I) obs: 10 / Num. unique all: 1803 / Rsym value: 0.152 / % possible all: 86.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QWY

1qwy


解像度: 1.55→14.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 1.83 / SU ML: 0.067 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.08 / ESU R Free: 0.081 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20054 1940 5 %RANDOM
Rwork0.17157 ---
all0.17303 36606 --
obs0.17303 36606 98.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.214 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.19 Å20 Å20 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3---0.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→14.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2004 0 22 342 2368
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0212078
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.021652
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.481.9052826
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.99433872
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.795260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2282
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022422
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.02426
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.2384
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2980.21833
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1150.21010
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1410.2214
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0360.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1070.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2890.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1360.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.871.51284
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.51122036
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4173794
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7794.5790
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.308 143
Rwork0.251 2579
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.85140.11650.11920.4966-0.07720.38020.00350.02280.0382-0.03420.0007-0.01640.021-0.0362-0.00420.0125-0.00550.00440.03960.00440.0026-8.35426.074.016
20.2995-0.13860.03490.46380.06080.36480.0152-0.0217-0.01340.00410.0009-0.00410.0055-0.0139-0.01610.02820.0019-0.00550.03120.00390.00920.9718.39615.934
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA185 - 3153 - 133
2X-RAY DIFFRACTION2BB185 - 3153 - 133

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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