分子量: 14002.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: SIX AMINO ACID HIS TAG WAS ADDED AT THE C-TERMINAL END TO FACILITATE RECOVERY OF THE SECRETED AFP FROM THE MEDIUM USING AFFINITY CHROMATOGRAPHY. 由来: (組換発現) Hemitripterus americanus (魚類) / 器官: BLOOD / プラスミド: PPIC9-SRM-CTHT / 遺伝子 (発現宿主): SRAFP GENE / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: P05140
Has protein modification
Y
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実験情報
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実験
実験
手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-ID
Experiment-ID
Solution-ID
タイプ
1
1
1
2D DQF-COSY
1
2
1
2D-TOCSY
1
3
1
2D-NOESY
1
4
1
3D-TOCSY-HSQC
1
5
1
3D-NOESY-HSQC
1
6
1
3D HNHA
NMR実験の詳細
Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TWO AND THREE DIMENSIONAL NMR SPECTROSCOPY ON 15N-LABELED AND ON THE NATIVE SEA RAVEN ANTIFREEZE.
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試料調製
試料状態
pH: 5.6 / 温度: 308 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR
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NMR測定
NMRスペクトロメーター
タイプ: Varian UNITY600 AND UNITYPLUS600 / 製造業者: Varian / モデル: UNITY600 AND UNITYPLUS600 / 磁場強度: 600 MHz
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解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
X-PLOR
3.1
BRUNGER
精密化
VNMR
構造決定
NMRPipe
構造決定
PIPP
構造決定
X-PLOR
3.1
構造決定
精密化
手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: IN THE CURRENT STRUCTURES ONLY THE GLOBAL FOLD OF THE MOLECULE IS PRESENTED. REFINED HIGH RESOLUTION SOLUTION STRUCTURES ARE NOT AVAILABLE AT THE MOMENT.
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: GLOBAL ENERGY AND LEAST RESTRAINT VIOLATION 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 5