[日本語] English
万見
- PDB-2b0p: truncated S. aureus LytM, P212121 crystal form -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b0p
タイトルtruncated S. aureus LytM, P212121 crystal form
要素Glycyl-glycine endopeptidase lytM
キーワードHYDROLASE / LytM / lysostaphin / peptidoglycan amidase / peptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


lysostaphin / cobalt ion binding / peptide catabolic process / nickel cation binding / cell wall organization / metalloendopeptidase activity / manganese ion binding / proteolysis / zinc ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / : / Peptidase M23 / Peptidase family M23 / Duplicated hybrid motif / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / CACODYLATE ION / Glycyl-glycine endopeptidase LytM
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Firczuk, M. / Mucha, A. / Bochtler, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal structures of active LytM.
著者: Firczuk, M. / Mucha, A. / Bochtler, M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Latent LytM at 1.3A resolution.
著者: Odintsov, S.G. / Sabala, I. / Marcyjaniak, M. / Bochtler, M.
履歴
登録2005年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月19日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glycyl-glycine endopeptidase lytM
B: Glycyl-glycine endopeptidase lytM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7129
ポリマ－29,1302
非ポリマー5827
水6,936385
1
A: Glycyl-glycine endopeptidase lytM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8855
ポリマ－14,5651
非ポリマー3204
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glycyl-glycine endopeptidase lytM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8264
ポリマ－14,5651
非ポリマー2613
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.093, 78.261, 102.049
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Glycyl-glycine endopeptidase lytM / Autolysin lytM


分子量: 14564.811 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: lytM / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O33599, lysostaphin
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 385 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium cacodylate, 0.1 M sodium acetate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→20 Å / Num. all: 42130 / Num. obs: 42130 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 13.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 6060 / Rsym value: 0.256 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QWY

1qwy


解像度: 1.5→19.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 2.205 / SU ML: 0.08 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.083 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22239 2082 5 %RANDOM
Rwork0.18039 ---
all0.184 42059 --
obs0.18241 39977 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.184 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.04 Å20 Å20 Å2
2---0.46 Å20 Å2
3----1.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→19.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1980 0 24 385 2389
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0212051
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.021653
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7031.9092787
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg4.00333858
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2325256
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2274
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022396
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0150.02426
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2960.21856
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1140.2997
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2260
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0940.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0820.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3320.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2120.232
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0751.51275
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.66822014
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6163776
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8844.5773
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.255 170
Rwork0.268 2849
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.24030.08540.17111.03360.43671.23320.0103-0.04770.01740.0006-0.0058-0.0420.0404-0.0278-0.00450.00020.0046-0.00370.1962-0.00720.18067.278-3.780.321
20.43820.0199-0.02220.80720.01790.71950.01070.0297-0.03260.01680.0011-0.00220.0082-0.0135-0.01190.02-0.00730.0020.18180.00150.18880.703-13.17-26.479
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA188 - 3166 - 134
2X-RAY DIFFRACTION2BB188 - 3166 - 134

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る