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- PDB-2axq: Apo histidine-tagged saccharopine dehydrogenase (L-Glu forming) f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2axq
タイトルApo histidine-tagged saccharopine dehydrogenase (L-Glu forming) from Saccharomyces cerevisiae
要素Saccharopine dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / ROSSMANN FOLD VARIANT / SACCHAROPINE REDUCTASE FOLD (DOMAIN II) / ALPHA/BETA PROTEIN / ALPHA-AMINOADIPATE PATHWAY / FUNGAL LYSINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-glutamate-forming) / saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-glutamate-forming) activity / saccharopine dehydrogenase activity / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / cell periphery / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Domain 3, Saccharopine reductase / Domain 3, Saccharopine reductase / Saccharopine dehydrogenase, NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily ...Domain 3, Saccharopine reductase / Domain 3, Saccharopine reductase / Saccharopine dehydrogenase, NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Andi, B. / Cook, P.F. / West, A.H.
引用
ジャーナル: Cell Biochem.Biophys. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of the his-tagged saccharopine reductase from Saccharomyces cerevisiae at 1.7-A resolution.
著者: Andi, B. / Cook, P.F. / West, A.H.
#1: ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of Saccharopine Reductase from Magnaporthe Grisea, an Enzyme of the Alpha-Aminoadipate Pathway of Lysine Biosynthesis
著者: Johansson, E. / Steffens, J.J. / Lindqvist, Y. / Schneider, G.
履歴
登録2005年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Saccharopine dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8905
ポリマ－51,5051
非ポリマー3844
水6,287349
1
A: Saccharopine dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Saccharopine dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,77910
ポリマ－103,0112
非ポリマー7698
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_645y+1,x-1,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.279, 85.279, 141.977
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-803-

HOH

詳細The biological assembly is a homodimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: y, x, -z

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要素

#1: タンパク質 Saccharopine dehydrogenase / Saccharopine reductase


分子量: 51505.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: L-Glu forming
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: LYS9, LYS13 / プラスミド: pET-16b-LYS9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Star(DE3)-RIL
参照: UniProt: P38999, saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-glutamate-forming)
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 1.2M Ammonium sulfate, 25mM Bis-Tris, 6.5-7mg/mL enzyme, 50mM Tris-HCl pH 8.0, 150mM KCl, 75mM imidazole, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年8月18日 / 詳細: MICRO-OPTICS
放射モノクロメーター: OSMIC CONFOCAL OPTICS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→39.85 Å / Num. all: 66370 / Num. obs: 64775 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.18 % / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 15.8 / Scaling rejects: 3516
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 4.98 % / Rmerge(I) obs: 0.368 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. measured obs: 324 / Num. unique all: 6559 / Χ2: 1.16 / % possible all: 95.9

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位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å8 Å
Translation3 Å8 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.2Dデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
CrystalClearD*TREK (MSC/RIGAKU)データ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
ARP/wARPモデル構築
XTALVIEW精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E5L, used monomer, backbone only

1e5l


解像度: 1.7→39.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 2.661 / SU ML: 0.084 / Isotropic thermal model: Mixed (isotropic/anisotropic) / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.104 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: The first methionine residue and N-terminal deca-histidine tag could not be built because of missing electron density.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 3290 5.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
all0.2 64787 --
obs0.2 64774 97.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.461 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20.01 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.219 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→39.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3444 0 20 349 3813
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223532
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4071.9844799
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0185444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.54224.615143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.15815604
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7051516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2545
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022624
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.21660
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.22426
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1290.2337
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1740.272
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0990.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.50642289
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.40953578
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.70941443
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.48341221
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 261 -
Rwork0.312 4383 -
all-4644 -
obs--95.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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