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- PDB-2asq: Solution Structure of SUMO-1 in Complex with a SUMO-binding Motif... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2asq
タイトルSolution Structure of SUMO-1 in Complex with a SUMO-binding Motif (SBM)
要素
  • Protein inhibitor of activated STAT2
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードPROTEIN BINDING / Protein-Peptide Complex / SUMO-1 / Small Ubiquitin-like Modifier 1 / SUMO-Binding Motif / SBM / Protein Inhibitor of Activated STAT / PIASx
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO ligase activity / protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / PML body organization ...SUMO ligase activity / protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / nuclear stress granule / small protein activating enzyme binding / negative regulation of action potential / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / negative regulation of DNA binding / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / cellular response to cadmium ion / ubiquitin-specific protease binding / transcription factor binding / roof of mouth development / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / postsynaptic cytosol / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / presynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coregulator activity / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / PKR-mediated signaling / PML body / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to heat / nuclear membrane / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
PINIT domain / PINIT domain superfamily / PINIT domain / PINIT domain profile. / MIZ/SP-RING zinc finger / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / SAP domain superfamily / Rad60/SUMO-like domain ...PINIT domain / PINIT domain superfamily / PINIT domain / PINIT domain profile. / MIZ/SP-RING zinc finger / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / SAP domain superfamily / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / SAP motif profile. / SAP domain / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 SUMO-protein ligase PIAS2 / Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Song, J. / Zhang, Z. / Hu, W. / Chen, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Small Ubiquitin-like Modifier (SUMO) Recognition of a SUMO Binding Motif: A reversal of the bound orientation
著者: Song, J. / Zhang, Z. / Hu, W. / Chen, Y.
履歴
登録2005年8月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small ubiquitin-related modifier 1
B: Protein inhibitor of activated STAT2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9852
ポリマ－13,9852
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 10all calculated structures submitted
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / SMT3 homolog 3 / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / ...SUMO-1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / SMT3 homolog 3 / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein UBL1 / GAP modifying protein 1 / GMP1 / Sentrin


分子量: 11149.545 Da / 分子数: 1 / 断片: Structured Region of SUMO-1 (residues 21-97) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1 / プラスミド: PET11a+ (Novagen) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)(Novagen) / 参照: UniProt: P63165
#2: タンパク質・ペプチド Protein inhibitor of activated STAT2 / Protein inhibitor of activated STAT x / Msx-interacting zinc finger protein / Miz1 / DAB2- ...Protein inhibitor of activated STAT x / Msx-interacting zinc finger protein / Miz1 / DAB2-interacting protein / DIP / Androgen receptor-interacting protein 3 / ARIP3 / PIAS-NY protein


分子量: 2835.079 Da / 分子数: 1 / 断片: SUMO-binding Motif in PIASx / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIAS2, PIASX / プラスミド: PET31a+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR(DE3)plysS (Novagen) / 参照: UniProt: O75928

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
121HNCA-J
2323D 13C-separated NOESY
242HNCA-J
151(H)CCH-TOCSY
262CC(co)NH

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM 15N,13C-enriched PIASx-P peptide and unlabeled SUMO-1; 20mM phosphate buffer pH6.8; 92% H2O, 8% D2O, 17oC92% H2O, 8% D2O
21 mM 15N,13C-enriched SUMO-1 and unlabeled PIASx-P peptide; 20mM phosphate buffer pH6.8; 92% H2O, 8% D2O, 17oC92% H2O, 8% D2O

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR1.1Brukercollection
NMRPipe1.1Delaglio, Frank解析
HADDOCK1.3Bonvin, Alexandre精密化
Felix2000Accelrysデータ解析
NMRView5One Moon Scientificデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 10 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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