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- PDB-2atq: RB69 single-stranded DNA binding protein-DNA polymerase fusion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2atq
タイトルRB69 single-stranded DNA binding protein-DNA polymerase fusion
要素
  • DNA polymerase
  • gp32
キーワードTRANSFERASE/DNA BINDING PROTEIN / DNA polymerase / palm domain / fingers domain / thumb domain / single-stranded DNA binding protein / OB-fold / TRANSFERASE-DNA BINDING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


bidirectional double-stranded viral DNA replication / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / DNA replication proofreading / 3'-5'-DNA exonuclease activity / SOS response / 3'-5' exonuclease activity / base-excision repair, gap-filling / single-stranded DNA binding / DNA recombination ...bidirectional double-stranded viral DNA replication / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / DNA replication proofreading / 3'-5'-DNA exonuclease activity / SOS response / 3'-5' exonuclease activity / base-excision repair, gap-filling / single-stranded DNA binding / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA repair / nucleotide binding / DNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Replication Fork Single-Stranded DNA Binding Protein / Replication Fork Single-Stranded Dna Binding Protein / Bacteriophage T4, Gp32, single-stranded DNA-binding domain / Bacteriophage T4, Gp32, single-stranded DNA-binding superfamily / Bacteriophage T4, Gp32, single-stranded DNA-binding / gp32 DNA binding protein like / Monooxygenase - #300 / DNA-directed DNA polymerase T4 type / DNA Polymerase; Chain A, domain 1 / DNA Polymerase, chain B, domain 1 ...Replication Fork Single-Stranded DNA Binding Protein / Replication Fork Single-Stranded Dna Binding Protein / Bacteriophage T4, Gp32, single-stranded DNA-binding domain / Bacteriophage T4, Gp32, single-stranded DNA-binding superfamily / Bacteriophage T4, Gp32, single-stranded DNA-binding / gp32 DNA binding protein like / Monooxygenase - #300 / DNA-directed DNA polymerase T4 type / DNA Polymerase; Chain A, domain 1 / DNA Polymerase, chain B, domain 1 / B family DNA polymerase, finger domain / Palm domain of DNA polymerase / B family DNA polymerase, palm domain / Monooxygenase / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Helix Hairpins / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / DNA/RNA polymerase superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / DNA-directed DNA polymerase / Single-stranded DNA-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage RB69 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Sun, S. / Geng, L. / Shamoo, Y.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2006
タイトル: Structure and enzymatic properties of a chimeric bacteriophage RB69 DNA polymerase and single-stranded DNA binding protein with increased processivity.
著者: Sun, S. / Geng, L. / Shamoo, Y.
履歴
登録2005年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE THE C-TERMINUS OF RB69 SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN CORE DOMAIN IS FUSED TO THE N- ...SEQUENCE THE C-TERMINUS OF RB69 SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN CORE DOMAIN IS FUSED TO THE N-TERMINUS OF DNA POLYMERASE THROUGH A LINKER CONSISTING OF GTGSGT. THE LINKER WAS NOT OBSERVED IN THE DENSITY.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA polymerase
B: gp32
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,3924
ポリマ－130,8842
非ポリマー5092
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)196.029, 196.029, 85.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 DNA polymerase / Gp43


分子量: 104655.141 Da / 分子数: 1 / 変異: D222A, D327A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: C-terminus is fused to a linker not seen in the density
由来: (組換発現) Enterobacteria phage RB69 (ファージ)
属: T4-like viruses / 遺伝子: 43 / プラスミド: pET101 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q38087, DNA-directed DNA polymerase
#2: タンパク質 gp32


分子量: 26228.523 Da / 分子数: 1 / Fragment: RB69 single-stranded DNA binding protein / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminus is fused to a linker not seen in the density
由来: (組換発現) Enterobacteria phage RB69 (ファージ)
属: T4-like viruses / 遺伝子: gp32 / プラスミド: pET101 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7Y265
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 400, Tris-Cl, 6-aminocaproic acid, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.95372 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95372 Å / 相対比: 1
Reflection

D res high: 3.2 Å / D res low: 50 Å

冗長度 (%)ID数Rmerge(I) obsΧ2% possible obs
5.11599060.099199.8
4.92596150.1120.93399.3
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
6.895098.910.0291.2035.1
5.476.8999.910.0711.2335.1
4.785.4799.910.0771.315.1
4.344.7810010.0790.9755.1
4.034.3410010.10.8715.2
3.794.0310010.1530.945.1
3.63.7910010.2320.9455.1
3.453.610010.3140.8595.1
3.313.4510010.4530.8735.1
3.23.3199.610.5890.7744.6
6.89509920.0260.8695.1
5.476.8999.920.0781.0435.1
4.785.4799.920.0881.1725.1
4.344.7810020.0960.9255.1
4.034.3410020.1310.8655.2
3.794.0310020.2130.9445.1
3.63.7910020.3330.9655.1
3.453.610020.460.8425.1
3.313.4599.920.6410.8624.6
3.23.3194.520.7810.7583.5
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. all: 34157 / Num. obs: 33922 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 85.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Χ2: 1.164 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.646 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. measured obs: 3205 / Num. unique all: 3205 / Rsym value: 0.646 / Χ2: 0.823 / % possible all: 94.9

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位相決定

Phasing MRCor.coef. Fo:Fc: 0.362 / Packing: 0.328
最高解像度最低解像度手法Reflection percentσ(F)
Rotation4 Å15 Åfast direct99.9 0
Translation4 Å15 Åphased99.9 0
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 30807

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
直接法5位相決定
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
HKL-2000データ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: PDB entry 1IH7, 2A1K

1ih7

2a1k


解像度: 3.2→37.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.345 1492 5.1 %RANDOM
Rwork0.284 ---
all0.321 31027 --
obs0.321 29505 95.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.220869 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 117.78 Å2 / Biso mean: 69.84 Å2 / Biso min: 0 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.01 Å218.02 Å20 Å2
2--14.01 Å20 Å2
3----28.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.6 Å0.53 Å
Luzzati d res high-3.2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→37.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8607 0 29 0 8636
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg1.06
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
3.2-3.350.3931785.30.35731970.0293847337587.7
3.35-3.520.351895.30.31633750.0253849356492.6
3.52-3.740.3441825.10.27234130.0263865359593
3.74-4.030.2981724.70.24434830.0233859365594.7
4.03-4.440.2882025.40.23635190.023865372196.3
4.44-5.080.3261784.70.24536110.0243890378997.4
5.08-6.390.3841764.60.31136740.0293887385099
6.39-37.990.3732155.40.3137410.0253986395699.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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