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万見
- PDB-1c0n: CSDB PROTEIN, NIFS HOMOLOGUE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c0n
タイトルCSDB PROTEIN, NIFS HOMOLOGUE
要素PROTEIN (CSDB PROTEIN)
キーワードLYASE / ALPHA/BETA FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


selenium compound metabolic process / Hydrolases; Acting on carbon-sulfur bonds; Acting on carbon-sulfur bonds / cysteine sulfinate desulfinase activity / selenocysteine lyase / selenocysteine lyase activity / sulfur compound metabolic process / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / cysteine metabolic process / iron-sulfur cluster assembly ...selenium compound metabolic process / Hydrolases; Acting on carbon-sulfur bonds; Acting on carbon-sulfur bonds / cysteine sulfinate desulfinase activity / selenocysteine lyase / selenocysteine lyase activity / sulfur compound metabolic process / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / cysteine metabolic process / iron-sulfur cluster assembly / pyridoxal phosphate binding / hydrolase activity / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cysteine desulfurase, SufS / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Cysteine desulfurase, SufS / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Cysteine desulfurase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Fujii, T. / Maeda, M. / Mihara, H. / Kurihara, T. / Esaki, N. / Hata, Y.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Structure of a NifS homologue: X-ray structure analysis of CsdB, an Escherichia coli counterpart of mammalian selenocysteine lyase
著者: Fujii, T. / Maeda, M. / Mihara, H. / Kurihara, T. / Esaki, N. / Hata, Y.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: A nifS-like Gene, csdB, Encodes an Escherichia coli Counterpart of Mammalian Selenocysteine Lyase. GENE CLONING, PURIFICATION, CHARACTERIZATION AND PRELIMINARY X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES
著者: Mihara, H. / Maeda, M. / Fujii, T. / Kurihara, T. / Hata, Y. / Esaki, N.
履歴
登録1999年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CSDB PROTEIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3843
ポリマ－44,0771
非ポリマー3072
水00
1
A: PROTEIN (CSDB PROTEIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (CSDB PROTEIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,7686
ポリマ－88,1542
非ポリマー6144
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area7320 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area26250 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)128.1, 128.1, 137.0
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CSDB PROTEIN)


分子量: 44077.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PCSDB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P77444
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: sodium acetate, pottasium phosphate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 62 %
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlenzyme1drop
2100 mMpotassium phosphate1reservoir
31.4 Msodium acetate1reservoir
40.01 mMPLP1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→93.6 Å / Num. all: 27061 / Num. obs: 27061 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 44.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 9.62
反射 シェル解像度: 2.8→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.216 / Num. unique all: 4641 / % possible all: 88.5
反射
*PLUS
Num. obs: 23770 / Num. measured all: 73138
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化解像度: 2.8→8 Å / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数
Rfree0.239 1090
Rwork0.187 -
all0.19 22429
obs0.19 22429
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3083 0 19 0 3102
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.821
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.92 Å / Rfactor Rfree: 0.345 / Rfactor Rwork: 0.29 / Num. reflection obs: 2000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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