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- PDB-2aj7: Crystal structure of a putative contractile protein (bh3618) from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aj7
タイトルCrystal structure of a putative contractile protein (bh3618) from bacillus halodurans at 1.67 A resolution
要素hypothetical protein BH3618
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / Bh3618-like fold / structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum assembly / regulation of translation / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
BH3618-like / BH3618-like / Flagellar assembly factor FliW / Flagellar assembly factor FliW domain superfamily / FliW protein / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / : / NICKEL (II) ION / Flagellar assembly factor FliW
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus halodurans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (10176242) from Bacillus halodurans at 1.67 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2005年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 999SEQUENCE THE STRAIN CLONED DIFFERS FROM THE SEQUENCED STRAIN IN THE DATABASE. SEQUENCING CONFIRMED ...SEQUENCE THE STRAIN CLONED DIFFERS FROM THE SEQUENCED STRAIN IN THE DATABASE. SEQUENCING CONFIRMED THE ENGINEERED MUTATIONS E41A AND E42A AS WELL AS THE N9S, V81A AND D134N STRAIN VARIATIONS THE ELECTRON DENSITY SUPPORTS THIS ASSIGNMENT. NOTE THAT THE ENVIRONMENT AROUND ALA-41 WITHIN THE STRUCTURE SUGGESTS THAT A GLUTAMATE SIDE CHAIN AT THIS POSITION IS UNLIKELY WITHOUT STRUCTURAL CHANGES. THUS, THIS E41A MUTATION MIGHT HAVE INDUCED LOCAL CONFORMATION CHANGES AROUND RESIDUE 41.
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGIMERIZATION STATE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein BH3618
B: hypothetical protein BH3618
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,38323
ポリマ－37,2182
非ポリマー1,16521
水7,224401
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5140 Å2
ΔGint10 kcal/mol
Surface area16390 Å2
手法PISA
2
A: hypothetical protein BH3618
B: hypothetical protein BH3618
ヘテロ分子

A: hypothetical protein BH3618
B: hypothetical protein BH3618
ヘテロ分子

A: hypothetical protein BH3618
B: hypothetical protein BH3618
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,14869
ポリマ－111,6536
非ポリマー3,49463
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area22460 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area42900 Å2
手法PISA
3
A: hypothetical protein BH3618
B: hypothetical protein BH3618
ヘテロ分子

A: hypothetical protein BH3618
B: hypothetical protein BH3618
ヘテロ分子

A: hypothetical protein BH3618
B: hypothetical protein BH3618
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,14869
ポリマ－111,6536
非ポリマー3,49463
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area18610 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area45960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.810, 108.810, 82.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-152-

NI

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11MSEMSEVALVALAA1 - 12713 - 139
21MSEMSEVALVALBB1 - 12713 - 139
32ALAALALEULEUAA132 - 139144 - 151
42ALAALALEULEUBB132 - 139144 - 151

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 hypothetical protein BH3618


分子量: 18608.879 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus halodurans (バクテリア)
株: A-59 / 遺伝子: 10176242 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9K6V7

-
非ポリマー , 5種, 422分子

#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 401 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
13.7763.11
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop7.30.2M KFormate, 20.9% PEG-3350, No Buffer, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K
2732蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop7.10.2M NaF, 20.0% PEG-3350, No Buffer, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 273K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-111.000001
シンクロトロンSSRL BL9-220.91162, 0.97913, 0.97929
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 3151CCD2005年7月18日flat mirror
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2005年7月3日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1BENT SI-111 MONOCHROMATOR HORRIZONTLALLY FOCUSINGSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATORMADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0000011
20.911621
30.979131
40.979291
反射解像度: 1.67→47.14 Å / Num. obs: 64155 / % possible obs: 93.4 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 12.93
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)最高解像度 (Å)% possible obs (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.67-1.7381.40.7531.72264671037681.4
1.73-1.8850.6122.152760910796
1.8-1.8888.30.4252.972787810908
1.88-1.9891.70.3074.082990111709
1.98-2.195.20.1936.222993511714
2.1-2.2796.60.12793268012778
2.27-2.4997.90.13713.135608211907
2.49-2.8598.90.10716.256391012572
2.85-3.5999.30.0625.566394912614
3.5999.60.03842.096416212693

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
XSCALEdata processing
PDB_EXTRACT1.601データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.67→47.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / SU B: 3.537 / SU ML: 0.06 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.07 / ESU R Free: 0.072
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. AN METAL OF UNKNOWN TYPE IS LOCATED ON THE 3-FOLD CRYSTALLOGRAPHIC AXIS, IT IS COORDINATED BY HIS0, HIS-2 OF CHAIN B AND THEIR ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. AN METAL OF UNKNOWN TYPE IS LOCATED ON THE 3-FOLD CRYSTALLOGRAPHIC AXIS, IT IS COORDINATED BY HIS0, HIS-2 OF CHAIN B AND THEIR SYMMETRIC MATES. THE IDENTITY OF THE METAL IS TENTATIVELY ASSIGNED AS A NICKLE (NI).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.191 3213 5 %RANDOM
Rwork0.167 ---
all0.169 ---
obs-60915 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.674 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.45 Å2-0.73 Å20 Å2
2---1.45 Å20 Å2
3---2.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→47.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2412 0 71 401 2884
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222638
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022475
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5971.9723583
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80835783
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4685342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.21925.398113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.82915451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.796155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2422
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022866
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02495
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.2457
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1850.22561
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.21283
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21558
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1830.2303
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.220.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.190.225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.50251606
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.195634
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.59262624
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.91861042
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.5457.5939
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2015 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.330.5
MEDIUM THERMAL1.132
LS精密化 シェル解像度: 1.67→1.713 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 239 -
Rwork0.271 4524 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.81970.04050.3861.9921.05791.48320.0749-0.04180.1813-0.2091-0.0742-0.0616-0.2215-0.1169-0.0007-0.00440.06170.05650.02530.0348-0.091826.6758.81564.995
22.3822-0.54020.2941.35030.47221.11620.05180.0328-0.15560.0113-0.0240.13880.0005-0.1205-0.0278-0.0460.03010.00490.00070.0434-0.09630.150435.425152.4685
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: all

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA-8 - 1484 - 160
22BB-2 - 14610 - 158

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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