[日本語] English
万見
- PDB-2aff: The solution structure of the Ki67FHA/hNIFK(226-269)3P complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aff
タイトルThe solution structure of the Ki67FHA/hNIFK(226-269)3P complex
要素
  • Antigen KI-67
  • MKI67 FHA domain interacting nucleolar phosphoprotein
キーワードCELL CYCLE / Ki67 / FHA / NIFK / NMR / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromatin organization / regulation of mitotic nuclear division / rRNA metabolic process / rRNA transcription / condensed chromosome / condensed nuclear chromosome / chromosome segregation / molecular condensate scaffold activity / chromosome / protein-containing complex assembly ...regulation of chromatin organization / regulation of mitotic nuclear division / rRNA metabolic process / rRNA transcription / condensed chromosome / condensed nuclear chromosome / chromosome segregation / molecular condensate scaffold activity / chromosome / protein-containing complex assembly / cell population proliferation / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
KI67R / KI67R (NUC007) repeat / K167/Chmadrin repeat / Protein phosphatase 1 binding domain / Protein phosphatase 1 binding / MKI67 FHA domain-interacting nucleolar phosphoprotein, FHA Ki67 binding / FHA Ki67 binding domain of hNIFK / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain ...KI67R / KI67R (NUC007) repeat / K167/Chmadrin repeat / Protein phosphatase 1 binding domain / Protein phosphatase 1 binding / MKI67 FHA domain-interacting nucleolar phosphoprotein, FHA Ki67 binding / FHA Ki67 binding domain of hNIFK / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferation marker protein Ki-67 / MKI67 FHA domain-interacting nucleolar phosphoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Byeon, I.-J.L. / Li, H. / Song, H. / Gronenborn, A.M. / Tsai, M.D.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Sequential phosphorylation and multisite interactions characterize specific target recognition by the FHA domain of Ki67.
著者: Byeon, I.J. / Li, H. / Song, H. / Gronenborn, A.M. / Tsai, M.D.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structure of human Ki67 FHA domain and its binding to a phosphoprotein fragment from hNIFK reveal unique recognition sites and new views to the structural basis of FHA domain functions.
著者: Li, H. / Byeon, I.-J.L. / Ju, Y. / Tsai, M.-D.
履歴
登録2005年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Antigen KI-67
B: MKI67 FHA domain interacting nucleolar phosphoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0242
ポリマ－19,0242
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)100 / 512structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

-
要素

#1: タンパク質 Antigen KI-67


分子量: 13826.766 Da / 分子数: 1 / 断片: FHA domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 属: Escherichia / 遺伝子: MKI67 / プラスミド: PEG / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P46013
#2: タンパク質・ペプチド MKI67 FHA domain interacting nucleolar phosphoprotein / Nucleolar protein interacting with the FHA domain of pKI-67 / hNIFK / Nucleolar phosphoprotein Nopp34


分子量: 5197.442 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 226-269 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 属: Escherichia / 遺伝子: MKI67IP / プラスミド: pEG / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9BYG3
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
1333D 13C-separated NOESY
1433D 15N-separated NOESY
1513D 12C/14N-filtered 13C separated NOESY
1633D 12C/14N-filtered 13C separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.9 mM Ki67 FHA U-15N,13C; 1 mM hNIFK(226-269)3P unlabeled 5 mM HEPES, 5 mM DTT, 1 mM EDTA, 150 mM NaCl, pH 7.493% H2O/7% D2O
20.9 mM Ki67 FHA U-15N,13C; 1 mM hNIFK(226-269)3P unlabeled 5 mM HEPES, 5 mM DTT, 1 mM EDTA, 150 mM NaCl, pH 7.4100% D2O
31 mM Ki67 FHA unlabled; 0.9 mM hNIFK(226-269)3P U-15N,13C 5 mM HEPES, 5 mM DTT, 1 mM EDTA, 150 mM NaCl, pH 7.493% H2O/7% D2O
41 mM Ki67 FHA unlabled; 0.9 mM hNIFK(226-269)3P U-15N,13C 5 mM HEPES, 5 mM DTT, 1 mM EDTA, 150 mM NaCl, pH 7.4100% D2O
試料状態イオン強度: 150 mM NaCl / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 293 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8001
Bruker DMXBrukerDMX7502
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6003
Bruker DMXBrukerDMX5004

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLORNIH versionBrunger構造決定
X-PLORNIH versionBrunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 3476 constraints, 3141 are distance, 215 dihedral angle, and 120 N-H residual dipolar coupling constraints
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 512 / 登録したコンフォーマーの数: 100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る